Cr(Ⅵ)与牛血清白蛋白的相互作用

采用荧光光谱、紫外光谱、CD光谱法研究了K2Cr2O7与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用。实验结果表明,铬(Ⅵ)使BSA的紫外吸收降低,峰位红移,表明铬(Ⅵ)与BSA发生较强的相互作用;铬(Ⅵ)酸根离子与BSA形成基态复合物导致BSA内源荧光猝灭,猝灭机理主要为静态猝灭。测定了不同温度下该反应的热力学参数,ΔGθ0,ΔHθ和ΔSθ分别为-12.60kJ/mol和56.60J/(mol.k),表明上述作用过程是一个熵增加、自由能降低的自发分子间作用过程,铬(Ⅵ)酸根离子与BSA之间以静电作用力为主;非辐射能量转移机理确定了铬(Ⅵ)与牛血清白蛋白中色氨酸残基之间的距离r=2.85nm;同步荧光和CD光谱研究表明,铬(Ⅵ)使BSA的二级结构发生改变,α-螺旋含量降低,色氨酸残基所处微环境的极性减小。     

Cr（VI）与牛血清白蛋白的相互作用

采用荧光光谱、紫外光谱、CD光谱法研究了K2Cr2O7与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用。实验结果表明, 铬(Ⅵ)使BSA的紫外吸收降低,峰位红移,表明铬(Ⅵ)与BSA发生较强的相互作用;铬(Ⅵ)酸根离子与BSA形成基态复合物导致BSA内源荧光猝灭,猝灭机理主要为静态猝灭。测定了不同温度下该反应的热力学参数,ΔGθ＜0,ΔHθ和ΔSθ分别为–12.60 kJ/mol 和 56.60 J/(mol·k), 表明上述作用过程是一个熵增加、自由能降低的自发分子间作用过程,铬(Ⅵ)酸根离子与BSA之间以静电作用力为主;非辐射能量转移机理确定了铬(Ⅵ)与牛血清白蛋白中色氨酸残基之间的距离 r＝2.85 nm;同步荧光和CD光谱研究表明,铬(Ⅵ)使BSA的二级结构发生改变,α–螺旋含量降低,色氨酸残基所处微环境的极性减小。     

吡虫啉与牛血红蛋白相互作用的光谱研究

利用紫外可见光谱和荧光光谱研究了在生理pH值条件下农药吡虫啉与牛血红蛋白(BHb)的相互作用。实验结果表明:吡虫啉分子与BHb发生反应生成复合物,导致BHb内源荧光的猝灭,该猝灭属于静态猝灭。测定了不同温度下该反应的表观结合常数、结合位点数及结合热力学参数,热力学参数的变化表明上述作用过程是一个熵增加、自由能降低的自发分子间作用过程,吡虫啉与BHb之间以静电和疏水作用力为主;并用同步荧光光谱法探讨了吡虫啉对BHb构象的影响。     

单宁酸与牛血红蛋白相互作用的光谱研究

利用荧光光谱技术研究了单宁酸与牛血红蛋白分子的相互作用。实验结果表明:单宁酸分子与BHb发生反应生成基态复合物,导致BHb内源荧光的猝灭,该猝灭属于静态猝灭。测定了不同温度下该反应的表观结合常数、结合位点数及结合热力学参数,热力学参数的变化表明上述作用过程是一个熵增加、自由能降低的自发分子间作用过程,单宁酸与BHb之间以疏水和氢键作用力为主;根据Frster能量转移理论,测得供体与受体间结合距离r和能量转移效率E;并用同步荧光光谱法探讨了单宁酸对BHb构象的影响。     

分子光谱法研究铝酞菁与牛血红蛋白的相互作用

利用紫外可见吸收光谱和荧光光谱研究了在生理pH条件下铝酞菁与牛血红蛋白(BHb)的相互作用.实验结果表明:铝酞菁分子与BHb发生反应生成基态复合物,导致BHb内源荧光的猝灭,该猝灭属于静态猝灭.测定了不同温度下该反应的表观结合常数、结合位点数及结合热力学参数,热力学参数的变化表明铝酞菁与BHb之间以静电和疏水作用力为主;根据Frster能量转移理论,测得供体与受体间结合距离r和能量转移效率E;并用同步荧光光谱法探讨了铝酞菁对BHb构象的影响.     

