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由天花粉蛋白的水和重水溶液的激光拉曼光谱,测得酰胺III谱带1240cm[-1]和酰胺I谱带1632,1660cm[-1]对CH2弯曲模式1448cm[-1]的强度比值,按Lippert等建立的方程组作定量计算,求得天花粉蛋白的二级结构含量为α-螺旋43.5%,β-折叠31.3%和无序25.2%,它们与4A分辨率天花粉蛋白单晶X射线衍射法的结果相一致,同时,研究了上述溶液的冻干粉状固体的二级结构,经过冻干,使其中约10%的β-折叠转变成无序构象,而α-螺旋含量无明显变化,在水溶液中,由测得的I850/I830比值计算,天花粉蛋白中的酪氨酸残基约有805呈"暴露式"。 相似文献
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本文证明从4分辨率的电子密度图上确定了一条合理的肽走向。天花粉蛋白属于α β型结构。整个分子包含八段α-螺旋,约占残基总数37%;13条β链组成4个β折叠层,占残基总数32%。α-螺旋相对地处于分子的中心,而4个β折叠层分布在外围。这是天花粉蛋白结构的显著特点,这种结构排布方式尚未见文献报道。用坐标叠合方法获得了不对称单位内两分子叠合时的旋转矩阵和平移向量,叠合后的均方根误差是1.31。 相似文献
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采用红外光谱法分析了酵母蛋白质的二级结构。测定了不同温度下酵母酰胺Ⅲ带的一维红外光谱、二阶导数红外光谱及去卷积红外光谱。结果表明:随着测量温度的升高,酵母中的蛋白质α-螺旋结构的红外吸收强度降低;而β-转角结构、无规卷曲结构和β-折叠结构红外吸收强度均有所增加。还研究了酵母酰胺Ⅲ带的二维红外光谱,以确定酵母中蛋白质红外吸收强度的变化次序,进一步证明了酵母蛋白质的β-折叠结构的热不稳定性。 相似文献
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尖吻蝮蛇毒中抗血小板凝集素是凝血因子IX/凝血因子X结合蛋白,它具有抗凝血和抑制血小板凝集双重活性。用红外光谱、拉曼光谱和CD谱研究了抗血小板凝集素的二级结构以及pH值和钙离子对其二级结构的影响。用CD谱测得,在水溶液中,抗血小板凝集素的主要骨架构象为β-折叠(26.3%)和α-螺旋(19.6%)结构。拉曼光谱显示,在粉末状态,其α-螺旋含量显著降低。CD谱还表明,抗血小板凝集素在pH值3.0~11.0范围内保持稳定的天然结构,钙离子诱导的抗血小板凝集素结构变化是可逆的,钙离子在稳定抗血小板凝集素的天然结构中起重要作用。 相似文献
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采用远紫外圆二色光谱法系统地研究了细胞红蛋白(cytoglobin, Cygb)的浓度、环境温度、溶液的pH值和溶剂性质对细胞红蛋白二级结构的影响.结果表明: 当Cygb浓度<1 μmol/L时,它主要以α-螺旋形式存在,其α-螺旋含量>60%; 当Cygb浓度从0.3 μmol/L增大到2.0 μmol/L时,其α-螺旋含量迅速降低;当Cygb浓度>2.0 μmol/L时,其α-螺旋含量随浓度的增大变化很小(约30%).随着温度的升高,Cygb的α-螺旋含量逐渐减小,但既使温度达到368 K,它仍保持有20%的α-螺旋结构,说明该蛋白具有较高的热稳定性.在弱酸性和弱碱性溶液中,Cygb的二级结构都会有不同程度的破坏.在甲醇和乙醇中,Cygb的α-螺旋含量明显增加,这说明醇类可以诱导其α-螺旋的生成. 相似文献
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Pb~(2+)-牛血清白蛋白复合体系中蛋白质二级结构的研究 总被引:4,自引:0,他引:4
采用紫外光谱、红外光谱和圆二色谱法研究了Pb2+与牛血清白蛋白(BSA)之间的相互作用和蛋白质微观结构的变化。紫外光谱表明,Pb2+与BSA肽链上的CO存在相互作用,并使蛋白质疏水结构的微环境发生变化;红外光谱研究表明,Pb2+与BSA结合位点可能为—OH和—NH基团,利用二阶导、退卷积和谱线拟合技术对蛋白质红外谱图的酰胺Ⅰ带进行处理推测蛋白质二级结构的变化,结果表明蛋白质α螺旋和β折叠二级结构含量降低,β转角二级结构含量增加;圆二色谱(CD)也表明Pb2+与BSA的结合使蛋白质的构象发生了改变。 相似文献
