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运用荧光光谱法研究了几种EGCG金属配合物(EGCG-M)与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用。实验结果表明,几种EGCG-M对BSA的荧光光谱有明显猝灭作用,两者之间的相互作用为静态猝灭,并得到了静态猝灭常数、结合常数及结合位点数等数据。 相似文献
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以Zn()为中心离子,5-氟脲嘧啶(5-Fu)和邻菲口罗啉(Phen)为配体,合成了[Zn(Phen)(5-Fu)2](NO3)2配合物,并利用荧光光谱考察了该配合物与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用。实验结果表明,配合物与BSA作用可导致BSA内源荧光猝灭,其猝灭机理为静态猝灭,结合常数Ka=1.56×106L/mol,结合位点数n=1.40,且该配合物能够猝灭BSA分子表面94.0%的色氨酸(Trp)残基,是良好的BSA猝灭剂。 相似文献
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碱性介质中茜素黄R与牛血清白蛋白作用的荧光法研究 总被引:2,自引:2,他引:0
在碱性条件下,采用荧光光谱法研究了茜素黄R(alizarin yellow R, AYR)与牛血清白蛋白(BSA)结合反应的光谱特征。研究表明,pH 11.00,激发波长为393 nm时,BSA的发射峰位于641 nm,且AYR对BSA有较强的荧光猝灭作用,AYR在BSA分子上荧光敏感部位有五个结合位点;由温度对AYR-BSA体系荧光猝灭速率的影响和动态猝灭常数KSV以及静态猝灭结合常数KLB的计算得出,AYR对BSA内源荧光的猝灭机制属于形成BSA-AYR复合物的静态猝灭,荧光猝灭常数为1.6×104 L·mol-1;由反应前后热力学函数ΔHθ<0,ΔSθ<0以及AYR对BSA-CBBG(CBBG-考马斯亮蓝G)体系具有荧光猝灭作用推出,茜素黄R与牛血清白蛋白之间的作用力主要是氢键和范德华力。 相似文献
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5-氯-水杨酸-铬(Ⅲ)配合物与牛血清白蛋白作用的光谱研究 总被引:1,自引:1,他引:0
由氯化铬、5-氯-水杨酸(5-CAS)和乙二胺(en)合成了5-氯-水杨酸-铬(Ⅲ)配合物[Cr(5-CAS)(en)2]Cl.H2O。用荧光、紫外和元素分析对配合物进行了表征。在pH7.5,0.05mol·L^-1Tris-HCl缓冲条件下研究了配合物与牛血清白蛋白的作用。结果表明配合物与牛血清白蛋白以较强的分子间作用力结合,条件结合常数为(1.40±0.15)×104mol^-1·L,结合位点数为3.20±0.61。 相似文献
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芦丁与血清白蛋白的作用研究 总被引:19,自引:4,他引:15
采用荧光光谱和紫外光谱研究了抗炎药物芦丁与牛血清白蛋白 (BSA)和人血清白蛋白 (HSA)的相互作用。通过二者荧光光谱的变化 ,求得药物与白蛋白作用的形成常数。探讨了它们之间的主要作用力类型。 相似文献
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荧光法研究咖啡因和茶碱与牛血清白蛋白相互作用 总被引:5,自引:1,他引:4
用荧光光谱法研究了咖啡因和茶碱两种生物碱药物与牛血清白蛋白(BSA)分子间的相互结合反应。测定了咖啡因和茶碱与BSA反应的结合平衡常数分别为:1.673×104 L·mol-1,6.802×103 L·mol-1。证实了两种生物碱药物与牛血清白蛋白的相互结合作用为单一的静态猝灭过程。 相似文献
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西那沙星与牛血清白蛋白的相互作用及共存金属离子影响的研究 总被引:2,自引:0,他引:2
