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头孢匹胺钠与牛血清白蛋白的相互作用机理及共存金属离子的影响 总被引:1,自引:1,他引:0
研究了不同温度下牛血清白蛋白(BSA)与头孢匹胺钠(CPMS)的相互作用及常见金属离子(Mg2+、Zn2+、Cu2+、Fe3+、Co2+、Ni2+)对BSA-CPMS体系的影响。结果表明:CPMS能使BSA的荧光发生猝灭,其过程为静态猝灭并伴有非辐射能量转移;CPMS通过静电引力与BSA结合,结合常数为104数量级,结合位点数约为1;结合主要作用于BSA的亚结构ⅡA中,结合距离r≈2.60 nm。同步荧光光谱和圆二色谱(CD)均表明CPMS使BSA构象发生了变化。 相似文献
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在模拟动物生理条件(pH=7.40的Tris-HCl缓冲溶液中)下,左氧氟沙星(LVFX)和头孢呋辛(CEFX)能够猝灭牛血清白蛋白(BSA)的荧光.据此建立了利用荧光光谱法研究抗生素左氧氟沙星(LVFX)和头孢呋辛(CEFX)间相互作用的研究.结果表明:用Stern-Volmer方程处理实验数据发现BSA与药物发生反应生成了新的复合物,猝灭机理以静态猝灭为主,药物与蛋白结合位点数约为1,药物间存在相互作用,使药物与蛋白间的结合常数增大、结合稳定性增大,游离型药物含量减少. 相似文献
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运用荧光光谱法研究了核黄素(Riboflavin,Rf)与牛血清白蛋白(BSA)的作用机制.结果表明:Rf对BSA具有荧光猝灭作用,其猝灭方式为静态猝灭,求出了猝灭常数、结合常数及结合位点数.还研究了Zn2+对核黄素与BSA作用的影响,Zn2+的加入使得核黄素与BSA的结合常数与结合位点数减小. 相似文献
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首次应用荧光光谱法研究外消旋体奥美拉唑和其中的一个单体S-奥美拉唑(埃索美拉唑)分别与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用机制的异同.利用荧光猝灭反应求出了在pH7.4、pH8.0、pH9.0这三种环境中两个药物结合常数KA和结合位点数n,进一步根据热力学参数判断出它们的主要作用力类型.发现两个药物引起的BSA内源荧光的猝灭均是由静态猝灭引起的.在相同情况下埃索美拉唑对BSA的结合能力强于奥美拉唑,结合位点数部是1.两种药物分子与BSA之间的作用力类型主要为疏水作用力和静电作用力.可以得出结论:两个药物除了结合常数的差异外并无不同. 相似文献
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《光谱学与光谱分析》2016,(Z1)
功能蛋白质与药物的相互作用诱导的蛋白质构象研究对于理解蛋白质的生物学功能和药物的体内作用机制具有重要意义。本研究发现,碱性条件下,牛血清白蛋白(BSA)可显著增加鲁米诺(luminol)化学发光强度,而L-色氨酸(L-Trp)能浓度依赖性地抑制鲁米诺/BSA体系的发光强度,据此,建立了一种基于鲁米诺/BSA·L-1-色氨酸的蛋白构象表征化学发光新方法。结果表明,L-色氨酸对鲁米诺/BSA体系的发光强度的抑制作用与其浓度在100~5 000pmol·L-1范围内呈良好的线性关系,回归方程为lg[(I0-Is)/Is]=0.62lgc+4.71,相关系数为0.990 6。进一步通过该方程计算获得BSA与L-色氨酸相互作用的结合常数为5.13×104 L/M,结合位点数约为1。该研究可为功能蛋白构象表征研究提供方法学借鉴。 相似文献
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利用荧光光谱法分别研究了S-奥硝唑(S-ONZ)和R-奥硝唑(R-ONZ)与牛血清白蛋白(BSA)相互作用机制。结果表明S-ONZ和R-ONZ均能猝灭BSA的荧光,属于静态猝灭。根据Stern-Volmer方程和结合反应方程式分别计算出了反映药物与BSA作用机制的参数:猝灭常数KSV,结合常数KA,结合位点数n。由求得的热力学参数(ΔH、ΔS和ΔG)判断了药物与BSA之间作用力主要类型为静电作用。此外,本文同时考察了溶液pH值和异丙醇对药物和BSA之间作用力类型及作用强度的影响。实验方法简便、快速,实验结果初步阐明药物与BSA作用机制,有助于解释奥硝唑不同对映体的药效差异。 相似文献