牛血红蛋白与银纳米粒子相互作用的光谱研究

运用紫外-可见吸收光谱(UV-Vis)、荧光光谱、同步荧光光谱、圆二色光谱(CD)及傅立叶变换红外光谱(FTIR)等手段, 研究牛血红蛋白(Bovine Hemoglobin, 简称BHb)与银纳米粒子的相互作用. 结果表明, BHb能吸附在银纳米粒子的表面, 使其415 nm处的特征等离子体共振吸收峰强度下降, 峰位红移. 随银纳米粒子的浓度增大, BHb分子中Soret带的吸收持续降低, 说明银纳米粒子可能使部分血红素辅基从它们的键腔中脱离出来. Stern-Volmer方程分析表明, 银纳米粒子静态猝灭BHb的内源荧光. 由UV-Vis和荧光光谱的变化, 计算BHb与银纳米粒子的结合常数, 其数量级达到10⁹～10¹⁰. 同步荧光光谱的蓝移说明, 银纳米粒子扰动BHb分子内部的酪氨酸、色氨酸残基所处的微环境, 使之包埋于疏水腔中. 拟合计算远紫外CD数据发现, 银纳米粒子诱导BHb产生轻微的二级结构改变, α-螺旋含量降低. FTIR光谱结果提示, BHb中半胱氨酸残基的硫、羧基氧、酰胺及氨基酸残基中的氮原子与银纳米粒子可能有表面键合作用.     

铜(Ⅱ)离子与神经红蛋白的相互作用

利用紫外可见吸收光谱、荧光光谱、同步荧光光谱及圆二色(CD)光谱研究了铜髤离子与神经红蛋白(NGB)的相互作用。结果表明,Cu2+离子使NGB在280nm处的紫外吸收增强,说明Cu2+与NGB发生了相互作用;Cu2+使NGB内源性荧光发生猝灭,其猝灭机制为静态猝灭;同步荧光光谱表明,Cu2+使色氨酸微环境的疏水性有所降低,Cu2+对NGB的作用位点更接近于色氨酸;CD光谱显示Cu2+没有引起NGB二级结构明显的变化。     

荧光法研究偏钒酸钠与牛血清白蛋白的相互作用

本文用荧光光谱和紫外可见吸收光谱研究了在模拟人体生理条件下，偏钒酸钠与牛血清白蛋白(BSA)结合反应的特征，研究了紫外灯(253.7 nm)照射对偏钒酸钠与BSA结合的影响。紫外吸收光谱显示，加入偏钒酸钠后，牛血清白蛋白的紫外吸收降低，表明偏钒酸钠与BSA形成了缔合物。荧光猝灭光谱显示偏钒酸钠对牛血清白蛋白有较强的荧光猝灭作用，荧光猝灭机理符合静态机制。缔合物的稳定常数分别为：K_s=0.357×10⁴(25 ℃)，K_{s相似文献}   

水溶性二铁六羰基配合物与生物相关分子的相互作用及其促进一氧化碳释放

二铁六羰基配合物[Fe₂（μ-SCH₂R）₂（CO）6]（R=CH （OH） CH₂（OH）,1）是一个水溶性且能够释放一氧化碳的分子（CORM）,我们应用各种光谱技术研究了其与血红蛋白（Hb）、肌红蛋白（Mb）、牛血清白蛋白（BSA）、谷胱甘肽（GSH）和DNA等生物分子的相互作用。红外光谱结果表明,蛋白质和谷胱甘肽均能促进配合物1分解释放CO。该CO释放过程符合一级动力学模型,其中谷胱甘肽促进CO释放的效率最高。紫外吸收光谱变化和荧光猝灭效应也表明这些生物相关分子与二铁羰基配合物之间存在相互作用。蛋白质和配合物1的CD光谱结果显示,配合物没有引起蛋白质的构象变化。pUC19质粒DNA与配合物1之间的作用表明该配合物不会引起DNA损伤。     

Cu2＋和铜锌超氧化物歧化酶作用的光谱学研究

利用邻苯三酚自氧化法监测在磷酸盐缓冲体系中Cu^2＋对猪肝铜锌超氧化物歧化酶(CuZnSOD)活力的影响, 认为Cu^2＋与猪肝CuZnSOD存在直接相互作用. 通过荧光光谱方法研究了这种相互作用, 内源荧光的猝灭实验表明Cu^2＋与CuZnSOD形成1∶1型稳定配合物; 荧光猝灭的动力学分析表明配合物形成过程由两个独立步骤完成: 第一步是双分子快速缔合过程, 形成了结合疏松的配合物, 第二步是单分子慢速过程, 即松散的配合物“异构化”成为结合紧密的配合物. FTIR和CD证实相互作用过程伴随了蛋白分子构象的变化.     

