丁二酰化壳寡糖镧配合物的合成及与牛血清白蛋白的相互作用

运用紫外和荧光光谱研究丁二酰化壳寡糖镧配合物与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用.结果表明:随稀土配合物浓度的增加,BSA的紫外光谱表现增色效应并伴有蓝移;稀土配合物可有规律地猝灭BSA的内源荧光,猝灭方式为静态猝灭,并计算了结合常数和结合位点数.     

桂皮酸-水杨酸-镍三元配合物的合成及与牛血清白蛋白的相互作用

利用元素分析、摩尔电导、红外光谱和紫外光谱,研究了桂皮酸-水杨酸-镍三元配合物的组成和结构.此外,采用紫外光谱、荧光光谱和循环伏安曲线法研究了配合物与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用.结果表明:随配合物浓度的增加,BSA的紫外吸收光谱表现增色效应和蓝移;配合物可有规律地猝灭BSA的内源荧光,使BSA发生较强的静态荧光猝灭.在室温下,配合物与BSA的结合常数和结合位点数分别为4.34×105L·mol-1和1.22.     

光谱法研究壳寡糖铕配合物与牛血清白蛋白的相互作用

采用紫外光谱、荧光光谱研究壳寡糖-Eu配合物与牛血清白蛋白(BSA)相互作用,探讨其作为抗肿瘤药物的可能。紫外光谱显示:加入壳寡糖-Eu后,BSA的紫外吸收增强且吸收峰发生蓝移,表明壳寡糖-Eu配合物与BSA形成了复合物;荧光猝灭光谱显示壳寡糖-Eu对BSA荧光有猝灭作用,猝灭机理主要为静态猝灭,并存在非辐射能量转移。计算了室温下壳寡糖-Eu与BSA的结合常数和结合位点数分别为1.20×105L·mol-1和1.29。     

[Zn（Phen）（5-Fu）_2]（NO_3）_2与牛血清白蛋白相互作用的荧光光谱

以Zn（）为中心离子,5-氟脲嘧啶（5-Fu）和邻菲口罗啉（Phen）为配体,合成了[Zn（Phen）（5-Fu）2]（NO3）2配合物,并利用荧光光谱考察了该配合物与牛血清白蛋白（BSA）的相互作用。实验结果表明,配合物与BSA作用可导致BSA内源荧光猝灭,其猝灭机理为静态猝灭,结合常数Ka=1.56×106L/mol,结合位点数n=1.40,且该配合物能够猝灭BSA分子表面94.0%的色氨酸（Trp）残基,是良好的BSA猝灭剂。     

几种EGCG金属配合物与牛血清白蛋白的相互作用

运用荧光光谱法研究了几种EGCG金属配合物(EGCG-M)与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用。实验结果表明,几种EGCG-M对BSA的荧光光谱有明显猝灭作用,两者之间的相互作用为静态猝灭,并得到了静态猝灭常数、结合常数及结合位点数等数据。     

芦丁钐配合物与血清白蛋白的相互作用

在生理pH值条件下,用荧光光谱法(FS)研究了芦丁钐配合物(rutin-Sm)与牛血清白蛋白(BSA)和人血清白蛋白(HSA)之间的结合反应。探讨了rutin-Sm对BSA 和HSA的荧光猝灭过程的猝灭机理, 以Lineweaver-Burk双倒数方程分别计算了不同温度下rutin-Sm与BSA和HSA的结合常数(K_LB)和热力学参数,并判断rutin-Sm与BSA和HSA结合的作用力类型;实验结果表明:rutin-Sm与BSA和HSA结合形成复合物,导致BSA(HSA)内源性荧光猝灭是由于分子内的非辐射能量转移而引起的静态猝灭;以Lineweaver-Burk方程计算rutin-Sm与HSA和BSA的结合常数KLB分别为:rutin-Sm-HSA, 295 K: 6.830×105 L·mol-1; 310 K: 4.665×105 L·mol-1; rutin-Sm-BSA, 295 K: 6.540×105 L·mol-1; 310 K: 3.265×105 L·mol-1;芦丁钐配合物与BSA之间的作用力主要为范德华力、氢键; 而与HSA之间的作用力主要为静电引力。同时用同步荧光光谱法探讨了rutin-Sm对BSA和HSA构象的影响。进一步证明芦丁钐配合物在体内能够被血清白蛋白存储和转运。     

氨与牛血清白蛋白的相互作用

用荧光光谱法和紫外吸收光谱法研究了在生理pH值条件下氨与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用,结果表明:氨对BSA的荧光有较强的猝灭作用,该猝灭属于同时具有动态猝灭和静态猝灭特征的联合猝灭,但以静态猝灭为主.根据猝灭结果求得了不同温度下氨与BSA相互作用的结合位点数、结合常数及反应热力学参数,并据此推测它们之间主要的相互作...     

