盐酸苯肼与牛血清白蛋白相互作用的研究

用荧光光谱及紫外光谱研究了盐酸苯肼与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用。实验结果表明,盐酸苯肼能导致BSA的内源荧光猝灭,猝灭机制为静态猝灭;根据热力学参数△H<0、△S<0,得出盐酸苯肼与BSA之间的主要作用力为氢键和范德华力。同步荧光的结果表明盐酸苯肼使BSA分子构象发生了改变,色氨酸和酪氨酸残基所处环境的疏水性降低。紫外光谱法进一步证明了其猝灭机制为静态猝灭。     

间苯二酚与牛血清白蛋白的作用机理

采用荧光和紫外光谱法研究了间苯二酚与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用。间苯二酚使BSA的构象发生改变,α-螺旋含量减小。同步荧光光谱发现间苯二酚使BSA色氨酸残基的疏水性降低,酪氨酸残基的疏水性增强。荧光光谱表明猝灭机理为静态猝灭,计算了复合物的结合常数,通过热力学参数得出间苯二酚与BSA之间的作用力主要是静电作用力。     

邻苯二甲酸二乙酯与牛血清白蛋白相互作用的光谱学研究

采用荧光光谱法与紫外光谱法研究了邻苯二甲酸二乙酯(DEP)与牛血清白蛋白(BSA)之间的相互作用机制。荧光猝灭结果表明,在模拟生理条件(pH=7.4)下,DEP对BSA主要为静态猝灭过程;298 K时的结合常数与结合位点数分别为2.69×10~4 L·mol~(-1)和0.93;热力学参数焓变(ΔH)与熵变(ΔS)均为正数,说明DEP与BSA之间主要为疏水作用力。依据F?rster非辐射能量转移理论求得DEP与BSA之间的结合距离为2.12nm,两者之间极有可能发生非辐射能量转移,由紫外光谱、同步荧光光谱和三维荧光光谱实验结果可知DEP诱导BSA分子构象发生变化。     

光谱法与分子模拟技术研究丽春红2R与牛血清蛋白的相互作用

采用荧光光谱、同步荧光光谱、紫外-可见吸收光谱及分子模拟技术研究了模拟生理条件下丽春红2R(P2R)与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用。实验结果表明,P2R-BSA体系的荧光猝灭机制为内源荧光猝灭,猝灭原因为静态猝灭和非辐射能量转移;计算了不同温度下体系的结合常数Ka及结合位点数n;根据热力学参数推断出作用力类型;求出室温下荧光给体-受体间的结合距离;同步荧光法证实丽春红2R对BSA构象未产生影响;分子模拟研究结果表明二者间的主要作用力为氢键和疏水作用力。     

光谱法结合原子力显微镜研究呋喃唑酮与牛血清白蛋白的作用机理

在人体生理(pH=7.4)条件下,应用荧光光谱和紫外光谱法研究药物呋喃唑酮与牛血清白蛋白(BSA)相互作用的机理,确定了呋喃唑酮对BSA的荧光猝灭机制。采用Stern-Volmer方程求出其相互作用的猝灭常数,并由双对数方程求出结合常数Ka和结合位点数n,采用热力学方法判别作用力类型。实验结果指出两者之间相互作用引起的荧光猝灭属静态方式,298K下结合常数Ka为6.50×106 L·mol~(-1),结合位点数n约为1,而作用力类型是氢键和范德华力。另外,还采用红外(IR)光谱、圆二色谱(CD)和原子力显微镜(AFM)研究了呋喃唑酮对BSA构象的影响。     