Cu2＋和铜锌超氧化物歧化酶作用的光谱学研究

利用邻苯三酚自氧化法监测在磷酸盐缓冲体系中Cu^2＋对猪肝铜锌超氧化物歧化酶(CuZnSOD)活力的影响, 认为Cu^2＋与猪肝CuZnSOD存在直接相互作用. 通过荧光光谱方法研究了这种相互作用, 内源荧光的猝灭实验表明Cu^2＋与CuZnSOD形成1∶1型稳定配合物; 荧光猝灭的动力学分析表明配合物形成过程由两个独立步骤完成: 第一步是双分子快速缔合过程, 形成了结合疏松的配合物, 第二步是单分子慢速过程, 即松散的配合物“异构化”成为结合紧密的配合物. FTIR和CD证实相互作用过程伴随了蛋白分子构象的变化.     

基于合成后修饰策略构建高灵敏度和选择性金属有机骨架基荧光静默系统用于抗坏血酸的检测

成功制备了一种在水溶液中表现出优异荧光性能和稳定结构的三维荧光金属有机骨架[Cd (L)(H₂O)_0.5]·DMF·2.5H₂O (1),其中H₂L=3-(四唑-5-基)三唑。1在识别Cr (Ⅵ)离子过程中表现出明显的荧光猝灭现象,并形成“开-关”荧光静默体系(Cr₂O₇^2-@1),该体系可以快速检测水溶液中的Cr (Ⅵ)离子,这是Cr (Ⅵ)的紫外吸收光谱和1的激发光谱重叠而导致的福斯特共振能量转移(FRET)。此外,通过消除FRET的作用,Cr₂O₇^2-@1的荧光强度可以恢复或超越原始值,从而实现对水体系中抗坏血酸(AA)的高选择性和灵敏度的荧光检测。同时,Cr₂O₇^2-@1体系可以成功检测维生素C片中的AA,回收率为98.20%~103.33%,相对标准偏差(RSD)为1.78%~3.42%。基于此,构建了以AA和铬(Ⅵ)为化学输入的荧光“IMPLICATION”分子逻辑门。     

光谱法与分子模拟技术研究杨梅素与牛血清白蛋白的相互作用

利用紫外光谱、荧光光谱、红边激发荧光位移(REES)法、圆二色谱(CD)结合分子模拟技术共同研究了模拟生理条件下杨梅素与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用,阐述了相互作用机制.分子模拟结果表明,杨梅素与蛋白在亚结构域II A的疏水腔内结合,主要作用力为疏水作用力和氢键.依据荧光猝灭法判断猝灭机制为静态猝灭,并得到不同温度下药物与蛋白相互作用的结合常数(Ka)及结合位点数(n),根据热力学参数判断出作用力类型,并且计算出杨梅素与蛋白的结合距离,与分子模拟得到的判定结果基本一致.通过紫外光谱、同步荧光光谱以及REES法获得的信息讨论了相互作用时BSA中色氨酸(Trp)微环境的变化;并利用CD谱的测定结果定量计算了BSA二级结构中α-螺旋含量的变化.     

一种CdⅡ-MOF作为传感Fe(Ⅲ)和Cr(Ⅵ)的多响应荧光探针

通过水热法合成了一种金属有机骨架[Cd₃(L)₂(H₂O)₉]·9H₂O(MOF 1),其中H₃L=5-(((4-羧基苯基)氧基)甲基)苯-1,3-二甲酸,并通过单晶X射线衍射、粉末X射线衍射和元素分析对其进行了表征。MOF 1表现为一个二维微孔结构,孔隙可利用体积为22.4%。荧光性能研究表明,MOF 1可以用作检测Fe(Ⅲ)和Cr(Ⅵ)的荧光传感器。它具有高选择性和低检测限,而且不受其他离子的干扰。此外,通过金属有机骨架主体和目标分析物客体的紫外可见吸收光谱研究了主体配合物的选择性荧光猝灭机制。这种荧光猝灭的可能机制是荧光共振能量转移。     

Cu2+与烟草多酚氧化酶相互作用研究

本文通过酶活性测定，荧光光谱和紫外光谱研究了外加Cu²⁺与烟草多酚氧化酶(简称PPO)的相互作用。结果表明，微量铜的加入能增加酶的活性，[Cu²⁺]/[PPO]为0.20左右时酶活性最大，[Cu²⁺]/[PPO]为0.91时，Cu²⁺开始表现出对PPO活性的抑制;Cu²⁺对PPO内源荧光的猝灭机制属于形成络合物所引起的静态猝灭，猝灭常数K_sv为8.0375×10³L·mol^-1;Cu²⁺的加入使PPO蛋白质分子构象发生变化，α-螺旋含量增加，多肽链及Trp和Tyr残基的芳杂环进一步向分子内收缩，疏水基团之间的疏水作用增强。     

