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1.
建立了快速溶剂萃取-离子色谱-质谱法测定人体血液、尿液中氟乙酸的方法。以去离子水为萃取溶剂,使用快速溶剂萃取仪处理血液和尿液样品,取上清液依次经超滤管和0.22μm水相针式滤膜净化,稀释50倍后进样检测。采用Ion Pac AS20离子色谱柱以15.0 mmol/L的KOH溶液为淋洗液进行等度淋洗,流出液通过抑制器后进入三重四极杆质谱,在负离子、多反应监测模式下检测,外标法定量。结果表明,氟乙酸在0.5~500.0μg/L范围内线性关系良好(r>0.999),检出限和定量限分别为0.14、0.47μg/L。氟乙酸在血液和尿液中的回收率分别为93.4%~95.8%、96.2%~98.4%,日内精密度分别为0.8%~1.6%、0.2%~1.0%,日间精密度分别为2.3%~3.8%、3.9%~6.9%。进一步考察发现该方法在血液、尿液中的基质效应较弱,分别为-7.4%、-3.0%。该法无需衍生化处理,简便高效,灵敏度高,重复性好,适用于人体血液、尿液中氟乙酸的快速检测。 相似文献
2.
以小球藻藻种为原料,通过实验室培育得到藻粉,再通过碱性蛋白酶制备小球藻抗氧化肽,以DPPH自由基清除率为指标,通过单因素和响应面设计探究加酶量、pH、酶解时间和反应温度对抗氧化肽的抗氧化性的影响,通过超滤离心对多肽进行分离,测定了各组分的DPPH自由基清除率,再通过氨基酸分析仪和凝胶渗透色谱仪测定了DPPH自由基清除率最好的多肽组分的氨基酸组成和分子量,又测定了它的热稳定性和贮藏稳定性。结果表明:小球藻蛋白制备抗氧化肽的最佳条件为:pH为7,反应温度为40℃,反应时间为30 min,加酶量为4 000 U·g-1,此时DPPH自由基的清除率是58.03%。超滤分离得到五个组分,其中分子质量为5 KD-10 KD的DPPH自由基清除率最佳,多肽中的抗氧化氨基酸含量为49.9%,它的相对分子量为474,抗氧化肽有着良好的热稳定性以及贮藏稳定性。 相似文献
3.
高效亲和色谱法测定2种中药成分与人血清白蛋白的结合率 总被引:1,自引:0,他引:1
采用高效亲和色谱技术(HPAC)对中药成分与人血清白蛋白(HSA)的相互作用进行了研究。首先采用点击化学的方法制备了表面键合有HSA蛋白的硅胶固定相并装填成亲和色谱柱,根据药物在该色谱柱上与空白硅胶柱上的保留时间差计算得到药物与蛋白的结合率。利用该方法测得模型化合物华法令与HSA的结合率与文献中采用超滤法测得的结果基本一致,表明该方法可用于测定药物与HSA的结合率。在此基础上用该方法测定了葛根素和告依春两种中药成分与HSA的相对结合率分别为10.26%和10.20%。同时用超滤的方法测定了葛根素与HSA的结合率为14.25%。结果表明,HPAC可以作为研究药物与蛋白相互作用的一种简便可行的方法,其测定结果与超滤方法一致。 相似文献
4.
建立了用于快速检测山楂叶中α-淀粉酶抑制剂的生物亲和超滤方法。考察了磷酸盐缓冲液的pH值、离子强度、孵育时间、孵育温度、α-淀粉酶浓度等影响亲和超滤的因素,最终选择了10 mmol/L磷酸盐缓冲液(pH 7.4)作为孵育溶液,在37℃孵育45 min,淀粉酶浓度为10 g/L。在优化条件下,将本法应用于山楂叶总黄酮的α-淀粉酶抑制剂的筛选,得到3个活性成分,分别鉴定为槲皮素-3-o-鼠李糖基-(1→4)-葡萄糖基-(1→4)-鼠李糖苷、牡荆素-2″-葡萄糖苷、牡荆素-2″-鼠李糖苷。这3个化合物的α-淀粉酶抑制活性为首次报道。 相似文献
5.
采用体外酶抑制活性检测方法结合超滤质谱(UF-LC/MS)筛选方法对中药提取物中的α-葡萄糖苷酶抑制剂进行了筛选.以4-硝基苯-α-D-吡喃葡萄糖苷(PNPG)为底物,阿卡波糖为阳性对照药,对5种富含黄酮类化合物的中药提取物进行了α-葡萄糖苷酶抑制活性的初步测定.结果表明,银杏叶具有最强的α-葡萄糖苷酶抑制活性,可作为进一步复筛的对象.利用超滤质谱技术对银杏叶中潜在的α-葡萄糖苷酶抑制剂进行了筛选,从中筛选出4种潜在的α-葡萄糖苷酶抑制剂,并利用液相色谱-串联质谱技术(LC-MSn)对其结构进行了鉴定.本文结果为开发新一代安全有效的降糖药物奠定了基础. 相似文献
6.
7.
8.
9.
ZHANGHua-li WANGZhi LIUBin WANGXue-li CAOShu-gui LIZheng-qiang 《高等学校化学研究》2005,21(4):468-470
A Pb^2 precipitation method was designed to get rid of the impure proteins in a lipase. The results show that it was a simple way in the primary treatment of the crude samples and about 20% impure proteins were removed in the precipitation step. Further, continuous elution electrophoresis was also applied as a preparative technique for attaining the highly pure lipase. During the continuous elution electrophoresis, the enzyme was eluted as a single peak and 5.7-fold purification was achieved in a yield of 54.3%. The two steps finally yielded an electrophoretically homogeneous enzyme. 相似文献
10.