牛血清白蛋白与荧光增白剂相互作用的荧光光谱法研究

应用荧光光谱法研究了牛血清蛋白与荧光增白剂CBS-X、BBU、VBL的相互作用.通过Stern-Volmer方程、Lineweaver-BurK方程和双对数曲线进行计算,研究了FWA对BSA内源荧光的猝灭机制.FWA对BSA内源荧光的猝灭主要为静态猝灭和荧光共振能量转移猝灭.测定了荧光增白剂CBS-X、BBU、VBL对BSA的猝灭常量和扩散常量(283 K),确定了荧光增白剂与BSA结合位点数均为1.根据Frster非辐射能量转移理论,计算了BSA与荧光增白剂分子间的结合距离和能量转移效率.通过测定283 K和298 K时供体与受体分子间结合常量,计算了BSA与荧光增白剂作用的热力学参量.BSA与FWA作用的ΔH<0,ΔS>0,并以此确定了BSA 与荧光增白剂分子主要通过静电力进行作用.     

荧光增白剂VBL与阳离子Gemini表面活性剂溶液的光谱研究

研究了荧光增白剂VBL在阳离子Gemini表面活性剂相互作用的紫外光谱和荧光光谱.当加入表面活性剂浓度较低时,由于VBL和表面活性剂单体形成离子缔合物,紫外吸收下降,荧光发生静态猝灭;进一步加大表面活性剂的浓度到形成胶束时,由于胶束微环境的影响.使VBL的紫外吸收和荧光光谱增强;当表面活性剂的浓度远大于CMC(1.25×10-mol/L,25℃)时,这种变化趋缓.结果表明,在合适的表面活性剂浓度下.荧光增白剂VBL与阳离子Gemini表面活性剂之间存在强的相互作用.     

荧光光谱法研究叶酸与牛血清白蛋白的相互作用

用荧光光谱研究了叶酸(FA)与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用.实验结果表明,叶酸能导致BSA的内源荧光猝灭,猝灭机制为静态猝灭;在298K和310K下用Stern-Volmer方程和热力学方程等处理实验数据,求出了结合常数Kn结合位点数n及热力学参数△G、△H和△S.叶酸与BSA之间的主要作用力为静电力.     

邻羟基苯基荧光酮荧光法测定牛血清白蛋白

研究了邻羟基苯基荧光酮(o-HPF)荧光光度法测定牛血清白蛋白(BSA)的反应条件,在pH 7.90的BR缓冲溶液中,o-HPF与BSA作用形成稳定的结合物,导致体系荧光猝灭,依据其荧光猝灭程度与外加BSA量的关系建立了定量测定BSA的方法.该方法具有良好的选择性和稳定性,实验操作简单,干扰少,灵敏度较高,测定BSA线性范围为1.32～18.54μg·mL-1,回归方程为△F=431.51c(10-7 mol·L-1) 457.78,相关系数,r=0.997.测定方法中重金属离子如Pb(Ⅱ)等对BSA测定允许量较低,其他物质的存在对BSA的测定干扰较小.通过对o-HPF与BSA作用荧光猝灭常数的测定及热力学常数计算,讨论了o-HPF与BSA的作用机理,表明o-HPF与BSA作用方式主要为静电引力的非共价作用,BSA对o-HPF荧光猝灭为分子间形成了结合物而引起的静态猝灭.     

共聚物Pluronic P103对牛血清白蛋白荧光光谱的猝灭

应用静态荧光光谱研究了嵌段共聚物PluronicP103对牛血清白蛋白(BSA)荧光光谱的猝灭。研究表明,PluronicP103对BSA的荧光有猝灭作用,动态猝灭是引起BSA荧光猝灭的主要原因。发现嵌段共聚物PluronicP103在水溶液中的蔟集状态影响其与BSA的相互作用,以胶团形式存在的PluronicP103对BSA的猝灭作用更强。     

头孢噻肟钠和氯霉素与牛血清白蛋白相互作用的荧光光谱分析

在pH=7.40 Tris-HCl缓冲溶液中,应用荧光光谱法分别研究了298,303,308 K时,头孢噻肟钠(CTX)、氯霉素(CHL)对牛血清白蛋白(BSA)荧光的猝灭反应.结果表明:药物与BSA的结合稳定常数Ka随温度增加而降低,两种药物对BSA的荧光猝灭皆为静态猝灭过程.标记竞争实验表明CTX、CHL在BSA中...     

顺式氰戊菊酯与牛血清白蛋白相互作用的荧光光谱研究

用荧光光谱法研究了在生理pH值条件下杀虫剂顺式氰戊菊酯与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用.结果表明:顺式氰戊菊酯对BSA的荧光有较强的猝灭作用,该猝灭属于静态猝灭.根据猝灭结果求得了不同温度下顺式氰戊菊酯与牛血清白蛋白作用的结合位点数、结合常数及反应热力学参数,并据此推测了它们之间主要的相互作用力为疏水作用力.还用同步荧光光谱法探讨了顺式氰戊菊酯对BSA构象的影响.     

荧光光谱法研究四环素和牛血清蛋白的荧光猝灭和增敏作用

利用荧光光谱法研究了四环素和牛血清白蛋白(BSA)分子间的相互作用,在BSA荧光最强的pH=6.5的醋酸缓冲溶液中测定了结合常数(在19℃,7.61 ×103L·mol-1)和结合点数(n=0.88).研究表明:四环素可猝灭BSA的荧光,是静态猝灭过程.同时四环素的荧光也被BSA增敏并随着BSA的浓度的增加而增加.用同步扫描法讨论了四环素对BSA构象的影响和作用点位.     

水杨酸与牛血清蛋白相互作用的荧光光谱研究

应用荧光光谱研究了水杨酸与牛血清蛋白 (BSA)分子间的相互作用。研究表明 :水杨酸对BSA内源荧光的猝灭机制属于形成化合物所引起的静态猝灭 ,猝灭常数Ksv 为 1 0 97× 10 4 (mol·L- 1 ) - 1 ;水杨酸与BSA反应的结合常数为 7 377× 10 4 ,结合位点数为 1,当水杨酸浓度较低 (摩尔比小于 1∶1)时 ,它与Trp残基或其附近基团结合但并不引起Trp残基微环境的改变 ;根据F rster非辐射能量转移理论 ,计算了授体 受体间的结合距离和能量转移效率     

山梨酸钾与牛血清白蛋白相互作用的荧光光谱分析

利用荧光光谱技术研究了pH、离子强度、金属离子、表面活性剂对山梨酸钾(PSS)与牛血清白蛋白(BSA)相互作用的影响.实验结果表明,PSS对BSA有较强的荧光猝灭作用,PSS与BSA发生反应生成了新的复合物,属于静态荧光猝灭.不同的实验条件都会不同程度地影响PSS与BSA的相互作用.