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用伊文思蓝(Evans blue, EB)作荧光探针研究了氨苄青霉素(Ampicillin, A)对牛血清白蛋白(Bovine serum albumin, BSA)的竞争反应. 伊文思蓝与牛血清白蛋白作用, 使牛血清白蛋白荧光发生猝灭, 根据Stern-Volmer方程及荧光寿命研究了荧光猝灭的类型及机理. 结果表明, 猝灭类型为静态猝灭, 即伊文思蓝和牛血清白蛋白形成了一种稳定的复合物. 伊文思蓝与牛血清白蛋白的结合常数KBSA-EB=1.122×106 L/mol, 结合点数n=0.9935, 并确定了EB和BSA之间的热力学常数及作用力类型. 当加入氨苄青霉素后, 牛血清白蛋白的相对荧光强度恢复. 这表明氨苄青霉素与伊文思蓝对牛血清白蛋白发生了竞争反应. 探讨了该竞争反应的相关机理, 求出了伊文思蓝与氨苄青霉素的结合常数为KEB-A=7.131×105 L/mol. 相似文献
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采用荧光技术研究了硫普罗宁与牛血清白蛋白(BSA)之间的结合作用,结果显示硫普罗宁对BSA的荧光猝灭为静态猝灭和动态猝灭共同作用的结果.经研究得到了反应的结合常数、结合热力学性质和结合位点等参数,确定了该药物与BSA之间的作用力类型为疏水作用.探究了金属离子和甘草次酸的共存对硫普罗宁与BSA结合的影响. 相似文献
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吡蚜酮与牛血清白蛋白的相互作用 总被引:2,自引:0,他引:2
利用紫外吸收、荧光、同步荧光光谱及圆二色谱研究了吡蚜酮与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用. 结果发现, 吡蚜酮使BSA的紫外吸收峰强度降低, 峰位红移; BSA的特征荧光峰猝灭, 荧光猝灭常数KSV随着温度的升高而降低, 表明吡蚜酮与BSA发生了较强的相互作用, 且吡蚜酮对BSA的荧光猝灭机制属于静态猝灭. 计算了不同温度下的结合常数和结合位点数; 由van′t Hoff方程计算出体系的ΔH和ΔS值, 得出二者之间的作用力主要为氢键和范德华力; 根据非辐射能量转移理论确定了给体-受体间的结合距离r=2.4 nm. 采用同步荧光光谱和圆二色谱考察了吡蚜酮对牛血清白蛋白构象的影响. 相似文献
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运用荧光法研究了姜黄素对牛血清白蛋白(BSA)的荧光猝灭机理,并结合紫外可见光谱探讨了超声照射下姜黄素对BSA的损伤。结果表明,姜黄素对BSA的荧光属静态猝灭,超声作用对牛血清白蛋白的分子结构影响较小,促进了姜黄素对牛血清白蛋白内源荧光的猝灭作用,使猝灭常数增大,辅助姜黄素进一步损伤蛋白质。原因可能是超声波激活姜黄素产生活性物质,活性物质氧化BSA分子内的氨基酸残基,破坏BSA分子结构。姜黄素对牛血清白蛋白的损伤程度随照射时间(0~5h)和姜黄素浓度(0~2.5×10-5mol·L-1)的增大而增加。研究结果为姜黄素作为一种天然光敏剂用于声动力学(SDT)提供了指导意义。 相似文献
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金丝桃苷与牛血清白蛋白相互作用的研究 总被引:1,自引:0,他引:1
采用荧光共振能量转移法研究了金丝桃苷与牛血清白蛋白的相互作用.金丝桃苷对牛血清白蛋白(BSA)的荧光猝灭类型是静态猝灭,25℃时的结合位点数为0.5451.并依据F(o)ster非辐射能量转移理论,研究了给体(牛血清白蛋白)--受体(金丝桃苷)间的结合距离R.和能量转移效率E分别为2.04nm和0.66.同时,采用同步... 相似文献
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邓凡政 《中国无机分析化学》2014,4(3):71-74