顺式氰戊菊酯与牛血清白蛋白相互作用的荧光光谱研究

用荧光光谱法研究了在生理pH值条件下杀虫剂顺式氰戊菊酯与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用.结果表明:顺式氰戊菊酯对BSA的荧光有较强的猝灭作用,该猝灭属于静态猝灭.根据猝灭结果求得了不同温度下顺式氰戊菊酯与牛血清白蛋白作用的结合位点数、结合常数及反应热力学参数,并据此推测了它们之间主要的相互作用力为疏水作用力.还用同步荧光光谱法探讨了顺式氰戊菊酯对BSA构象的影响.     

柠檬酸钠与牛血清白蛋白的相互作用

用荧光光谱法研究了柠檬酸钠与牛血清白蛋白( BSA)的作用机制.实验表明,柠檬酸钠对BSA具有荧光猝灭作用,其猝灭方式为静态猝灭,并求出了猝灭常数、结合常数及结合位点数.     

荧光法研究Pb2+与牛血清白蛋白的相互作用

在模拟生理条件下, 用荧光光谱法研究了Pb2+与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用. 结果表明 BSA分子中色氨酸和酪氨酸残基具有荧光发射性质, 以283 nm激发BSA, 在341 nm处有很强的荧光发射. 在加入Pb2+ 后, 发现Pb2+-BSA强荧光峰的位置不变, 但荧光强度随着Pb2+浓度的增大而明显减弱, 说明Pb2+对BSA有荧光猝灭现象, 猝灭以静态猝灭为主, 由Stern-Volmer方程求得Pb2+表观猝灭常数Kq=9.5×1012 L·mol-1·s-1. Pb2+主要与BSA中的N配位形成21配合物, 表观络合常数lgK=11.61.     

牛血清白蛋白与荧光增白剂相互作用的荧光光谱法研究

应用荧光光谱法研究了牛血清蛋白与荧光增白剂CBS-X、BBU、VBL的相互作用.通过Stern-Volmer方程、Lineweaver-BurK方程和双对数曲线进行计算,研究了FWA对BSA内源荧光的猝灭机制.FWA对BSA内源荧光的猝灭主要为静态猝灭和荧光共振能量转移猝灭.测定了荧光增白剂CBS-X、BBU、VBL对BSA的猝灭常量和扩散常量(283 K),确定了荧光增白剂与BSA结合位点数均为1.根据Frster非辐射能量转移理论,计算了BSA与荧光增白剂分子间的结合距离和能量转移效率.通过测定283 K和298 K时供体与受体分子间结合常量,计算了BSA与荧光增白剂作用的热力学参量.BSA与FWA作用的ΔH<0,ΔS>0,并以此确定了BSA 与荧光增白剂分子主要通过静电力进行作用.     

3-羟基-6-[(4-羧基苯基)偶氮]-苯甲酸与牛血清蛋白结合反应的荧光光谱

采用荧光光谱研究3-羟基-6-[(4-羧基苯基)偶氮]-苯甲酸(HCPAB)与牛血清蛋白(BSA)的相互作用.通过测定298K和310K下HCPAB与BSA的荧光猝灭光谱,计算得到荧光猝灭常数、反应的结合常数、结合位点数及热力学参数,得出这种荧光猝灭机理符合静态猝灭;由Foerster能量转移机理,计算了当BSA与HCPAB比例为1∶1时分子间距离r=3.18nm和能量转移效率E=0.23,并由同步荧光光谱显示HCPAB与BSA的结合位点更接近于色氨酸.     

硫酸头孢匹罗与牛血清白蛋白结合反应的发光机理

在人生理条件下,利用荧光猝灭法、同步荧光法及共振光散射法,分别研究了不同温度下硫酸头孢匹罗(CPS)与牛血清白蛋白(BSA)间的结合反应.结果表明:随着CPS浓度的增加,BSA的荧光、共振散射光依次降低,其荧光猝灭为静态猝灭过程并伴随非辐射能量转移作用.反应的结合常数为104数量级.结合位点数约为1;结合位点位于BSA...     

