荧光光谱法研究肌红蛋白活性中心铁卟啉与铜离子的相互作用

首次应用荧光光谱法研究了肌红蛋白 (FePP Mb)的活性中心铁卟啉与铜离子的相互作用 ,结果表明在水溶液中肌红蛋白中的铁可被铜离子取代 ,形成铜卟啉化合物 (CuPP Mb) ,并且随着体系中铜离子量的增加 ,其相互作用增强。本课题从蛋白质的角度研究了金属离子同生物大分子相互作用的现象并探讨了作用机理 ,可以为进一步研究有害重金属在人体内作用及毒害机理提供一定的理论依据。同时 ,本文采用的荧光光谱法与常规的UV和CD法相比有较高的灵敏度。     

不同形状的钨酸钡纳米粒子的合成

不同形状的钨酸钡纳米粒子的合成;微乳液;钨酸钡;纳米粒子;十二胺;十一烯酸     

竹红菌甲素与肌红蛋白和血红蛋白相互作用的同步荧光光谱研究

利用同步荧光光谱方法研究了竹红菌甲素(HA)对肌红蛋白和血红蛋白构象的影响.结果表明,HA能够使肌红蛋白和血红蛋白的构象发生改变,导致蛋白质分子中色氨酸和酪氨酸残基所处微环境由原来的疏水环境不同程度地向亲水环境转变.     

竹红菌甲素与血红蛋白相互作用光谱

竹红菌甲素与血红蛋白相互作用光谱;马心血红蛋白;竹红菌甲素;相互作用;UV-Vis吸收光谱;荧光光谱;荧光猝灭动力学常数     

离子色谱分离-(二极管阵列)紫外检测法测定AMPS的含量和纯度

建立了用高效液相色谱法测定AMPS含量和纯度的方法.样品用Zorbax SAX阴离子交换柱为分离柱,0.1 mol/L KH2PO4溶液为流动相,检测波长为220 nm进行分析.AMPS在进样量0.5～50 μg范围内峰面积线性关系良好,回收率为96.0%～103.2%,方法的平均RSD为0.49% (n=6).该方法可作为常规分析方法.     

荧光光谱法研究咖啡因与肌红蛋白的相互作用

采用荧光光谱法在生理pH 7.4条件下研究了药物咖啡因与肌红蛋白分子间的相互作用,表明这种相互作用能使肌红蛋白的内源荧光猝灭。通过猝灭常数,结合常数和结合位点数的计算,证明此猝灭为静态猝灭机制。咖啡因和肌红蛋白形成1∶1稳定配合物,形成常数(18 ℃)K_A=1.82×104 L·mol-1;根据热力学参数确定了它们之间的主要作用力为疏水力和静电力。利用同步荧光光谱法研究了咖啡因对肌红蛋白构象的影响。咖啡因能使肌红蛋白的构象发生改变,导致蛋白质分子中色氨酸和酪氨酸残基所处微环境由原来的疏水环境不同程度地向亲水环境转变。     

Ge/SiO2纳米晶玻璃的制备及其荧光性质

以正锗酸乙酯和正硅酸乙酯为原料 ,合成了Ge/SiO2 纳米晶玻璃。探索了用溶胶凝胶法合成GeO2 /SiO2 玻璃 ,进而在高温 70 0℃下用氢气将其还原成Ge/SiO2 纳米晶玻璃的全过程。研究了Ge/SiO2 纳米晶玻璃的紫外吸收光谱、X射线衍射谱及荧光光谱。紫外吸收光谱显示由GeO2 /SiO2 玻璃向Ge/SiO2 纳米晶玻璃转变中有组成和结构的改变。X射线衍射谱明显显示有立方相Ge晶体颗粒在玻璃中析出。荧光光谱显示其具有荧光发射效应。根据其荧光发射峰值计算出Ge晶体颗粒平均大小为 3nm     

反相高效液相色谱法测定竹红菌中竹红菌甲素的含量

建立了高效液相色谱法测定竹红菌提取物中竹红菌甲素含量的方法.样品用c18柱为分离柱,甲醇-水（体积比83：17）为流动相,检测波长为300nm进行分析.竹红菌甲素在进样量0.252～2.52μg范围内峰面积线性关系良好（r=0.999 9）,回收率为98%～103%,方法的RSD为0.20%～0.36%（n=5）.该分析方法简便快速,适合作为常规分析方法.     

掺锗SiO2 玻璃的发光现象

掺锗SiO2 玻璃的发光现象;Ge/SiO2玻璃;Ge纳米晶粒;溶胶-凝胶;光致发光