红外光谱和X射线衍射分析表明甘氨酸与镧(Ⅲ)作用形成配合物。利用同步荧光光谱和荧光光谱探究了牛血清白蛋白(BSA)和甘氨酸镧(Ⅲ)配合物之间的相互作用。结果可知甘氨酸镧(Ⅲ)配合物与牛血清白蛋白的荧光猝灭为静态猝灭,根据双对数方程处理荧光猝灭数据得到了甘氨酸镧(Ⅲ)配合物与牛血清白蛋白在不同温度下的结合常数Kb和结合位点数n。热力学数据表明配合物与BSA作用主要是疏水作用力。利用同步荧光光谱法研究了甘氨酸镧(Ⅲ)配合物对于牛血清白蛋白的构象影响。 相似文献
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采用荧光光谱法和紫外光谱法研究了Zn2+离子对槲皮素(Qct)和牛血清白蛋白(BSA)在pH=7.4的Tris-HCl缓冲溶液中相互作用的影响;根据荧光猝灭双倒数图计算了Qct和BSA之间的结合常数和结合位点数.结果表明,Qct和Zn2+离子都可以使BSA的荧光强度发生猝灭;Qct和BSA之间的结合常数为3.17×107L.mol-1.s-1,结合位点数为1.32.定量计算表明,加入Zn2+离子后,Qct与BSA间的结合常数显著降低、结合位点数减小,表明Zn2+离子参与了Qct与BSA的结合过程. 相似文献
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采用荧光光谱和紫外差光谱研究了维生素B5与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用;计算了3种温度下B5-BSA体系的结合常数和反应的热力学参数.结果表明,B5对牛血清白蛋白的荧光有猝灭作用,猝灭方式为静态猝灭,结合位点数近似为1;B5-BSA体系的ΔH=-63.90kJ.mol-1,ΔG=-35.29kJ.mol-1,ΔS=-96.02J.K-1.mol-1.据此可知,B5与牛血清白蛋白二者间的主要作用力为氢键、范德华力及质子化等.依据Frster非辐射能量转移理论估算出二者之间的结合距离为1.41nm.此外,同步荧光光谱和紫外差光谱分析结果表明,B5可诱导BSA分子构象变化. 相似文献
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设计并合成了两个新的氟代香豆素化合物8-(3-氟苯甲酰基)-7-羟基-4-甲基香豆素(3a)和8-(4-氟苯甲酰基)-7-羟基-4-甲基香豆素(3b),其结构通过元素分析、IR和1HNMR进行了表征,通过X-射线单晶衍射测定了化合物3b的晶体结构,单晶结构分析表明,化合物3b的晶体属于单斜晶系.体外抑菌试验结果显示,目标化合物对大肠杆菌(E.coli)、枯草杆菌(B.subtilis)和金色葡萄球菌(S.aureus)有不同程度的抑制作用;体外抗氧化实验显示,目标化合物对超氧阴离子自由基(O2-·)和二苯代苦味肼基自由基(DPPH·)均有良好的清除能力;运用荧光光谱法研究了不同温度下目标化合物与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用,结果表明,目标化合物对BSA的荧光猝灭均属于静态猝灭,相关热力学参数表明,化合物3a(H〈0,S〈0,G〈0)与BSA二者之间主要以氢键或范德华力相结合,化合物3b(H〉0,S〉0,G〈0)与BSA二者之间主要靠疏水作用力相结合;依据Fster's非辐射能量转移理论,求得BSA与化合物3a和化合物3b间的距离(r)分别为2.53和2.65nm,说明两个化合物与BSA之间可能发生了非辐射能量转移. 相似文献
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运用荧光光谱、紫外吸收光谱探讨了Fe3+对灯盏花素(BR)与牛血清白蛋白(BSA)相互作用的影响;从Fe3+与BSA的静电作用、配位结合以及Fe3+与BR的配位作用等方面分析了影响BR与BSA相互作用的因素.结果表明,Fe3+不改变BSA与BR的作用机制,但使得二者结合的猝灭常数、结合常数及结合位点数减小. 相似文献