光谱法研究萘酰亚胺类衍生物与牛血清白蛋白的相互作用

采用荧光光谱、紫外-可见吸收光谱、红外光谱和圆二色光谱研究了3-氨基-4-二甲氨基-N-丁基-1.8-萘酰亚胺(ADBN)与牛血清白蛋白(BSA)结合反应的特征。荧光光谱与紫外-可见吸收光谱表明,ADBN使BSA荧光猝灭的机理为静态猝灭。根据热力学参数判断ADBN与BSA主要是通过氢键和范德华力结合,结合距离为4.08 nm。同步荧光光谱、圆二色光谱以及红外光谱表明,结合过程中BSA的构象发生了变化。     

大黄酸锌配合物与牛血清白蛋白相互作用的研究

采用荧光猝灭光谱、同步荧光光谱、紫外光谱和圆二色光谱,研究了大黄酸锌配合物(Rhein-Zn)与牛血清白蛋白(BSA)之间的相互作用.结果表明,Rhein-Zn能显著猝灭BSA的内源荧光并以静态猝灭为主;Rhein-Zn与BSA结合常数分别为1.3×107 (22 ℃)、1.6×106 (27 ℃)和1.0×105 L...     

光谱法研究尼泊金乙酯钠与牛血清白蛋白的相互作用

在模拟生理条件下(pH=7.40),应用荧光光谱、吸收光谱和同步荧光光谱法探讨了不同温度下尼泊金乙酯钠(Ethylparaben Sodium,EPS)与牛血清白蛋白(Bovine Serum Albumin,BSA)相互作用的机制.荧光光谱和吸收光谱分别表明:尼泊金乙酯钠对BSA内源荧光有明显猝灭作用,属于静态猝灭,二者的猝灭作用是由于尼泊金乙酯钠与BSA形成基态复合物导致的.运用双对数方程求得291、310 K时的结合常数分别为3.23×106、3.63×105L·mol-1,结合位点数分别为0.99和0.84.运用热力学方程得出热力学参数(ΔH,ΔS),通过ΔH0,ΔS0可知二者之间的作用力主要是氢键或范德华力.同步荧光光谱表明尼泊金乙酯钠对BSA结构的构象会产生影响.本研究为EPS的毒理和生物学效应提供了重要的参考信息.     

光谱法研究9-甲氧基喜树碱与BSA的相互作用

本文用吸收、荧光、圆二色等光谱法研究了9-甲氧基喜树碱(9-MCPT)与BSA的相互作用。随着9-MCPT的导入,BSA的吸收光谱发生位移,BSA的荧光发生猝灭并使荧光发射峰蓝移,说明9-MCPT与BSA发生了相互作用,且其产物是复合物。298K下体系的猝灭常数、结合常数和结合位点数分别为9.550×10~(4 )L·mol~(-1)、2.589×10~(4 )L·mol~(-1)和0.8949;并且猝灭常数随温度升高而减小,表明9-MCPT以静态方式猝灭BSA的荧光、结合比为1∶1。该体系的ΔH和ΔS均为负值,分别为-5.791 KJ·mol~(-1)、-2.636 J·mol~(-1)·K~(-1),说明BSA与9-MCPT的结合主要是氢键和范德华力所使,ΔG0表明9-MCPT自发与BSA发生作用。同步荧光光谱数据显示,9-MCPT接近BSA中酪氨酸残基。位点竞争实验显示9-MCPT-BSA的结合位点处于在BSAⅡA亚域内的SiteⅠ位点上。CD光谱中BSA的α-螺旋结构比例减少、β-折叠比例增加,表明9-MCPT改变了BSA的二级结构。     

核黄素与牛血清白蛋白相互作用的荧光光谱研究

采用荧光猝灭光谱、同步荧光光谱研究了核黄素与牛血清白蛋白(BSA)相互作用的光谱行为。结果发现,在温度为293 K和310 K时核黄素与BSA的结合常数(Kb)分别为4.879×105L.mol-1和1.880×105L.mol-1,结合热力学方程计算得到了对应温度下的热力学参数。结果表明核黄素对BSA有较强的荧光猝灭作用,其荧光猝灭过程属于动态猝灭机制,二者主要靠疏水作用力结合。采用同步荧光光谱探讨了核黄素对BSA构象的影响。     

光谱法研究核壳量子点CdTe/CdS与牛血清白蛋白的相互作用

应用荧光光谱、圆二色光谱和紫外吸收光谱等技术研究核壳量子点CdTe/CdS与牛血清白蛋白(BSA)相互作用的结果表明,CdTe/CdS对BSA的荧光猝灭机理为静态猝灭。根据不同温度下量子点对BSA的荧光猝灭作用计算了结合常数、热力学参数,证明了量子点与BSA相互作用力主要是范德华力或氢键作用力。探讨了量子点对BSA构象的影响。     

