中药成分五味子甲素及其金属离子复合物与血清白蛋白相互作用的研究

在模拟人体生理条件下,采用紫外光谱法、荧光光谱法和同步荧光光谱法研究五味子甲素及其金属离子复合物与血清白蛋白(SA)的结合作用。结果表明:五味子甲素与金属离子形成1∶1复合物;五味子甲素对SA的荧光猝灭机制为静态猝灭和非辐射能量转移;五味子甲素与牛血清白蛋白(BSA)和人血清白蛋白(HSA)的结合常数K、结合位点数n、结合距离r分别为3.58×104L·mol-1和6.42×103L·mol-1、0.944和0.993、2.18nm和1.63nm,其作用力以氢键和范德华力为主。同步荧光光谱法的结果表明:结合位点靠近色氨酸,并使色氨酸的疏水性减弱。共存金属离子对五味子甲素与SA的相互作用有一定的影响。     

光谱法研究盐酸麻黄碱及盐酸伪麻黄碱与人血清白蛋白的键合

在模拟人体生理条件下,采用紫外光谱法、荧光光谱法和同步荧光光谱法研究盐酸麻黄碱及盐酸伪麻黄碱与人血清白蛋白(HSA)的结合作用.实验表明:盐酸麻黄碱和盐酸伪麻黄碱对HSA的荧光猝灭机制均为静态猝灭,盐酸麻黄碱和盐酸伪麻黄碱与HSA均形成1∶1复合物,结合常数K分别为2.53×104 L·mol-1和2.02×104 L...     

天竺葵素与人血清白蛋白相互作用的光谱学研究

采用荧光光谱、紫外吸收光谱和同步荧光光谱法研究了天竺葵素与人血清蛋白(HSA)的相互作用.结果表明:天竺葵素能使HSA发生内源荧光猝灭,属静态猝灭机理.25、30和37℃下,天竺葵素与HSA的静态猝灭速率常数分别为3.357×104,4.288×104和4.851×104L·mol-1,结合常数分别为3.24×104、...     

大环内酯类抗生素与牛血清白蛋白反应产物的荧光光谱特性

用荧光光谱法、紫外-可见分光光度法研究了水溶液中罗红霉素、阿奇霉素与牛血清白蛋白(BSA)的相互结合反应,表明两者以摩尔比1:1结合,结合常数分别为K=3.6×104L·mol-1,K=7.2×104L·mol-1.根据Forster无辐射能量转移理论,求算了牛血清白蛋白与罗红霉素、阿奇霉素给体-受体间作用距离分别为0.49,1.58 nm,能量转移效率E分别为0.738,0.779.罗红霉素或阿奇霉素对牛血清白蛋白荧光猝灭为由于两者之间的结合反应而引起的静态猝灭过程.     

三种查尔酮类化合物与人血清白蛋白相互作用及其构效关系研究

在模拟人体生理条件下,采用紫外光谱法、荧光光谱法和同步荧光光谱法研究查尔酮、4′-甲氧基查尔酮和4′-氯查尔酮与人血清白蛋白(HSA)的相互作用及其构效关系。实验表明:三种查尔酮类化合物对HSA的荧光猝灭机制主要为静态猝灭,与HSA均形成1∶1复合物,结合常数K分别为2.50×104、0.697×104和0.277×104 L.moL-1,结合距离r分别为3.78、3.93和4.25nm,其作用力均以氢键和范德华力为主。查尔酮类化合物中取代基的不同对其与HSA的结合产生影响,其作用力大小依次为查尔酮>4′-甲氧基查尔酮>4′-氯查尔酮。     

