微过氧化物酶-8与Eu3+相互作用的机理

用紫外-可见(UV-Vis)吸收光谱和电化学方法研究Eu3+与微过氧化物酶-8(MP-8)相互作用的机理,发现Eu3+优先与MP-8中血红素基团的2个丙酸基的羧基氧发生强的配位作用,导致MP-8分子中血红素基团的非平面性、暴露程度和电化学可逆性的增加.过剩的Eu3+与MP-8分子中肽链上的含氧基团发生弱的相互作用,对血红素基团结构的影响较小.     

用红外光谱法研究麦秸各层面的化学组成

本文以麦秸为例 ,用红外OMNI采样器研究了麦秸各层面红外光谱的差异 ,并进一步研究了麦草表面在不同的处理条件下 ,表面化学成分的变化规律。实验结果表明 :麦秸表面聚积着大量的SiO2 (～ 1 0 70cm- 1 ～ 80 0cm- 1 ) ,麦秸表皮层脂类物质含量高 (νCO =1 733cm- 1 )。麦秸表面的羟基 (～ 330 0cm- 1 )物质很少。麦秸的中层和内层主要是木素 ( 1 731 ,1 65 0 ,1 5 95 ,1 5 0 5 1 ,1 45 5 ,1 42 5 ,1 2 34,1 0 39和 835cm- 1 )和纤维素类物质 ( 335 0 ,2 935 ,2 85 0 ,1 65 0 ,1 45 5 ,1 430 ,1 367,1 31 7,1 1 60 ,1 0 34和 891cm- 1 )。木素的含量由外向里逐渐减少。麦秸表面的SiO2 是人造板制造中麦草不易粘接的主要原因。用热水处理后 ,表面仅有部分简单的碳水化合物和少量脂类物质溶出 ,而用NaOH处理麦草 ,可使表面的脂类物质和SiO2 溶出 ,便于人造板加工。     

荧光光谱法研究肌红蛋白活性中心铁卟啉与铜离子的相互作用

首次应用荧光光谱法研究了肌红蛋白 (FePP Mb)的活性中心铁卟啉与铜离子的相互作用 ,结果表明在水溶液中肌红蛋白中的铁可被铜离子取代 ,形成铜卟啉化合物 (CuPP Mb) ,并且随着体系中铜离子量的增加 ,其相互作用增强。本课题从蛋白质的角度研究了金属离子同生物大分子相互作用的现象并探讨了作用机理 ,可以为进一步研究有害重金属在人体内作用及毒害机理提供一定的理论依据。同时 ,本文采用的荧光光谱法与常规的UV和CD法相比有较高的灵敏度。     

肌红蛋白的同步荧光光谱

首次对肌红蛋白的同步荧光光谱进行了研究,并对肌红蛋白荧光峰予以归属。当△λ为20nm时,308nm处的荧光峰主要为酪氨酸残基的贡献,很小一部分是由色氨酸残基贡献的;△λ为40nm时,分别在322和596nm处观察到两个荧光峰,322nm的荧光峰为酪氨酸和色氨酸残基的共同贡献,596nm的荧光峰则归属为肌红蛋白分子中血红素的贡献。     

用分光光度法研究S2O82-和I-的反应

采用分光光度法来研究水溶液中S_2O_8~(2-)和I~-的反应,可自动记录反应物(或生成物)浓度随时间的变化率.方法简便迅速,还可节省试剂. 原理水溶液中,过二硫酸盐和碘化钾发生如下反应:S_2O_8~(2-)+3I~-=2SO_4~(2-)+I_3~-(1)因产物I_3~-在λ=287nm波长有较大吸光度,而反应物和产物SO_4~(2-)在此波长下无吸收,且I_3~-的吸光度与[I_3~-]在被研究范围内遵循朗伯-比耳定律:A=εlc,式中A为吸光度,ε为摩尔吸光系数,l为样品池     

竹红菌甲素与肌红蛋白和血红蛋白相互作用的同步荧光光谱研究

利用同步荧光光谱方法研究了竹红菌甲素(HA)对肌红蛋白和血红蛋白构象的影响。结果表明,HA能够使肌红蛋白和血红蛋白的构象发生改变,导致蛋白质分子中色氨酸和酪氨酸残基所处微环境由原来的疏水环境不同程度地向亲水环境转变。     

炭载微过氧化物酶-11电极对O2和H2O2还原的电催化性能

氧还原;生物燃料电池;炭载微过氧化物酶-11电极对O2和H2O2还原的电催化性能     

小牛胸腺DNA与细胞色素C相互作用的电化学和光谱研究

利用电化学和紫外-可见(UV-Vis)反射吸收光谱技术研究了固定到带正电的尼龙膜上的小牛胸腺DNA(CT-DNA)与马心细胞色素C之间的相互作用,发现马心细胞色素C能以其带正电的活性区域一端吸附到带负电的CT-DNA表面,因此CT-DNA能促进马心细胞色素C的直接电化学反应。     

竹红菌甲素与血红蛋白相互作用光谱

竹红菌甲素与血红蛋白相互作用光谱;马心血红蛋白;竹红菌甲素;相互作用;UV-Vis吸收光谱;荧光光谱;荧光猝灭动力学常数     

用电化学方法研究微过氧化物-8与Eu3+作用位点

循环伏安法;用电化学方法研究微过氧化物-8与Eu3+作用位点