维生素B1与牛血清白蛋白的相互作用

采用荧光猝灭光谱、同步荧光光谱研究了维生素B1与牛血清白蛋白(bovine serum albumin,BSA)的相互作用机制.维生素B1对BSA 有较强的荧光猝灭作用,结合Stern-Volmer方程和热力学方程得到结合常数和对应温度下的热力学参数,并结合紫外吸收光谱进一步验证,维生素B1对BSA的猝灭过程为动态猝灭,二者主要以氢键和范德华力结合.并采用同步荧光光谱探讨了维生素B1对BSA 构象的影响.此外,讨论了共存Ca2+、Cu2+、Al3+、Mg2+ 和K+ 对维生素B1与BSA结合作用的影响.     

氨基黑10B与牛血清白蛋白作用的光谱法研究

用紫外、荧光、圆二色光谱法研究了氨基黑10B与牛血清白蛋白(BSA)结合反应的光谱特性.结果表明氨基黑10B对牛血清白蛋白的荧光有猝灭作用,其猝灭类型属于静态猝灭;得到了不同温度下的结合常数和结合位点数;利用Gibbs-Helmholtz方程计算得到该猝灭反应的热力学参数,表明氨基黑10B主要以氢键和范德华力与BSA相互作用;圆二色和同步荧光光谱显示氨基黑10B对BSA构象产生了影响.     

光谱法研究两种抗菌类药物对牛血清白蛋白结构变化的影响

利用荧光猝灭光谱、同步荧光光谱、三维荧光光谱、紫外-可见吸收光谱及圆二色谱法研究了磺胺甲恶唑(Sulfamethoxazole,SMX)、磺胺二甲嘧啶(Sulfamethazine,SMZ)对牛血清白蛋白(Bovine serum albumin,BSA)结构的影响。荧光猝灭实验结果表明SMX和SMZ可以使BSA发生荧光猝灭;通过同步荧光光谱、三维荧光光谱和紫外-可见光谱实验数据定性的证实了SMX和SMZ的加入会使BSA的构象发生变化,并且通过紫外-可见光谱的实验结果可知SMX和SMZ与BSA之间的作用机理为静态猝灭。此外,由圆二色谱法得到的定量结果可知:当SMX或SMZ与BSA之间的摩尔浓度比为4∶1时,SMX可使BSA的α-螺旋结构含量由53.77%降低到51.82%;SMZ可使BSA的α-螺旋结构含量由53.77%降低到47.59%。     

荧光光谱法研究间硝基苯胺与牛血清白蛋白的相互作用

应用荧光光谱法研究间硝基苯胺与牛血清白蛋白的相互作用。激发波长为280nm,发射波长为342nm,在pH 7.50的Tris-盐酸缓冲溶液中反应150min后,间硝基苯胺对牛血清白蛋白的猝灭效果最为明显。289K,304K和318K下的结合常数分别为1.667×104,1.428×104,1.250×104L·mol-1。根据分子间的相互作用力与相关热力学参数间的相互关系,结合间硝基苯胺与牛血清白蛋白相互作用的焓变(ΔH)0和熵变(ΔS)0,可推断两者的相互作用力主要为静电作用力。结果表明:间硝基苯胺对牛血清白蛋白的荧光猝灭方式为静态猝灭,最后用紫外吸收光谱法对其作用机理进行了确认。     

6-乙基-4-乙氧羰基-2-(4-氰基苯基)喹啉与BSA相互作用研究

合成了一种新型喹啉类化合物6-乙基-4-乙氧羰基-2-(4-氰基苯基)喹啉(EECCPQ),用核磁氢谱(~1H NM R)、碳谱(~(13)C NM R)以及傅里叶红外光谱(FTIR)对其进行了表征。采用荧光光谱(FL)、紫外可见光谱(UV)、时间分辨光谱(TRF)、圆二色光谱(CD)和分子模拟法研究了EECCPQ与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用。由紫外吸收光谱和Stern-Volmer方程推断EECCPQ与BSA形成复合物,导致BSA内源荧光降低;依所测荧光寿命数据得出荧光猝灭机理主要为静态猝灭;根据双对数方程计算出不同温度下EECCPQ与BSA的结合常数和结合位点。热力学分析得出ΔH0,△S0和△G0,表明体系是熵增加、Gibbs自由能降低的自发分子间作用过程,氢键和范德华力起着重要的内驱力作用;据Frster非辐射能量转移理论得EECCPQ与BSA的结合距离r=3.19 nm(299 K);同步荧光光谱显示EECCPQ的加入影响了BSA所处的微环境;CD光谱揭示BSA二级结构从α-螺旋向无规则卷曲转变;分子对接表明EECCPQ作用于BSA中亚域ⅡA的疏水腔区域(位点Ⅰ)。     