光谱法研究欧前胡素及同分异构体与牛血清白蛋白的相互作用

采用紫外光谱法、荧光光谱法和同步荧光光谱法研究了欧前胡素及其同分异构体异欧前胡素与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用。荧光光谱表明,欧前胡素和异欧前胡素对BSA的内源荧光均有显著的猝灭作用,且猝灭机制主要为静态猝灭和非辐射能量转移。308K下欧前胡素和异欧前胡素与BSA的结合常数K分别为1.48×104、1.04×104L·mol-1,结合位点数n分别为0.915、0.742。由热力学数据确定其作用力主要为氢键和范德华力。同步荧光光谱表明,欧前胡素和异欧前胡素与BSA的结合位点更靠近BSA中的色氨酸,引起色氨酸残基附近的疏水性环境减弱,从而使得BSA的构象发生改变。研究表明,香豆素母核上3-甲基-2-丁烯氧基的位置对它们的结合有重要影响,欧前胡素与BSA的作用强于异欧前胡素。     

还原型辅酶烟酰胺腺嘌呤二核苷酸与人血清白蛋白相互作用的研究

运用荧光光谱、紫外光谱和计算机模拟分子对接等技术,研究了在模拟生理条件下还原型辅酶烟酰胺腺嘌呤二核苷酸(NADH)与人血清白蛋白(HSA)的作用方式及热力学特征。结果表明,NADH与人血清白蛋白的荧光猝灭机理属于静态猝灭;NADH与HSA在温度283K和310K时的结合常数和结合位点数分别为1.972×104 L.mol-1、0.9657和1.468×104 L.mol-1、0.9105,通过热力学计算得到反应的热力学参数;同步荧光光谱表明NADH使色氨酸残基的微环境亲水性增强;分子模型研究表明,二者通过疏水力、静电力和氢键共同作用结合。     

核黄素与牛血清白蛋白相互作用的荧光光谱研究

采用荧光猝灭光谱、同步荧光光谱研究了核黄素与牛血清白蛋白(BSA)相互作用的光谱行为。结果发现,在温度为293 K和310 K时核黄素与BSA的结合常数(Kb)分别为4.879×105L.mol-1和1.880×105L.mol-1,结合热力学方程计算得到了对应温度下的热力学参数。结果表明核黄素对BSA有较强的荧光猝灭作用,其荧光猝灭过程属于动态猝灭机制,二者主要靠疏水作用力结合。采用同步荧光光谱探讨了核黄素对BSA构象的影响。     

甲苯胺蓝与牛血清白蛋白作用的光谱特性研究

应用荧光光谱法研究了甲苯胺蓝(TB)与牛血清白蛋白(BSA)相互作用的光谱特性.测定了TB与BSA在20℃,30℃和40℃3个温度下的结合常数KA分别为8.94×103,1.75×104,1.74×104L/mol,结合位点数n分别为0.66,0.71和0.93.实验表明:TB与BSA的荧光猝灭主要为静态猝灭;利用Gibbs-Helmholtz方程计算得到热力学参数ΔH为49.416kJ,ΔS为244.876J.mol-1.K-1,探讨了它们的相互作用机理,结果表明TB主要以氢键作用力与BSA相互作用;应用同步荧光技术研究了TB对BSA构象的影响.     

药物小分子白杨素与人血清白蛋白结合作用的光谱法研究

应用荧光光谱法、共振瑞利散射光谱法和同步荧光法,研究了生理条件下白杨素与人血清白蛋白(HSA)相互作用.研究表明,白杨素与HSA发生作用并形成了新的基态化合物,静态猝灭是导致HSA内源荧光猝灭的主要原因;求得不同温度 (17℃、26℃和35℃) 下白杨素与HSA作用的结合常数分别为2.373×106、1.680×106和1.346×106 L·mol-1;由求得的热力学参数,确定了白杨素与HSA间的结合反应主要由静电引力驱动.根据Frster非辐射能量转移理论,计算出白杨素在蛋白质中的结合位置与214位色氨酸残基间的距离为3.52 nm;同步荧光光谱表明,白杨素使得HSA的二级结构发生了变化.     