2,3,3'-三氯联苯与人血清白蛋白之间相互作用的计算模拟及光谱研究

利用分子对接、分子动力学模拟、荧光光谱、紫外光谱及同步荧光光谱法研究了2,3,3'-三氯联苯(PCB-20)与人血清白蛋白(HSA)的相互作用。分子对接结果表明,PCB-20与HSA通过疏水作用力稳定结合于HSA的疏水空腔内。光谱法实验结果表明,PCB-20通过与HSA形成HSA-PCB20复合物从而对HSA具有荧光猝灭作用,猝灭原因是静态猝灭和非辐射能量转移,热力学参数也表明两者结合的主要驱动力为疏水作用力,计算模拟与实验结果吻合度较高。分子动力学模拟结果表明,PCB-20能够与HSA稳定结合,且与同步荧光光谱实验共同证明其对HSA的构象变化产生了一定影响。     

邻苯二酚与牛血清白蛋白的相互作用

采用荧光和紫外光谱法研究了邻苯二酚同牛血清白蛋白(BSA)的作用.邻苯二酚对BSA内源荧光猝灭机理为静态猝灭,两者之间生成了不发荧光的复合物.根据双对数方程计算了复合物的结合常数KA和结合位点数n.确定邻苯二酚与BSA只有一个结合位点(可能位于Site I).通过热力学参数得出邻苯二酚与BSA之间主要作用力是疏水作用.同步荧光的结果表明邻苯二酚改变了BSA的分子构象,使色氨酸残基的极性增加,酪氨酸残基的疏水性增强.     

2,3,3′-三氯联苯与人血清白蛋白之间相互作用的计算模拟及光谱研究

利用分子对接、分子动力学模拟、荧光光谱、紫外光谱及同步荧光光谱法研究了2,3,3′-三氯联苯(PCB-20)与人血清白蛋白(HSA)的相互作用。分子对接结果表明,PCB-20与HSA通过疏水作用力稳定结合于HSA的疏水空腔内。光谱法实验结果表明,PCB-20通过与HSA形成HSA-PCB20复合物从而对HSA具有荧光猝灭作用,猝灭原因是静态猝灭和非辐射能量转移,热力学参数也表明两者结合的主要驱动力为疏水作用力,计算模拟与实验结果吻合度较高。分子动力学模拟结果表明,PCB-20能够与HSA稳定结合,且与同步荧光光谱实验共同证明其对HSA的构象变化产生了一定影响。     

桔皮苷与牛血清白蛋白相互作用的研究

运用荧光光谱、紫外光谱法研究了桔皮苷与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用。桔皮苷分子与BSA作用导致BSA内源荧光猝灭,猝灭机理主要为静态猝灭,并存在非辐射能量转移。测定了不同温度下该反应的结合常数、结合位点数及结合热力学参数。结果表明:桔皮苷与BSA之间主要为氢键或范德华作用力,作用过程是一个熵增加、自由能降低的自发分子间作用过程;测得了供体与受体间结合距离r和能量转移效率E;并用同步荧光技术考察了桔皮苷对BSA构象的影响。     

分子对接模拟与多光谱法研究二水土霉素和牛血清白蛋白的相互作用

在模拟生理条件下,采用荧光光谱法、三维荧光光谱法、圆二色谱法以及分子对接模拟法,研究了二水土霉素与牛血清白蛋白(BSA)之间的相互作用。荧光光谱表明,二水土霉素能有效猝灭BSA的内源荧光,猝灭机制属静态猝灭。根据Vant’s Hoff方程确定结合过程中的热力学参数ΔS、ΔH,表明两者之间作用为疏水作用力。根据Foster’s非辐射能量转移理论,计算得到结合距离r=2.56nm。同步荧光光谱、三维荧光光谱、圆二色谱结果证明盐酸四环素能够改变BSA的二级结构和微环境。分子对接模拟表明二水土霉素结合在BSA的site Ⅰ(亚域ⅡA)疏水腔中。     

三种香豆素类中药小分子与牛血清白蛋白的相互作用

运用荧光光谱(FS)、紫外光谱(UV)法研究了三种香豆素中药小分子与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用.实验结果表明,香豆素类小分子能够插入BSA分子内部与BSA形成基态复合物导致BSA内源荧光猝灭,猝灭机理主要为静态猝灭和非辐射能量转移.药物分子极性及体积增大对BSA内源性荧光猝灭效应增强,与BSA中荧光性氨基酸残基之间的空间距离r增大,表观结合常数K_A增大且结合位点数n减少.结合过程的热力学参数变化表明上述相互作用过程是一个熵增加、Gibbs自由能降低的自发分子间作用过程,其中香豆素与BSA之间以疏水作用为主,而伞形花内酯、七叶内酯与BSA之间则还存在偶极-偶极作用,表明药物分子极性同样影响其与BSA间相互作用力的类型.     