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采用荧光光谱研究3-羟基-6-[(4-羧基苯基)偶氮]-苯甲酸(HCPAB)与牛血清蛋白(BSA)的相互作用.通过测定298K和310K下HCPAB与BSA的荧光猝灭光谱,计算得到荧光猝灭常数、反应的结合常数、结合位点数及热力学参数,得出这种荧光猝灭机理符合静态猝灭;由Foerster能量转移机理,计算了当BSA与HCPAB比例为1∶1时分子间距离r=3.18nm和能量转移效率E=0.23,并由同步荧光光谱显示HCPAB与BSA的结合位点更接近于色氨酸. 相似文献
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采用荧光光谱法和紫外-可见吸收光谱法研究了不同温度下富勒醇与血清白蛋白的相互作用机理,研究结果表明,富勒醇对人和牛血清白蛋白的内源荧光有明显的猝灭作用, 猝灭过程均为静态猝灭,并测定和计算得到不同温度下富勒醇与血清白蛋白反应的结合常数(KHSA273 K1.546×104,KHSA293 K1.513×104;KBSA273 K13.920×104,KBSA293 K939.500×104)、结合位点数(nHSA293 K0.952 2;nBSA293 K1.376 2)。通过结合反应的热力学数据分析,推测出富勒醇与血清白蛋白之间主要靠疏水作用结合;富勒醇与BSA结合强度明显大于富勒醇与HSA的结合强度,BSA的结合常数受温度影响更大;人和牛血清白蛋白在273和293 K的结合位点数在0.901→1.376之间,BSA与富勒醇结合位点数略大于HAS。同时采用分子模拟对接方法,预测富勒醇对牛血清白蛋白的结合部位和作用方式;通过AlignX序列分析法得到BSA与HSA的氨基酸序列相似度较高,在序列160和185附近氨基酸序列差异性较大,推测这是影响两种蛋白质之间与富勒醇作用方式的关键位点。 相似文献
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为解决经典荧光光谱法在研究药物与蛋白结合机理中存在的缺陷,以蛋白与兽用药氟洛芬(FF)的结合为例,在生理条件(pH=7.40的Tris-HCl缓冲溶液)下,以氟洛芬为荧光检测对象、牛血清白蛋白(BSA)为猝灭剂,通过改进荧光研究方法研究了药物与蛋白结合机理。结果表明,FF与BSA之间发生了静态猝灭,主要通过静电引力结合,其结合位点数约为1,Hill系数n H略大于1,表现为弱的正协同作用。同时运用紫外吸收光谱法对该方法进行了验证,表明改进荧光法能更准确和全面地表征蛋白和药物的相互作用。 相似文献
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利用药物对蛋白的荧光猝灭作用,用荧光法研究了N-苯酰甲噻唑溴(PTB)与牛血清白蛋白(BSA)及人血清白蛋白(HSA)的相互作用。测定发现BSA溶液的最大激发波长为280 nm,HSA溶液的最大激发波长为290 nm。分别向溶液中加入PTB后,原有的最大发射波长处的强度明显减弱。说明PTB对BSA和HAS有荧光猝灭作用。PTB与BSA,HSA有中等强度的结合。测得15 ℃时PTB与BSA,HSA的结合常数分别为3.66×103和3.83×103,结合位点数n分别为1.02和1.16;37 ℃时PTB与BSA,HSA的结合常数分别为3.58×103和3.35×103,结合位点数分别为0.95和0.87。根据热力学常数确定了PTB与BSA,HSA之间的主要作用力类型均为静电作用力。通过Fster偶级-偶级非辐射能量转移原理,得到BSA,HSA与PTB结合的位置距色氨酸残基的距离分别为7.5和7.9 nm。根据白蛋白的结构,可以推测BSA,HSA与PTB结合的位点在ⅡA亚结构域,靠近Try214的区域。 相似文献