苯丙胺与牛血清白蛋白相互作用机理的研究

应用荧光光谱法研究了苯丙胺与牛血清白蛋白(BSA)相互反应的机理。结果表明:由于两者的相互反应,导致BSA的荧光有显著猝灭,且证明这一猝灭过程为静态猝灭,其结合点数(n)约为2。根据分子间的相互作用力与相关热力学参数间的相互关系,结合苯丙胺和BSA相互作用的焓变(ΔH)和熵变(ΔS)均大于0,可推断两者的相互作用力主要是疏水作用力。从同步荧光光谱可知:由于两者之间的反应,BSA的荧光强度显著降低,其分子中的酪氨酸和色氨酸的特征峰均产生紫移现象,氨基酸残基的亲水性减弱,疏水性增强,并推测苯丙胺与BSA的结合点位于色氨酸残基上。     

邻苯二甲酸二乙酯与牛血清白蛋白相互作用的光谱学研究

采用荧光光谱法与紫外光谱法研究了邻苯二甲酸二乙酯(DEP)与牛血清白蛋白(BSA)之间的相互作用机制。荧光猝灭结果表明,在模拟生理条件(pH=7.4)下,DEP对BSA主要为静态猝灭过程;298 K时的结合常数与结合位点数分别为2.69×10~4 L·mol~(-1)和0.93;热力学参数焓变(ΔH)与熵变(ΔS)均为正数,说明DEP与BSA之间主要为疏水作用力。依据F?rster非辐射能量转移理论求得DEP与BSA之间的结合距离为2.12nm,两者之间极有可能发生非辐射能量转移,由紫外光谱、同步荧光光谱和三维荧光光谱实验结果可知DEP诱导BSA分子构象发生变化。     

四溴双酚-A与牛血清白蛋白相互作用的光谱学及电化学研究

采用荧光光谱、同步荧光光谱、三维光谱和循环伏安曲线法研究了溴化阻燃剂四溴双酚-A(TBBPA)与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用。研究表明,TBBPA对BSA的内源荧光有显著的猝灭作用,根据不同温度下TBBPA对BSA的荧光猝灭作用及室温的循环伏安曲线,证实猝灭机理为静态猝灭。运用位点模型计算出结合常数KA和结合位点数n,说明TBBPA与BSA仅有1个结合位点。由ΔH0和ΔS0分别为-33.06 kJ/mol和-64.73 J/(mol.K),推断范德华力或氢键在二者结合过程中起主要作用。并通过同步荧光光谱和三维光谱研究了TBBPA对BSA构象的影响,结果表明,TBBPA分子的引入改变了BSA疏水腔内疏水微环境,从而导致BSA的构象发生变化。     

荧光光谱法研究除草醚与牛血清白蛋白的相互作用

运用荧光光谱和紫外吸收光谱研究水溶液中除草醚(NP)与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用.结果表明,NP与BSA形成基态复合物导致BSA内源荧光猝灭,猝灭机理主要为静态猝灭和非辐射能量转移.运用位点模型计算298 K、308 K、318 K时结合常数K_A分别为6.97×10~4、5.25×10~4 、4.96×10~4 L·mol~(-1),结合位点数n分别为0.98、0.92、0.96.根据热力学参数确定其作用力以疏水作用和静电作用为主;运用F(o)rster偶极-偶极非辐射能量转移原理,测定了NP与BSA的结合距离r为2.19 nm;用同步荧光技术初步考察了NP对BSA构象的影响.     

高圣草素-7-O-β-D-芹糖基(1→2)-β-D-葡萄糖苷与血清白蛋白相互作用研究

在模拟人体生理条件下,应用紫外吸收光谱、荧光光谱和同步荧光光谱法研究高圣草素-7-O-β-D-芹糖基(1→2)-β-D-葡萄糖苷(HAG)与牛血清白蛋白(BSA)及人血清白蛋白(HSA)的结合作用。结果表明:HAG对BSA和HSA的内源荧光均有显著的猝灭作用,且猝灭机理主要为静态猝灭。HAG与BSA和HSA的结合常数K分别为3.03×104L.mol-1和6.22×104L.mol-1,结合位点数n分别为0.858和0.911,结合距离r分别为2.88 nm和3.09 nm,其作用力以氢键和范德华力为主。利用同步荧光技术考察了HAG对BSA和HSA构象的影响。     

灯盏花素与牛血清白蛋白相互作用的荧光光谱研究

采用荧光光谱法和紫外吸收光谱法研究了灯盏花素(BR)与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用;利用热力学方程计算了295K和308K下的热力学参数ΔH、ΔG和ΔS,根据Stern-Volmer方程求出了猝灭常数和结合常数.结果表明,BR对BSA的荧光具有猝灭作用,其猝灭机制为动态-静态联合猝灭,BSA发射峰略有蓝移.BR与BSA之间的作用力主要为疏水作用.     