Cr(Ⅵ)与牛血清白蛋白的相互作用

采用荧光光谱、紫外光谱、CD光谱法研究了K2Cr2O7与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用。实验结果表明,铬(Ⅵ)使BSA的紫外吸收降低,峰位红移,表明铬(Ⅵ)与BSA发生较强的相互作用;铬(Ⅵ)酸根离子与BSA形成基态复合物导致BSA内源荧光猝灭,猝灭机理主要为静态猝灭。测定了不同温度下该反应的热力学参数,ΔGθ0,ΔHθ和ΔSθ分别为-12.60kJ/mol和56.60J/(mol.k),表明上述作用过程是一个熵增加、自由能降低的自发分子间作用过程,铬(Ⅵ)酸根离子与BSA之间以静电作用力为主;非辐射能量转移机理确定了铬(Ⅵ)与牛血清白蛋白中色氨酸残基之间的距离r=2.85nm;同步荧光和CD光谱研究表明,铬(Ⅵ)使BSA的二级结构发生改变,α-螺旋含量降低,色氨酸残基所处微环境的极性减小。     

Study on the Interaction Between Bovine Serum Albumin and Potassium Perfluoro Octane Sulfonate

The interactions between potassium perfluorooctanesulfonate (PFOS) and bovine serum albumin (BSA) were studied by fluorescence spectroscopy. The association constants between PFOS and BSA were obtained by fluorescence enhancing and fluorescence quenching respectively. Furthermore, fluorescence quenching was studied at different temperatures, and the binding constant was also determined by the method of fluorescence quenching. According to the thermodynamic parameters, the main binding force could be judged. The experimental results revealed that BSA and PFOS had strong interactions. The mechanism of quenching belonged to dynamic quenching and the main sort of binding force was hydrophobic force. IR-spectra proved the interaction changed the conformation of BSA.     

头孢拉定与血清白蛋白相互作用的光谱学研究

采用荧光和紫外吸收光谱法研究头孢拉定和牛血清白蛋白(BSA)的相互作用.研究发现,头孢柱定荧光猝灭牛血清白蛋白是由于形成了头孢拉定-牛血清白蛋白复合物.分别计算了不同温度下双分子猝灭常数kq和结合常数K.由热力学参数焓变(△H)、熵变(△S)和吉布斯自由能(△G),推断出头孢拉定与BSA的相互作用是一个疏水作用的自发过...     

Cr（VI）与牛血清白蛋白的相互作用

采用荧光光谱、紫外光谱、CD光谱法研究了K2Cr2O7与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用。实验结果表明, 铬(Ⅵ)使BSA的紫外吸收降低,峰位红移,表明铬(Ⅵ)与BSA发生较强的相互作用;铬(Ⅵ)酸根离子与BSA形成基态复合物导致BSA内源荧光猝灭,猝灭机理主要为静态猝灭。测定了不同温度下该反应的热力学参数,ΔGθ＜0,ΔHθ和ΔSθ分别为–12.60 kJ/mol 和 56.60 J/(mol·k), 表明上述作用过程是一个熵增加、自由能降低的自发分子间作用过程,铬(Ⅵ)酸根离子与BSA之间以静电作用力为主;非辐射能量转移机理确定了铬(Ⅵ)与牛血清白蛋白中色氨酸残基之间的距离 r＝2.85 nm;同步荧光和CD光谱研究表明,铬(Ⅵ)使BSA的二级结构发生改变,α–螺旋含量降低,色氨酸残基所处微环境的极性减小。     

