石墨炉原子吸收光谱法测定人工唾液中从镍铬合金牙冠浸出的镍离子

近年来,随着口腔修复材料和工艺的迅猛发展,人们将镍铬合金广泛应用于铸造牙冠桥及烤瓷牙冠桥的内冠上.随着人们健康意识的不断提高,对于长期放置在口腔中材料的生物安全性越来越重视.     

荧光光谱法研究叶酸与牛血清白蛋白的相互作用

用荧光光谱研究了叶酸(FA)与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用.实验结果表明,叶酸能导致BSA的内源荧光猝灭,猝灭机制为静态猝灭;在298K和310K下用Stern-Volmer方程和热力学方程等处理实验数据,求出了结合常数Kn结合位点数n及热力学参数△G、△H和△S.叶酸与BSA之间的主要作用力为静电力.     

Mn（Ⅱ）与BSA相互作用的热力学特征

运用荧光光谱法研究了锰（Ⅱ,Mn2＋）与牛血清白蛋白（Bovine Serum Albumin,BSA）的相互作用.随着Mn2＋浓度的增大,BSA的荧光强度降低,最大发射峰蓝移2nm,根据Stern-Volmer方程求出了Mn2＋与BSA作用的猝灭常数,其猝灭机制为静态猝灭.根据热力学方程求得了290K和308K时的热力学参数△H、△G和△S,结果表明温度升高Mn2＋与BSA的作用增强,二者之间的作用力主要为疏水作用和静电作用.     

光谱法研究尼泊金乙酯钠与牛血清白蛋白的相互作用

在模拟生理条件下(pH=7.40),应用荧光光谱、吸收光谱和同步荧光光谱法探讨了不同温度下尼泊金乙酯钠(Ethylparaben Sodium,EPS)与牛血清白蛋白(Bovine Serum Albumin,BSA)相互作用的机制.荧光光谱和吸收光谱分别表明:尼泊金乙酯钠对BSA内源荧光有明显猝灭作用,属于静态猝灭,二者的猝灭作用是由于尼泊金乙酯钠与BSA形成基态复合物导致的.运用双对数方程求得291、310 K时的结合常数分别为3.23×106、3.63×105L·mol-1,结合位点数分别为0.99和0.84.运用热力学方程得出热力学参数(ΔH,ΔS),通过ΔH0,ΔS0可知二者之间的作用力主要是氢键或范德华力.同步荧光光谱表明尼泊金乙酯钠对BSA结构的构象会产生影响.本研究为EPS的毒理和生物学效应提供了重要的参考信息.     

锌离子与牛血清白蛋白相互作用的研究

用荧光光谱法研究了锌离子(Zn2+)与牛血清白蛋白(BSA)的作用机制.实验表明,Zn2+对BSA具有荧光猝灭作用,其猝灭方式为静态猝灭.求出了猝灭常数、结合常数及结合位点数.利用同步荧光光谱研究了Zn2+对BSA分子荧光光谱的影响.     

羟化三苯基锡的合成及晶体结构研究

本文研究了在乙醇钠的存在下,三苯基氯化锡发生的水解反应,得到了羟化三苯基锡.通过元素分析、红外光谱和核磁共振氢谱对其结构进行了表征,并用X射线单晶衍射测定了它们的晶体结构.化合物为单斜晶系,空间群P21/n,a=0.83000(19)nm,b=1.0365(2)nm,c=1.8026(4)nm,β=95.472(7)°,Z=4,V=1.5507(6)nm3,Dc=1.572g/cm3,μ=1.640mm-1,F(000)=728,R1=0.0309,WR2=0.0706,化合物中,中心锡原子为五配位的三角双锥构型,且通过配位氧原子连成无限链状.     

灯盏花素与牛血清白蛋白相互作用的荧光光谱研究

采用荧光光谱法和紫外吸收光谱法研究了灯盏花素(BR)与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用;利用热力学方程计算了295K和308K下的热力学参数ΔH、ΔG和ΔS,根据Stern-Volmer方程求出了猝灭常数和结合常数.结果表明,BR对BSA的荧光具有猝灭作用,其猝灭机制为动态-静态联合猝灭,BSA发射峰略有蓝移.BR与BSA之间的作用力主要为疏水作用.     

核黄素与碘离子相互作用的光谱分析

研究了核黄素与I-相互作用的荧光光谱和吸收光谱变化,得出I-可以使核黄素的荧光发生有规律的猝灭,它们之间的相互作用属于动态猝灭机制。根据Stern-Volmer方程,求出了动态猝灭常数Ksv=44.72L.mol-1,荧光猝灭速率常数Kq=6.4×1010L.mol-1.s-1。I-对核黄素荧光的这种动态猝灭引起了吸收光谱的变化,吸收峰从373nm蓝移到了369nm,而443nm处吸收峰却红移到了447nm;并且核黄素的吸收强度随I-浓度的增大不断增强,是由于I-重原子效应的影响,使核黄素分子的自旋角动量与轨函角动量强烈的相互作用,S0→S1的吸收跃迁概率增大而造成的。     

三价铁对灯盏花素与牛血清白蛋白相互作用的影响

运用荧光光谱、紫外吸收光谱探讨了Fe3+对灯盏花素(BR)与牛血清白蛋白(BSA)相互作用的影响;从Fe3+与BSA的静电作用、配位结合以及Fe3+与BR的配位作用等方面分析了影响BR与BSA相互作用的因素.结果表明,Fe3+不改变BSA与BR的作用机制,但使得二者结合的猝灭常数、结合常数及结合位点数减小.