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本文利用吸收光谱,荧光光谱研究了竹红菌甲素(以下简称HA)和吲哚类化合物的相互作用。发现HA和吲哚类化合物在一定条件下可形成复合物。这种复合物带有电荷转移性质。吲哚环上带有给电子取代基,位阻小,溶剂的极性大和溶液呈中性有利于该复合物的形成。 相似文献
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研究了竹红菌甲素在胶束水溶液中的增溶能力及其光物理特性。实验证明,竹红菌甲素可以增溶于非离子型(TX-100),阳离子型(TDPB)和阴离子型(SDS)胶束水溶液中,增溶能力的顺序为:TX-100>TDPB>SDS。观察到在胶束中竹红菌甲素的两种互变异构体比例变化,在TDPB胶束中在高居占度条件下生成了基态相迂复合物,吸收峰位λmax630nm,其对应的激基缔合物在荧光谱中出现在λmax670nm处。 相似文献
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Cr(Ⅵ)与牛血清白蛋白的相互作用 总被引:2,自引:0,他引:2
采用荧光光谱、紫外光谱、CD光谱法研究了K2Cr2O7与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用。实验结果表明,铬(Ⅵ)使BSA的紫外吸收降低,峰位红移,表明铬(Ⅵ)与BSA发生较强的相互作用;铬(Ⅵ)酸根离子与BSA形成基态复合物导致BSA内源荧光猝灭,猝灭机理主要为静态猝灭。测定了不同温度下该反应的热力学参数,ΔGθ0,ΔHθ和ΔSθ分别为-12.60kJ/mol和56.60J/(mol.k),表明上述作用过程是一个熵增加、自由能降低的自发分子间作用过程,铬(Ⅵ)酸根离子与BSA之间以静电作用力为主;非辐射能量转移机理确定了铬(Ⅵ)与牛血清白蛋白中色氨酸残基之间的距离r=2.85nm;同步荧光和CD光谱研究表明,铬(Ⅵ)使BSA的二级结构发生改变,α-螺旋含量降低,色氨酸残基所处微环境的极性减小。 相似文献
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采用荧光光谱、紫外光谱、CD光谱法研究了K2Cr2O7与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用。实验结果表明, 铬(Ⅵ)使BSA的紫外吸收降低,峰位红移,表明铬(Ⅵ)与BSA发生较强的相互作用;铬(Ⅵ)酸根离子与BSA形成基态复合物导致BSA内源荧光猝灭,猝灭机理主要为静态猝灭。测定了不同温度下该反应的热力学参数,ΔGθ<0,ΔHθ和ΔSθ分别为–12.60 kJ/mol 和 56.60 J/(mol·k), 表明上述作用过程是一个熵增加、自由能降低的自发分子间作用过程,铬(Ⅵ)酸根离子与BSA之间以静电作用力为主;非辐射能量转移机理确定了铬(Ⅵ)与牛血清白蛋白中色氨酸残基之间的距离 r=2.85 nm;同步荧光和CD光谱研究表明,铬(Ⅵ)使BSA的二级结构发生改变,α–螺旋含量降低,色氨酸残基所处微环境的极性减小。 相似文献
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铱(IV)离子与人血丙种球蛋白的作用研究 总被引:8,自引:0,他引:8
在0.1 mol•L-1醋酸-醋酸钠(pH 5.0)体系中, 采用紫外吸收光谱、荧光光谱及同步荧光光谱法研究了人血丙种球蛋白(gamma seroglobulinum humanum, 简称GSH)与铱(IV)离子的相互作用. 结果表明, Ir(IV)离子使人血丙种球蛋白的构象发生了改变, α-螺旋含量减少, 并且用同步荧光光谱发现Ir(IV)离子与人血丙种球蛋白的作用位点更接近于色氨酸, 从而使色氨酸残基的疏水性略有减小. 荧光光谱结果表明Ir(IV)对人血丙种球蛋白内源荧光(342 nm)产生了较强的荧光猝灭作用, 根据不同温度下Ir(IV)对人血丙种球蛋白的荧光猝灭作用, 证明了这种荧光猝灭为静态猝灭机制, 计算了其结合常数和结合位点数, 从而得出了静电作用力为其主要的作用力. 相似文献