咪唑型离子液体与牛血清蛋白的缔合特性

通过紫外-可见光谱、荧光光谱、同步荧光光谱、圆二色谱、衰减全反射红外光谱、负染-透射电镜、等温滴定微量热等实验方法系统地探讨了咪唑型离子液体与牛血清蛋白(BSA)的缔合特性.结果发现,离子液体[Bmim]Cl的加入使得BSA的紫外吸收强度增加,同时也会导致其荧光猝灭,并且这种猝灭是静态猝灭.同步荧光的研究结果表明,[Bmim]Cl分子可与蛋白质中接近色氨酸残基的区域发生相互作用,使蛋白质的构象和内部的疏水结构发生改变;负染色法透射电镜直观地显示了加入离子液体后形成的蛋白质-离子液体复合物结构逐渐变大;圆二色谱和衰减全反射红外光谱表明:在离子液体与BSA缔合过程中,离子液体的加入使得BSA二级结构中的α-螺旋和β-折叠的含量降低,从而引起蛋白质二级结构的变化;表面张力法和等温滴定微量热法进一步证实上述缔合作用为静电作用和疏水作用共同作用的结果,但离子液体的烷基链与BSA疏水内腔之间的疏水作用是离子液体与BSA缔合的主要驱动力.     

吡蚜酮与牛血清白蛋白的相互作用

利用紫外吸收、荧光、同步荧光光谱及圆二色谱研究了吡蚜酮与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用. 结果发现, 吡蚜酮使BSA的紫外吸收峰强度降低, 峰位红移; BSA的特征荧光峰猝灭, 荧光猝灭常数KSV随着温度的升高而降低, 表明吡蚜酮与BSA发生了较强的相互作用, 且吡蚜酮对BSA的荧光猝灭机制属于静态猝灭. 计算了不同温度下的结合常数和结合位点数; 由van′t Hoff方程计算出体系的ΔH和ΔS值, 得出二者之间的作用力主要为氢键和范德华力; 根据非辐射能量转移理论确定了给体-受体间的结合距离r=2.4 nm. 采用同步荧光光谱和圆二色谱考察了吡蚜酮对牛血清白蛋白构象的影响.     

Study of the interaction of carbamazepine with bovine serum albumin by fluorescence quenching method.

The interaction between carbamazepine (CBZ) and bovine serum albumin (BSA) was studied using fluorescence spectroscopy (FS) and ultraviolet spectroscopy (UV). The experimental results showed that the CBZ could insert into the BSA and quench the inner fluorescence of BSA by forming the CBZ-BSA complex. It was found that both static quenching and non-radiation energy transfer were the main reasons leading to the fluorescence quenching. The apparent binding constants (K) between CBZ and BSA were found to be 1.8 x 10(4) (27 degrees C) and 2.8 x 10(4) (37 degrees C) and the binding site values (n) were 0.97 (27 degrees C) and 1.01 (37 degrees C), respectively. According to the Forster theory of non-radiation energy transfer, the binding distances (r) between CBZ and BSA were 3.6 nm and 3.4 nm at 27 degrees C and 37 degrees C, respectively. The process of the binding was a spontaneous molecular interaction in which entropy increased and Gibbs free energy decreased, indicating that the interaction between CBZ and BSA was mainly driven by the hydrophobic force.     

光谱法研究核壳量子点CdTe/CdS与牛血清白蛋白的相互作用

应用荧光光谱、圆二色光谱和紫外吸收光谱等技术研究核壳量子点CdTe/CdS与牛血清白蛋白(BSA)相互作用的结果表明,CdTe/CdS对BSA的荧光猝灭机理为静态猝灭。根据不同温度下量子点对BSA的荧光猝灭作用计算了结合常数、热力学参数,证明了量子点与BSA相互作用力主要是范德华力或氢键作用力。探讨了量子点对BSA构象的影响。