光谱法和分子模拟研究氨氯地平与牛血清白蛋白的相互作用

采用紫外-可见吸收光谱、荧光光谱及分子模拟技术研究了氨氯地平与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用.结果发现,氨氯地平对BSA有较强的荧光猝灭作用,其荧光猝灭机制属于静态猝灭;其作用机制属荧光共振能量转移(FRET,Fluorescence Resonance Energy Transfer);由Lineweaver-Burk方程计算出不同温度下氨氯地平与BSA的亲和常数KA分别为1.214×104 L·mol-1(296K)和1.662 ×104L·mol-1 (303 K);由Van't Hoff方程计算出△H和△S分别为33.46 kJ·mol-1和191.22 J·mol-1·K-1,二者之间是典型的疏水力相互作用;该过程是一个熵驱动的自发分子间相互作用过程.分子模拟进一步揭示了氨氯地平与BSA的疏水空腔具有较好的相互作用,与光谱实验结果一致.     

丁咯地尔与人血清白蛋白结合的光谱学研究

用紫外吸收光谱法、荧光光谱法和傅立叶变换红外光谱法探讨了在模拟人体生理条件下,丁咯地尔与人血清白蛋白(HSA)的结合模式.结果表明:丁咯地尔对HSA的内源荧光有显著的猝灭作用,且猝灭机理主要为静态猝灭.丁咯地尔与HSA形成了1 ∶ 1的复合物,结合常数K=7.43×102 L·mol-1(308 K).根据Fster偶极-偶极非辐射能量转移机理,求得丁咯地尔与HSA间的结合距离r=2.64 nm.由热力学参数确定其作用力以氢键和范德华力为主.同步荧光和傅立叶变换红外光谱表明丁咯地尔对HSA二级结构的含量产生影响,使HSA的α-螺旋结构的含量明显降低,β-折叠和β-转角结构的含量增加.     

1-萘酚诱导人血清白蛋白和牛血清白蛋白构象的变化

采用稳态荧光光谱、同步荧光光谱、荧光共振能量转移技术结合分子对接法,探究了1-萘酚(1-OHNap)诱导人血清白蛋白(HSA)和牛血清白蛋白(BSA)构象变化的差异。结果表明,与1-OHNap的结合作用使HSA中荧光团周围微环境极性发生改变,BSA中Trp残基周围微环境的极性增加;同时,与1-OHNap的结合作用使HSA、BSA中的多肽链轻微展开,其中HSA中α-螺旋占比的降幅较大;1-OHNap与HSA、BSA的结合平衡常数（Kb）分别为1.49×104、8.76×103 L/mol;1-OHNap分别结合在HSA和BSA的ⅡA子域和ⅠB子域;1-OHNap与HSA和BSA中Trp残基的表观距离分别为1.53 nm和1.42 nm。实验证实1-OHNap诱导HSA和BSA构象的变化具有差异。     

盐酸异丙肾上腺素与牛血清蛋白相互作用的光谱研究

本研究采用紫外和荧光光谱分析法研究了生理pH条件下盐酸异丙肾上腺素(HAI)与牛血清白蛋白(BSA)在不同温度(25℃和37℃)下的相互作用。实验结果表明,HAI使BSA紫外吸收峰增强,并使BSA的特征荧光峰猝灭,表明HAI与BSA形成结合物。HAI对BSA荧光猝灭机制为静态猝灭,属于单位点结合。25℃时两者之间的结合常数为7.41×103L·mol-1,ΔG为-22.10 kJ·mol-1,ΔH为25.86 kJ·mol-1,ΔS为940 J·mol-1。37℃时的结合常数为4.26×105L·mol-1,ΔH和ΔS与25℃时相同,ΔG为-33.41 kJ·mol-1。以上热力学参数表明HAI与BSA之间的结合属自发过程,两者之间的作用力以疏水作用为主。根据Fster非辐射能量转移理论计算出HAI与BSA间的结合距离为2.503nm。     

荧光法研究奥沙利铂与牛血清白蛋白的相互作用

在Tris缓冲溶液(pH7.0)体系中,用荧光光谱及同步荧光光谱技术研究水溶液中奥沙利铂与牛血清白蛋白的相互作用。结果表明,奥沙利铂对牛血清白蛋白内源荧光(345nm)产生较强的荧光猝灭作用,根据不同温度下奥沙利铂对牛血清白蛋白的荧光猝灭作用,证明其为静态猝灭机制,运用位点模型计算出298、308K时结合常数KA(分别为4.22×104、3.95×104L.mol-1)和结合位点数n(分别为1.02、1.01),根据热力学参数确定其作用力以静电作用为主;运用Fster偶极-偶极非辐射能量转移原理,测定了奥沙利铂与牛血清白蛋白的结合距离r(5.67nm);用同步荧光技术考察了奥沙利铂对牛血清白蛋白构像的影响。     

