盐酸苯肼与牛血清白蛋白相互作用的研究

用荧光光谱及紫外光谱研究了盐酸苯肼与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用。实验结果表明,盐酸苯肼能导致BSA的内源荧光猝灭,猝灭机制为静态猝灭;根据热力学参数△H<0、△S<0,得出盐酸苯肼与BSA之间的主要作用力为氢键和范德华力。同步荧光的结果表明盐酸苯肼使BSA分子构象发生了改变,色氨酸和酪氨酸残基所处环境的疏水性降低。紫外光谱法进一步证明了其猝灭机制为静态猝灭。     

维生素B2片中维生素B2的测定及稳定性

以pH=7.0的水作为溶液,激发、发射波长分别为443、523nm,运用荧光光谱法测定了维生素B₂的荧光强度,以荧光强度与浓度的关系作图,得到了回归曲线,本实验条件下,在5×10^-8—6×10^-7g/mL范围内呈良好的线性关系,回收率在98.53%—103.59%之间,该方法具有灵敏度高、重现性和稳定性好的特点,但维生素B₂不稳定。     

流动注射催化光度法测定痕量亚硝酸根的研究

基于亚硝酸根在酸性条件下,对溴酸钾氧化尼罗蓝褪色反应有催化作用这一原理,建立了高灵敏测定痕量亚硝酸根的流动注射结合分光光度新方法。方法的线性范围为0.008—0.3μg/mL,检出限为0.02μg/mL。利用该方法对几种河水水样进行测定,结果满意。     

二苄基二氯化锡三苯基氧膦的合成及晶体结构研究

利用二苄基二氯化锡与三苯基氧膦反应 ,合成了目标化合物二苄基二氯化锡三苯基氧膦 ,其结构经元素分析表征。用X 射线单晶衍射测定其晶体结构属于三方晶系 ,空间群为P2 1,a =2 .0 2 7( 4 )nm ,b =0 .9714 ( 17)nm ,c =1.5 5 9( 3)nm ,α =90° ,β =90° ,γ =90° ,Z =4 ,V =3.0 4 9( 10 )nm3 ,Dc =1.4 0 7mg·m-3 ,u =1.0 81mm-1,F( 0 0 0 )=1312 ,R1=0 .0 370 ,wR2 =0 .0 6 88,晶体中心的Sn原子为五配位的畸变三角双锥构型     

Mn（Ⅱ）与BSA相互作用的热力学特征

运用荧光光谱法研究了锰（Ⅱ,Mn2＋）与牛血清白蛋白（Bovine Serum Albumin,BSA）的相互作用.随着Mn2＋浓度的增大,BSA的荧光强度降低,最大发射峰蓝移2nm,根据Stern-Volmer方程求出了Mn2＋与BSA作用的猝灭常数,其猝灭机制为静态猝灭.根据热力学方程求得了290K和308K时的热力学参数△H、△G和△S,结果表明温度升高Mn2＋与BSA的作用增强,二者之间的作用力主要为疏水作用和静电作用.     

反相流动注射催化光度法测定NO-2的研究

基于亚硝酸根在酸性条件下对溴酸钾氧化胭脂红酸的褪色反应的催化作用 ,将反相流动注射技术与催化光度法相结合测定亚硝酸根的含量。对实验条件进行了优化。室温下 ,当 [KBr O3 ]=0 .14 mol/L,[胭脂红酸 ]=3.2× 10 -4mol/L,[H2 SO4]=1.4 mol/L时 ,方法的线性范围为 1— 10 ng/m L,检出限为0 .7ng/m L。用于几种河水水样测定 ,结果满意。     

光谱法研究环丙沙星与牛血清白蛋白的相互作用

用荧光光谱法、紫外光谱法研究了生理条件下环丙沙星(CPFX)与牛血清白蛋白(BSA)相互作用的光谱特性。测定了CPFX与BSA在18、28℃两个温度下的结合常数KA(18℃:5.75×105L.mol-1,28℃:1.54×105L.mol-1)和结合位点数n(18℃:0.99,28℃:0.93)。结果表明:CPFX对BSA有明显的猝灭作用,其方式为静态猝灭。由热力学参数分析其结合力主要是氢键和范德华力。同步荧光分析的结果表明CPFX的存在改变了牛血清白蛋白的分子构象。     

光谱法研究尼泊金乙酯钠与牛血清白蛋白的相互作用

在模拟生理条件下(pH=7.40),应用荧光光谱、吸收光谱和同步荧光光谱法探讨了不同温度下尼泊金乙酯钠(Ethylparaben Sodium,EPS)与牛血清白蛋白(Bovine Serum Albumin,BSA)相互作用的机制.荧光光谱和吸收光谱分别表明:尼泊金乙酯钠对BSA内源荧光有明显猝灭作用,属于静态猝灭,二者的猝灭作用是由于尼泊金乙酯钠与BSA形成基态复合物导致的.运用双对数方程求得291、310 K时的结合常数分别为3.23×106、3.63×105L·mol-1,结合位点数分别为0.99和0.84.运用热力学方程得出热力学参数(ΔH,ΔS),通过ΔH0,ΔS0可知二者之间的作用力主要是氢键或范德华力.同步荧光光谱表明尼泊金乙酯钠对BSA结构的构象会产生影响.本研究为EPS的毒理和生物学效应提供了重要的参考信息.     

光谱法研究叶酸与牛血清白蛋白在含铁(Ⅲ)环境中的相互作用

采用荧光光谱法及紫外光谱法研究了叶酸(FA)与生物大分子牛血清白蛋白(BSA)在含Fe3+环境中的相互作用.结果表明,叶酸及Fe3+均导致BSA的内源荧光猝灭,猝灭机制均为静态猝灭;无Fe3+离子时,叶酸与BSA间的作用力主要是静电力;当存在Fe3+离子时,叶酸与BSA间的作用力主要是氢键和范德华力,此时Fe3+以"离子架桥"的方式参与叶酸和BSA的结合过程.     

水合(1,10-邻二氮菲)三苯基氯化锡的合成与晶体结构

合成了水合(1,10邻二氮菲)三苯基氯化锡配合物,其结构经X射线单晶衍射,1HNMR,IR和元素分析表征,其晶体结构属于三斜晶系,P墿空间群a=1.2064(4)nm,b=1.2075(4)nm,c=1.8603(6)nm,α=99.562(6)°,β=99.567(5)°,γ=92.702(5)°,V=2.6272(15)nm3,Z=4,F(000)=1176,R1=0.0593,wR2=0.1084。配合物由1,10邻二氮菲的两个氮原子通过NHO氢键与三苯基氯化锡连接组成。锡原子为五配位的三角双锥构型。