应用荧光光谱法、紫外分光光度法研究了在不同酸度、温度条件下,西那沙星(Sinafloxacin)与牛血清白蛋白(bovine serum albumins,BSA)的相互作用,研究表明:西那沙星对BSA内源荧光的猝灭机制属于形成复合物所引起的静态猝灭,利用荧光猝灭双倒数图计算了西那沙星与牛血清白蛋白之间的结合常数KD,根据Fōrster非辐射能量转移理论计算出西那沙星与牛血清白蛋白结合时授体-受体间的结合距离r=3.64 nm、能量转移效率E=0.163,表明两者之间有较强的作用,并根据热力学参数确定了西那沙星与牛血清白蛋白之间的主要作用力类型为静电作用力,同时采用同步荧光、三维荧光技术考察了西那沙星对BSA构象的影响。此外,讨论了共存Cu2+,Fe3+,Zn2+,Mg2+对西那沙星与BSA结合作用的影响。为探讨西那沙星在生物体内与蛋白质的作用机理和生物学效应提供了理论依据。 相似文献
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光谱法研究甲氨喋呤与牛血清白蛋白的相互作用 总被引:2,自引:1,他引:1
用荧光和紫外吸收光谱法,研究了抗癌药物甲氨喋呤(MTX)与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用。结果表明:在生理条件下,甲氨喋呤对牛血清白蛋白荧光有较强的猝灭作用,其猝灭方式为静态猝灭。根据猝灭结果,求出了不同温度下反应的结合常数及反应热力学参数,并据此确定了它们相互作用的主要形式。 相似文献
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用荧光光谱法研究了锌离子(Zn2+)与牛血清白蛋白(BSA)的作用机制.实验表明,Zn2+对BSA具有荧光猝灭作用,其猝灭方式为静态猝灭.求出了猝灭常数、结合常数及结合位点数.利用同步荧光光谱研究了Zn2+对BSA分子荧光光谱的影响. 相似文献
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荧光光谱法研究2,4-滴丙酸及其手性对映体与牛血清白蛋白的相互作用 总被引:1,自引:0,他引:1
用荧光光谱法研究了手性除草剂2,4-滴丙酸及其两种手性异构体分别与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用。结果表明:2,4-滴丙酸对BSA的荧光有较强的猝灭作用,且属于静态猝灭。实验获得了不同温度下2,4-滴丙酸及其对映体与牛血清白蛋白作用的结合常数,发现相同温度下S型2,4-滴丙酸比R型更易与BSA结合,其外消旋体的结合能力居于两者之间。通过计算反应热力学参数,推测它们之间的主要作用力为疏水作用力。同步荧光光谱法研究2,4-滴丙酸对BSA构象的影响,表明2,4-滴丙酸与BSA的结合位点位于色氨酸残基附近。 相似文献
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在生理pH值条件下,用荧光光谱法(FS)研究了芦丁钐配合物(rutin-Sm)与牛血清白蛋白(BSA)和人血清白蛋白(HSA)之间的结合反应。探讨了rutin-Sm对BSA 和HSA的荧光猝灭过程的猝灭机理, 以Lineweaver-Burk双倒数方程分别计算了不同温度下rutin-Sm与BSA和HSA的结合常数(KLB)和热力学参数,并判断rutin-Sm与BSA和HSA结合的作用力类型;实验结果表明:rutin-Sm与BSA和HSA结合形成复合物,导致BSA(HSA)内源性荧光猝灭是由于分子内的非辐射能量转移而引起的静态猝灭;以Lineweaver-Burk方程计算rutin-Sm与HSA和BSA的结合常数KLB分别为:rutin-Sm-HSA, 295 K: 6.830×105 L·mol-1; 310 K: 4.665×105 L·mol-1; rutin-Sm-BSA, 295 K: 6.540×105 L·mol-1; 310 K: 3.265×105 L·mol-1;芦丁钐配合物与BSA之间的作用力主要为范德华力、氢键; 而与HSA之间的作用力主要为静电引力。同时用同步荧光光谱法探讨了rutin-Sm对BSA和HSA构象的影响。进一步证明芦丁钐配合物在体内能够被血清白蛋白存储和转运。 相似文献