CU~(2+)与α-糜蛋白酶相互作用的光谱研究

α-糜蛋白酶为牛胰中分离提纯的一种蛋白水解酶,作用与胰蛋白酶相似,不同处在于α-糜蛋白酶分解蛋白质的作用点在酪氨酸和苯丙氨酸的羧端肽链处~([1]).     

光谱法研究核壳量子点CdTe/CdS与牛血清白蛋白的相互作用

应用荧光光谱、圆二色光谱和紫外吸收光谱等技术研究核壳量子点CdTe/CdS与牛血清白蛋白(BSA)相互作用的结果表明,CdTe/CdS对BSA的荧光猝灭机理为静态猝灭。根据不同温度下量子点对BSA的荧光猝灭作用计算了结合常数、热力学参数,证明了量子点与BSA相互作用力主要是范德华力或氢键作用力。探讨了量子点对BSA构象的影响。     

葛根素对α-糜蛋白酶的结构及其活性影响

应用荧光光谱、圆二色光谱及酶活性检测等方法研究了葛根素与α-糜蛋白酶的相互作用,结果表明:葛根素对α-糜蛋白酶的荧光猝灭机理为非辐射能量转移的静态猝灭,两者之间的相互作用力主要是范德华力或氢键作用力,根据F(o|¨)rster非辐射能量转移理论测得葛根素在α-糜蛋白酶中的结合位置与色氨酸残基间的距离为3.67 nm;通过圆二色谱(CD)光谱研究表明葛根素能够引起α-糜蛋白酶的二级结构发生变化;酶活性试验表明葛根素可作为α-糜蛋白酶的抑制剂。