荧光光谱法研究除草醚与牛血清白蛋白的相互作用

运用荧光光谱和紫外吸收光谱研究水溶液中除草醚(NP)与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用.结果表明,NP与BSA形成基态复合物导致BSA内源荧光猝灭,猝灭机理主要为静态猝灭和非辐射能量转移.运用位点模型计算298 K、308 K、318 K时结合常数K_A分别为6.97×10~4、5.25×10~4 、4.96×10~4 L·mol~(-1),结合位点数n分别为0.98、0.92、0.96.根据热力学参数确定其作用力以疏水作用和静电作用为主;运用F(o)rster偶极-偶极非辐射能量转移原理,测定了NP与BSA的结合距离r为2.19 nm;用同步荧光技术初步考察了NP对BSA构象的影响.     

3-乙基苯并噻唑螺萘并噁嗪与牛血清白蛋白的相互作用

采用荧光光谱法和热力学方法研究了3-乙基苯并噻唑螺萘并噁嗪(EBSN)与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用.结果表明,在pH为7.46的Tris-HCl及0.01mol·L-1的NaCl介质中,EBSN能强烈猝灭BSA的荧光,猝灭机理为形成复合物的静态猝灭.在298、306和313K时,两者的表观结合常数Kb分别为1.762 0×104,3.396 3×104和6.123 5×104 L·mol-1.与此同时,EBSN与BSA的结合反应是自发的,作用力主要为疏水作用力;BSA和EBSN的工作曲线分别为F0-F=2.439c-8.322和(F0-F)/F=0.061 89c+0.556 6,对BSA和EBSN的检出限分别为0.015mg·L-1和7.61×10-7 mol·L-1.     

6-糠氨基嘌呤与牛血清白蛋白相互作用的研究

应用荧光光谱法研究了6-糠氨基嘌呤(KT)与牛血清白蛋白(BSA)相互作用的光谱特性。测定了16℃、28℃和39℃不同温度下的结合常数KA分别为:2.43×104、1.33×104、1.22×104L/mol,结合位点数n分别为:1.08、1.02、1.02。研究结果表明:KT对BSA内源荧光的猝灭机理主要为静态猝灭;探讨了相互作用机理,KT主要以静电作用与BSA相互作用;研究了KT对BSA构象的影响,表明BSA的荧光主要源于色氨酸残基,KT对BSA的构象有影响。     

吲哚美辛与牛血清白蛋白相互作用的光谱研究

在模拟生理条件下,用荧光光谱法结合圆二色谱法研究了吲哚美辛(IM)与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用.实验结果表明,IM对BSA的猝灭机制属于形成复合物的静态猝灭过程,由修正的Stem-Volmer方程求出不同温度下相应的结合常数分别为11.87×104、8.351 ×104、6.110×104L·mol-1.利用范特...     

柚皮苷与人血清白蛋白相互作用的研究

用荧光、紫外光谱、分子对接研究了柚皮苷与人血清白蛋白(HSA)在pH=7.40的Tris-HCl缓冲溶液中相互作用的情况。结果表明,柚皮苷对人血清白蛋白的内源荧光有明显的猝灭作用,猝灭过程为动态猝灭。根据Stern-Volmer方程计算得到柚皮苷与HSA在293、298和310 K下的结合常数分别为2.472×105、2.210×105和1.392×104L·mol-1,结合位点数约为1。由实验计算出热力学参数焓变ΔH为-16.8 kJ·mol-1,ΔS为46.0 J·mol-1·K-1,推断出柚皮苷与人血清白蛋白之间主要靠疏水作用和静电引力结合,与分子模拟的结果相同。同时采用同步荧光技术考察了柚皮苷对HSA构象的影响。