锌离子与牛血清白蛋白相互作用的研究

用荧光光谱法研究了锌离子(Zn2+)与牛血清白蛋白(BSA)的作用机制.实验表明,Zn2+对BSA具有荧光猝灭作用,其猝灭方式为静态猝灭.求出了猝灭常数、结合常数及结合位点数.利用同步荧光光谱研究了Zn2+对BSA分子荧光光谱的影响.     

核黄素与牛血清A蛋白相互作用的研究

运用荧光光谱法研究了核黄素(Riboflavin,Rf)与牛血清白蛋白(BSA)的作用机制.结果表明:Rf对BSA具有荧光猝灭作用,其猝灭方式为静态猝灭,求出了猝灭常数、结合常数及结合位点数.还研究了Zn2+对核黄素与BSA作用的影响,Zn2+的加入使得核黄素与BSA的结合常数与结合位点数减小.     

光谱探针猩红S与牛血清白蛋白结合的发光光谱

利用荧光光谱和紫外吸收光谱,详细研究了不同温度下猩红S(PS)与牛血清白蛋白(BSA)的结合反应,发现PS对BSA的内源性荧光具有较强的猝灭作用,其猝灭机理属于静态猝灭,由此求得PS与BSA间的结合常数、结合位点数及热力学参数等.结果表明:PS与BSA之间形成了1:1稳定复合物,它们之间的作用力主要是静电引力.根据Fo...     

含硫氨基葡萄糖金属配合物的合成及与DNA和蛋白作用研究

合成了四种含硫氨基葡萄糖金属配合物(M-GLUS,M=Co, Cu, Ni和Zn),利用元素分析,摩尔电导,核磁共振氢谱进行了结构表征。结果表明含硫配体与这四种二价金属离子均形成了2∶1型非电解质配合物。在pH 7.08 Tris缓冲液中,采用紫外吸收光谱和荧光光谱研究了金属配合物与小牛胸腺DNA的作用机制,发现随着金属配合物量的逐渐增加,DNA电子吸收光谱的最大吸收峰呈增色效应,对配合物DNA-EB体系也能产生荧光猝灭作用,说明四种金属配合物均可与DNA发生相互作用,结合方式为部分插入;在近似生理酸度条件下,利用荧光光谱对金属配合物与HSA/BSA的结合特性进行了初步分析,发现配合物均能猝灭HSA/BSA的荧光强度,利用Scatchard方程计算了四种金属配合物与HSA/BSA的结合常数和结合位点数,表明金属配合物与血清白蛋白有较强的结合且只有1类键合位,其中Co-GLUS与蛋白的结合力最强。     

对硝基苯胺与牛血清白蛋白的相互作用

采用荧光光谱法研究了不同酸度下对硝基苯胺与牛血清白蛋白(BSA)间的相互作用.实验结果表明,对硝基苯胺能与BSA形成复合物而导致BSA内源性荧光猝灭,猝灭机理为静态猝灭过程.经计算得到了不同酸度和不同温度下对硝基苯胺与BSA反应的结合常数、结合位点数.结合过程的热力学参数变化表明,该相互作用是一个熵增加、Gibbs自由能降低的自发作用过程,其作用力类型主要为静电作用力.     

番红花红T与牛血清白蛋白作用的光谱特性

用荧光光谱法研究了番红花红T与牛血清白蛋白(BSA)的结合反应.结果显示番红花红T对牛血清白蛋白的荧光有猝灭作用,其猝灭类型属于静态猝灭;得到了不同温度下的结合常数和结合位点数;利用Van't Hoff方程计算得到该猝灭反应的热力学参数,结果表明番红花红T主要以静电作用力与BSA相互作用;同步荧光光谱显示番红花红T对B...     

荧光光谱法研究三种黄酮类化合物与BSA的相互作用

用荧光光谱法研究了黄酮类化合物高良姜素(Galangin),山萘酚(Kaempferol),槲皮素(Quercetin)和牛血清白蛋白(BSA)之间的相互作用,测定了这三种化合物与BSA的结合常数和结合位点数,探讨了其荧光猝灭机制.根据热力学参数确定了三种化合物与BSA之间的作用力类型,运用Foerster's偶极-偶极非辐射能量转移原理测定了与牛血清白蛋白的结合距离.结果表明,高良姜素、山萘酚、槲皮素等三种黄酮化合物能够使牛血清白蛋白的荧光猝灭,各化合物与BSA自发地发生了结合,形成了新的加合物(Adduct)或缀合物(Conjugate).其荧光猝灭过程是疏水作用力为主导的静态猝灭过程,BSA与各化合物之间发生了非辐射能量转移.三种黄酮化合物分子中随B环上的羟基数增加,与BSA的结合力增强.