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将原子与键电负性均衡方法融入分子力学方法,即利用ABEEMσπ浮动电荷力场与ABEEM-7P水模型相结合的方法及OPLS-AA固定电荷力场方法,对GA88和GB88蛋白进行了水溶液(温度295 K)和真空中的分子动力学模拟.比较两种方法得到的两个蛋白质的结构与实验结构的均方根偏差,分析了两种方法得到的两个蛋白质的回旋半径、氢键分布、径向分布及电荷分布情况.结果表明,ABEEMσπ和OPLS-AA力场均能正确模拟蛋白质结构,得到的各项偏差值接近,但从各偏差的波动大小可见,ABEEMσπ力场的模拟更稳定;回旋半径模拟很好地体现了蛋白质的"电致紧缩"现象;氢键分布、径向分布及电荷分布表明,与OPLS-AA固定电荷力场相比,ABEEMσπ浮动电荷力场能更好地体现蛋白质和周围水分子的极化效应. 相似文献
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建立体积排阻色谱-电感耦合等离子体质谱(SEC-HPLC-ICP-MS)联用技术分析富硒大米含硒蛋白组成方法。通过水提、盐提、碱提和醇提方法提取,并用丙酮沉淀蛋白,硒的回收率分别为9.6%,16.8%,48.2%和14.9%,纯化后的蛋白结合硒的量由大到小依次为碱溶谷蛋白>球蛋白>醇溶蛋白>清蛋白。蛋白液经SEC-HPLC-ICP-MS检测,通过蛋白色谱峰(λ=280 nm)和ICP-MS硒峰(78Se)对比分析,利用分子量标准曲线测定出4类蛋白中含硒蛋白的分子量。结果表明,富硒大米中清蛋白和醇溶蛋白并不是硒的主要存在蛋白。硒主要存在于>7 kDa的碱溶谷蛋白和球蛋白,其中碱溶含硒蛋白主要组分F1分子量为199.8 kDa。 相似文献
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以牛血清蛋白(BSA)为模型蛋白,N-异丙基丙烯酰胺(NIPAM)为单体,N,N'-亚甲基双丙烯酰胺(BIS)为交联剂,采用原位沉淀聚合法制备了单分散的温度响应型蛋白纳米胶囊(nBSA).通过调整单体与蛋白的比例制备了粒径大小不同的含有单个蛋白分子的BSA纳米胶囊.采用基质辅助激光解吸电离飞行时间质谱仪(MALDI-TOF MS)、透射电镜(TEM)和动态光散射仪(DLS)等对BSA蛋白的修饰度,nBSA的形貌和结构,以及温度响应性能进行了表征,并用HeLa细胞对nBSA的体外安全性进行了初步评价.结果表明,在一定范围内,随着单体和蛋白比例的升高,蛋白纳米胶囊的粒径也逐渐增大,且在7.4~17 nm之间可控,而nBSA的响应温度则逐渐减小在33~41℃之间可控;制备的nBSA单分散性较好;nBSA具有温度响应性能,当环境温度高于其响应温度时,nBSA的粒径可显著增大16~33倍,且这种变化随温度呈现可逆性,并通过对nBSA细胞毒性的初步考察,评价将其用于生物领域的潜力. 相似文献
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采用类蛋白反应修饰海地瓜体壁蛋白酶解物,制得修饰肽的血管紧张素转换酶(ACE)抑制活性与原酶解液的活性相比显著提高;模拟消化实验结果表明,修饰肽与胃肠蛋白酶作用后可增强其降压活性;细胞毒性实验结果表明,样品浓度在低于10 mg/mL时对犬肾细胞(MDCK)无毒性,且低浓度可以促进细胞生长.采用超滤、Sephadex G-15凝胶柱层析和RP-HPLC等分离技术纯化修饰产物,得到高活性ACE抑制肽(IC50值为3.67μmol/L),序列结构为NQNFVQYTTNT.紫外光谱分析结果表明,修饰肽与ACE结合可引起吸光度变化.用SYBYL软件对抑制肽与ACE活性位点进行模拟对接,发现该抑制肽能与ACE很好地结合. 相似文献
98.
为了研究点突变(Met108→Leu108)对树胶醛糖结合蛋白(ABP)与配体结合能力的影响,对ABP、ABP结合树胶醛糖复合物及ABP结合半乳糖复合物以及它们各自的突变体分别进行60 ns的分子动力学模拟.模拟结果表明,108号残基突变前后,电子等排体的两个氨基酸残基,使蛋白与配体间的范德华相互作用发生明显变化,同时导致蛋白的内部运动也发生变化,进而影响蛋白与配体的相互作用.进一步分析表明,突变前后的蛋白构象变化都趋向于两个结构域张开,而与配体的结合可减缓张开程度. 相似文献
99.
格尔德霉素(geldanamycin,GA)是一个以热休克蛋白90(Hsp90)为靶点的高效抗肿瘤先导物,但其临床应用受到了肝脏毒性的限制.目前通常对其C-17位进行修饰,以保留活性和降低肝毒性.本研究提出了一种GA结构修饰的新思路,即在GA的C-17位引入烷胺基链,进而接入保肝基团肉桂酰基.报道了26个17-(3,6-二氧杂-8-N-(取代肉桂酰基)辛二胺)-17-去甲氧基GA新颖衍生物的合成;体外人乳腺癌细胞株MDA-MB-231生长抑制实验和靶点亲和实验结果表明,化合物3u有明显细胞毒性和靶点选择性(IC50=1.5μmol/L,Kd=1.14μmol/L);并对该类衍生物的构效关系进行了讨论,对深入开展GA结构修饰的相关研究有参考价值. 相似文献
100.
运用分子动力学模拟,研究了腺苷酸(激动剂)与A2AAR腺苷受体蛋白的相互作用和配体结合诱导的蛋白动力学变化.识别了与腺苷酸结合力强于0.5kcal/mol的关键基团:A63^2.61,I66^2.64,V84^3.32,L85^3.33,T88^3.36,F168^5.29,M177^5.38,L249^6.51,H250^6.52和N253^6.55,观察到腺苷酸没有与L167^5.28相互作用,这一结果支持了L167^5.28是抑制剂特异性结合位点,不与激动剂结合.未结合配体(激动剂或抑制剂)的单体A2AAR和腺苷酸结合后的A2AAR在构象上有三个不同功能性开关.腺苷酸结合可以诱导A2AAR腺苷受体蛋白的构象调整,使得三个功能性开关器件的构象与单体A2AAR不同. 相似文献