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4',5,7-三羟基二氢黄酮与人血清白蛋白相互作用的光谱学研究 总被引:1,自引:0,他引:1
应用紫外吸收光谱、荧光光谱和红外光谱等方法对人血清白蛋白(HSA)与4',5,7-三羟基二氢黄酮(naringenin, NAR)相互作用的机理进行了研究. 紫外光谱显示, 在生理pH下NAR分子中A环7位的酚羟基发生部分解离, 7位酚羟基的解离使A环与B环上羰基形成的共轭体系的紫外吸收峰发生明显红移; 药物与蛋白质的相互作用使该谱带发生了进一步的红移, 说明该共轭体系参与了与蛋白质的相互作用. 在药物与蛋白质浓度比(cNAR/cHSA)为0.1~10 的范围内, NAR在HSA上只有一个结合位点(可能位于site I), 结合常数为1.27×105 L•mol-1 (n=5, RSD小于5%). 研究了不同pH值条件下药物对蛋白质荧光猝灭的影响, 发现药物分子中的没有解离的活性基团在结合过程中发挥着主导作用. 在缓冲水溶液和重水溶液中分别测定了与药物作用前后蛋白质二级结构的变化. 随着药物浓度的增加, NAR和HSA之间的相互作用使HSA的α-螺旋结构的含量明显降低, 而β-折叠和β-转角结构的含量增加, 无轨结构在药物浓度较高时也有少量的增加. 结合紫外吸收光谱、荧光光谱和红外光谱结果, 探讨了HSA与NAR相互作用的模式. 相似文献
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小牛血清去蛋白药物能够促进缺氧细胞对氧与葡萄糖的摄取和利用,改善外周及脑部的血液循环障碍和营养失调,促进烧伤创伤愈合,调节中枢神经系统等诸多药理药效。单磷酸腺苷(AMP)为该药物的活性成份之一,构建了以β-环糊精(β-CD)修饰的硫化锌量子点为能量供体, 3-羟基黄酮为能量受体的能量共振转移荧光探针。研究发现AMP能够引起该探针在526 nm处的荧光发射峰强度的猝灭,并且AMP的浓度与探针的荧光强度的Stern-Volmer曲线呈现良好的线性关系,线性相关系数为0.996, 该探针能够应用于药品中AMP的检测。 相似文献
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气相色谱-质谱联用法测定动物组织中氯霉素、氟甲砜霉素和甲砜霉素的残留量 总被引:27,自引:0,他引:27
建立了气相色谱-负离子化学电离源质谱同时测定动物组织中氯霉素(CAP)、甲砜霉素(TAP)和氟甲砜霉素(FF)残留量的方法。样品用乙酸乙酯提取,正己烷分配去脂肪,再用Florisil柱进一步净化,甲苯作为反应介质,用N,O-双(三甲基硅基)三氟乙酰胺(BSTFA)-三甲基氯硅烷(TMCS)(体积比为99∶1)进行硅烷化处理,用间硝基氯霉素(m-CAP)作为内标进行测定。CAP的检测限可达到0.03 μg/kg,TAP和FF的检测限可达到0.2 μg/kg;上述3种药物的标准曲线的线性相关系数均大于0.99。CAP,FF和TAP的批内测定的精密度(以相对标准偏差表示)依次为5.5%,10.4%和8.8%;批间测定的精密度依次为7.4%,20.7%和19.1%。回收率为80.0%~111.5%,相对标准偏差为1.2%~15.4%。该方法前处理步骤简单,处理后杂质干扰少,灵敏度高,适用性强,可用于猪肉及禽类、水产品等多种动物组织中氯霉素类药物残留的检测。 相似文献
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应用HPLC对氨基酸和肽水解稳定性的实验研究 总被引:3,自引:0,他引:3
水解蛋白质的实验条件通常很强烈,正如预期的那样,在此条件下有些氨基酸依据不同的介质以不可预料的方式分解[1].如果水解在足够温和的条件下进行,蛋白质水解液中除了含有氨基酸外,还有一系列的肽.反相高效液相色谱的柱前衍生法对氨基酸和肽的分离分析具有分析时间短和灵敏度高的优点.在前文中[2]已对9-芴甲基氯甲酸酯(FMOC-Cl)作为氨基酸和肽的衍生化试剂的衍生介质和衍生化条件进行了研究.绝对分析法用于对水解收率的计算,在一定的实验条件下,它能直接给出收率[3~5].…… 相似文献
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衍生化毛细管气相色谱法分析血清中的游离脂肪酸 总被引:11,自引:0,他引:11
用H2SO4/甲醇对血清中游离脂肪酸进行甲酯化反应,考察了不同温度和时间以及不同的衍生条件对甲酯化完全程度的影响,确定了对血清中游离脂肪酸衍生化完全的条件为:在62℃下用10%H2SO4/甲醇溶液衍生化2h。大部分脂肪酸的衍生反应和色谱分析的相对标准偏差都在3.00%以内。用各脂肪酸和内标色谱峰面积的比值对脂肪酸浓度作标准曲线,线性回归系数在0.999-1之间,定量测定了5个不同地区的250个血清样品中12种游离脂肪酸的含量。 相似文献
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贝加因黄酮与不同异构体人血清白蛋白相互作用机制研究 总被引:1,自引:0,他引:1
贝加因黄酮具有广泛的生理和药理活性, 它与蛋白质相互作用机制的研究对于深入了解其药理药效具有重要的意义. 采用紫外和荧光光谱等手段对贝加因黄酮与不同异构体的人血清白蛋白复合物的结构进行了表征. 在弱碱性条件下, 贝加因的紫外吸收光谱发生了明显的变化, 说明其A环上的羟基发生了解离, 而在pH值4.5~2.0范围内, 贝加因的结构基本保持不变. 贝加因与不同异构体的人血清白蛋白作用后, 其紫外光谱吸收I带发生显著的红移, 显示出药物与蛋白质发生了特异性的结合. 贝加因对不同异构体的荧光猝灭机制主要为静态猝灭过程, 通过药物对蛋白质的荧光猝灭实验, 计算了它们之间的结合常数. 研究结果表明, 药物与蛋白质的结合常数随pH值的降低而减小, 这可能与蛋白质的结构变化有关. 研究还发现, 与不同异构体蛋白质作用后, 药物的荧光发射峰有显著的增强效应. 上述实验结果充分证明贝加因与不同异构体的蛋白质之间形成了复合物, 药物分子结合在蛋白质IIA亚域邻近色氨酸残基的Site I结合位点. 结合计算机分子模拟, 对药物与蛋白质的结合模式进行了讨论. 相似文献
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三七总皂甙对牛血清白蛋白溶液构象的影响 总被引:25,自引:5,他引:25
应用衰减全反射傅立叶变换红外光谱结合荧光光谱和紫外光谱研究了中药三七 的有效成分三七总皂甙与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用,采用对蛋白质红外光 谱酰氨Ⅰ带和酰氨Ⅲ带进行曲线拟合的方法,定量分析了不同浓度三七总皂甙对 BSA二级结构的影响,发现随着三七总皂甙浓度的增加,蛋白分子结构逐渐发生了 由螺旋向折叠的转化。a-螺旋结构减少了3%,β-折叠结构增加了约5%,其它二级 结构没有明显的变化,红外差谱和荧光光谱的结果为药物与蛋白质的作用引起牛血 清白蛋白溶液构象的变化提供了佐证,紫外光谱反映了单体皂甙与蛋白质的结合常 数的差异。 相似文献