一种CdⅡ-MOF作为传感Fe(Ⅲ)和Cr(Ⅵ)的多响应荧光探针

通过水热法合成了一种金属有机骨架[Cd₃(L)₂(H₂O)₉]·9H₂O (MOF 1),其中H₃L=5-(((4-羧基苯基)氧基)甲基)苯-1,3-二甲酸,并通过单晶X射线衍射、粉末X射线衍射和元素分析对其进行了表征。MOF 1表现为一个二维微孔结构,孔隙可利用体积为22.4%。荧光性能研究表明,MOF 1可以用作检测Fe(Ⅲ)和Cr(Ⅵ)的荧光传感器。它具有高选择性和低检测限,而且不受其他离子的干扰。此外,通过金属有机骨架主体和目标分析物客体的紫外可见吸收光谱研究了主体配合物的选择性荧光猝灭机制。这种荧光猝灭的可能机制是荧光共振能量转移。     

配合物[Pd(L-tyr)2]•0.5H2O的晶体结构、稳定性及其与DNA作用研究

合成了配合物[Pd(L-tyr)₂]•0.5H₂O单晶(L-tyr^－为酪氨酸根). 配合物属于单斜晶系, P2(1)空间群. L-tyr^－的羧基氧原子和氨基氮原子与Pd(II)离子配位, 形成两个五元螯合环的平面结构. 配合物分子之间存在配位螯合环-配位螯合环的弱相互作用、苯酚环-苯酚环之间的π-π堆积作用以及水分子与配体之间的氢键作用. 水溶液中配合物的累积稳定常数为10¹⁷数量级, 表明配体与离子形成较强的配位共价键. 配合物与鱼精DNA作用的紫外光谱、CD光谱和荧光光谱表明, 两者之间有较强的相互作用, 并以插入作用方式为主.     

盐酸苯肼与牛血清白蛋白相互作用的研究

用荧光光谱及紫外光谱研究了盐酸苯肼与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用。实验结果表明,盐酸苯肼能导致BSA的内源荧光猝灭,猝灭机制为静态猝灭;根据热力学参数△H<0、△S<0,得出盐酸苯肼与BSA之间的主要作用力为氢键和范德华力。同步荧光的结果表明盐酸苯肼使BSA分子构象发生了改变,色氨酸和酪氨酸残基所处环境的疏水性降低。紫外光谱法进一步证明了其猝灭机制为静态猝灭。     

紫外照射下Pb(Ⅱ)与牛血清白蛋白的相互作用研究

通过紫外吸收光谱法、紫外二阶导数光谱法和荧光光谱法研究了生理pH值条件、紫外照射(UV C 253.7 nm)下Pb(Ⅱ)与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用。紫外光谱和紫外二阶导数光谱显示紫外光照射改变了蛋白质中氨基酸残基的微环境。Stern-Volmer方程和Lineweaver-Burk方程分析表明,经紫外光照射后,Pb(Ⅱ)对BSA的荧光猝灭作用依然为静态猝灭作用,且没有改变其强结合位点的位置。受紫外照射过的BSA加入Pb(Ⅱ)后,BSA与Pb(Ⅱ)的结合常数(K_S)随着照射时间的延长而逐渐降低;而BSA与Pb(Ⅱ)先混合后照射时,结合常数(K_S)随着照射时间的延长却逐渐升高。     

汞(II)与牛血红蛋白相互作用的研究

本文采用紫外光谱(UV/VIS)、荧光光谱和圆二色谱等方法,对汞(II)与牛血红蛋白(BHb)的相互作用进行了研究。结果表明:Hg2 处理导致BHb紫外吸收的增加,出现LMCT带,并随Hg2 浓度的增加LMCT带强度显著增强。BHb分子中Soret带的吸收随着Hg2 作用时间的增加而持续降低,表明Hg2 使部分血红素辅基从BHb中脱离出来。蛋白内源荧光光谱显示,Hg2 与BHb的结合会影响蛋白质的三级结构和四级结构。远紫外圆二色谱表明,Hg2 处理会导致BHb蛋白的α-螺旋含量减少。