光谱法研究Cu2+与肌红蛋白的相互作用

用紫外吸收光谱、荧光光谱、同步荧光光谱及圆二色(CD)谱研究了Cu2+与肌红蛋白(Mb)的相互作用. 结果发现, Cu2+使Mb的紫外吸收增强, 峰位蓝移, 说明Cu2+与Mb发生了较强的相互作用; Mb的特征荧光峰猝灭, 且随着温度升高猝灭常数Ksv降低, 表明Cu2+对Mb的荧光猝灭机制属于静态猝灭; 计算了不同温度下的结合常数和结合位点数; 由van′t Hoff方程计算出ΔH和ΔS分别为-11.60 kJ/mol和33.77 J·(mol·K)-1, 得出二者之间的作用力主要为静电力; 并依据Förster非辐射能量转移理论确定了给体-受体间的结合距离r=2.56 nm. 同步荧光光谱表明, Cu2+对Mb的构象产生影响, 使色氨酸残基的疏水性下降. CD光谱测得加入Cu2+后, 二级结构发生改变, 使α-螺旋含量降低.     

4-(4-三氟甲基)苯基-2,6-二(4-氨基苯基)吡啶与BSA相互作用的研究

合成了一种单晶化合物4-(4-三氟甲基)苯基-2,6-二(4-氨基苯基)吡啶(MPAPP),采用荧光光谱法,紫外吸收光谱法,原子力显微镜法(AFM),电化学阻抗谱法和圆二色谱法(CD)研究了其与牛血清蛋白(BSA)的相互作用。AFM发现BSA与MPAPP发生了作用,电化学阻抗法表明BSA与MPAPP是以形成复合物的形式相互作用。由紫外吸收光谱及Stern-Volmer方程判断MPAPP对BSA的猝灭过程主要为静态猝灭,根据双对数方程计算出温度在299 K,305K,311 K时,BSA与MPAPP的结合常数Ka分别为4.53×106L/mol、4.33×105L/mol、4.47×104L/mol,结合位点数n分别为1.28、1.08、0.88。由热力学参数方程获得ΔH、ΔS和ΔG的值分别为-160.32 kJ/mol、-423.33 J/mol/K、-33.74 kJ/mol,推断出二者的作用力类型主要为范德华力和氢键。根据Frster能量转移理论得到BSA与MPAPP的结合距离r为1.17 nm(299 K),并利用同步荧光光谱法和CD研究了MPAPP对BSA构象的影响,结果表明MPAPP的加入没有引起BSA构象的变化。     

3，8-二甲基-4′-甲氧基黄酮的合成及其与BSA的相互作用

合成了一种新化合物3,8-二甲基-4’-甲氧基黄酮(DMMOF),通过1H NMR、13C NMR、IR对其进行了表征。在模拟生理条件下,采用原子力显微镜(AFM)、荧光光谱及紫外光谱法研究了DMMOF与牛血清蛋白(BSA)的相互作用。结果表明:DMMOF与BSA粒径大小分别为2.747、2.284 nm,二者混合后为17.705nm;DMMOF对BSA有荧光猝灭作用,通过紫外吸收光谱及Stern-Volmer方程判断其猝灭过程主要为静态猝灭;根据双对数方程计算出不同温度下DMMOF与BSA的结合常数及其相应的结合位点数;由热力学参数方程计算出ΔH、ΔS和ΔG的值分别为-116.86 kJ.mol-1、-279.55 J.mol-1.K-1、-32.14 kJ.mol-1,推断两者之间的作用力类型主要为范德华力和氢键;根据Frster非辐射能量转移理论计算出DMMOF与BSA的结合距离为1.22 nm(306 K)。同时运用同步荧光光谱研究了DMMOF对BSA构象的影响,结果表明DM-MOF的加入并未引起BSA构象的改变,结合紫外吸收光谱推测DMMOF的A环与BSA的134位色氨酸残基及酪氨酸残基发生结合。