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硅钨杂多酸与牛血红蛋白相互作用的研究 总被引:4,自引:0,他引:4
多金属氧酸盐作为抗艾滋病病毒、抗流感病毒和抗肿瘤的药物,引起了人们对多金属氧酸与蛋白质之间相互作用的极大关注。蛋白质空间结构的任何变化引起的构象变化都意味着蛋白质分子的活性改变,因此,蛋白质与内源性化合物及许多药物分子之间相互作用的研究一直受到人们关注[1 ̄3]。血红蛋白是动物及人体内执行输氧任务的蛋白质,是生命机体进行各种生理活动的主要承担者。血红蛋白分子中每条α链和β链含有的色氨酸(Trp)残基分别为α-14Trp、β-15Trp、β-37Trp。Alpert[4]等认为位于疏水腔内的β-37Trp是血红蛋白内源荧光的主要来源,同时β… 相似文献
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光谱法研究Cu2+与肌红蛋白的相互作用 总被引:6,自引:2,他引:4
用紫外吸收光谱、荧光光谱、同步荧光光谱及圆二色(CD)谱研究了Cu2+与肌红蛋白(Mb)的相互作用. 结果发现, Cu2+使Mb的紫外吸收增强, 峰位蓝移, 说明Cu2+与Mb发生了较强的相互作用; Mb的特征荧光峰猝灭, 且随着温度升高猝灭常数Ksv降低, 表明Cu2+对Mb的荧光猝灭机制属于静态猝灭; 计算了不同温度下的结合常数和结合位点数; 由van′t Hoff方程计算出ΔH和ΔS分别为-11.60 kJ/mol和33.77 J·(mol·K)-1, 得出二者之间的作用力主要为静电力; 并依据Förster非辐射能量转移理论确定了给体-受体间的结合距离r=2.56 nm. 同步荧光光谱表明, Cu2+对Mb的构象产生影响, 使色氨酸残基的疏水性下降. CD光谱测得加入Cu2+后, 二级结构发生改变, 使α-螺旋含量降低. 相似文献
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采用紫外可见吸收、红外、荧光等多种光谱学方法研究了抗癌药物喜树碱和溶菌酶及过氧化氢酶两种蛋白之间的相互作用,结果表明,喜树碱与之均形成基态复合物并引起蛋白内源荧光猝灭。通过计算确定了喜树碱和蛋白相互作用的结合常数、结合位点数、主要作用力类型以及与蛋白中色氨酸的结合距离。喜树碱对过氧化氢酶具有较高的结合能力,这主要是由于喜树碱不仅与过氧化氢酶中的色氨酸存在相互作用,也与酶中的酪氨酸及血红素产生相互作用。喜树碱的存在可引起蛋白构象发生变化,使α-螺旋二级结构减少。 相似文献
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光谱和分子模拟法研究乙硫异烟胺与木瓜蛋白酶的分子作用机制 总被引:1,自引:0,他引:1
利用荧光光谱、紫外光谱和分子模拟方法研究了乙硫异烟胺(TH1314)与木瓜蛋白酶之间的相互作用, 求得了不同温度下的结合常数K. 研究结果表明, 静态猝灭是导致乙硫异烟胺对木瓜蛋白酶荧光猝灭的主要原因. 通过计算热力学参数, 可知乙硫异烟胺与木瓜蛋白酶相互作用的吉布斯自由能表现为较大的负值, 并结合作用过程的焓变和熵变推断出乙硫异烟胺与木瓜蛋白酶之间的作用力是以疏水和氢键作用为主. 同时, 利用紫外光谱和同步荧光光谱定性讨论了乙硫异烟胺对木瓜蛋白酶构象的影响. 分子模拟研究表明, 乙硫异烟胺与木瓜蛋白酶的相互作用不仅存在疏水作用, 而且有氢键作用, 这与光谱及热力学研究结果是一致的. 相似文献