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三七总皂甙对牛血清白蛋白溶液构象的影响 总被引:25,自引:5,他引:25
应用衰减全反射傅立叶变换红外光谱结合荧光光谱和紫外光谱研究了中药三七 的有效成分三七总皂甙与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用,采用对蛋白质红外光 谱酰氨Ⅰ带和酰氨Ⅲ带进行曲线拟合的方法,定量分析了不同浓度三七总皂甙对 BSA二级结构的影响,发现随着三七总皂甙浓度的增加,蛋白分子结构逐渐发生了 由螺旋向折叠的转化。a-螺旋结构减少了3%,β-折叠结构增加了约5%,其它二级 结构没有明显的变化,红外差谱和荧光光谱的结果为药物与蛋白质的作用引起牛血 清白蛋白溶液构象的变化提供了佐证,紫外光谱反映了单体皂甙与蛋白质的结合常 数的差异。 相似文献
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以脱脂鼠角质层和提取角蛋白为模型,利用电化学交流阻抗谱、SEM、DSC、FTIR等手段,研究了低聚壳聚糖及氨基葡萄糖与角质层蛋白之间的相互作用.结果发现,氨基葡萄糖溶液处理不影响脱脂角质层膜的阻抗,而低聚壳聚糖溶液处理却可明显降低脱脂角质层膜的阻抗,阻抗值由3.79×106Ω·cm2降至8.379×105Ω·cm2.此外,壳聚糖溶液和氨基葡萄糖溶液都可明显破坏角蛋白表面致密均匀的结构,并使得角蛋白二级结构中α-螺旋结构含量减少,同时推动角蛋白α-螺旋结构向β-折叠结构和无规则卷曲结构转变.这些结果表明低聚壳聚糖与角质层蛋白相互作用,一方面可有效降低鼠角质层结构的紧密程度,另一方面可影响角蛋白的微结构,使其结构松散并出现微细孔道,从而为药物的经皮吸收与传送疏通了通道. 相似文献
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八棱丝瓜蛋白1的二级结构及其生物活性 总被引:4,自引:0,他引:4
测定了八棱丝瓜蛋白1的N端顺序为Asp-Val-Ser-Phe-Ser-,用CD谱测定了八棱丝瓜蛋白 1的α螺旋,β-折叠和无规卷曲含量分别为37.1%,33.4%,29.5%。实验表明,八棱丝瓜蛋白 1具有RNA N-糖苷酶活性,体外抑制肿瘤细胞生长活性表明其对肿瘤细胞株B16,MGC,Bel的半数抑制浓度分别为1.78×10-7mol/L,2.11×10-7mol/L和4.21×10-7mol/L。并在N端顺序,二级结构和生物活性方面对八棱丝瓜蛋白 1和天花粉蛋白进行了比较。 相似文献
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本文测出:天花粉蛋白分子量为24000,有219个氨基酸残基。晶体属单斜晶系,空间群为C2,晶胞参数a=75.64埃,b=75.52埃,c=88.85埃,β=99.51°,每个不对称单元内含2个分子。 用UO_2Ac_2和K_2Pt(NO_2)_4浸泡获得两个重原子衍生物,按照多对同晶置换加反常散射的联合概率法求得母体相角,计算了5埃和4埃分辨率电子密度图,从图上分辨出两个独立分子的界面,分子大小约为45×40×35埃~3,每个分子中有4段棒状的电子密度更为清晰,可辨认为α-螺旋结构。 相似文献
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α、β、γ、δ-四苯基卟啉和稀土乙酰丙酮-α、β、γ、δ-四苯基卟啉的共振喇曼光谱研究 总被引:1,自引:0,他引:1
本文用4579A、5145A等激发线激发,测得α、β、γ、δ、-四苯基卟啉(TP_1)和12个稀土乙酰丙酮-α、β、γ、δ、-四苯基卟啉(MTPP acac)的共振喇曼光谱,对其共振特性和结构对称性进行了讨论.指认370cm~(-1)附近谱带为MTPPacac的M—O键对称拉伸振动谱带. 相似文献
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采用圆二色光谱法(CD)研究了Cu2+存在下葛根素(PUE)对牛血清白蛋白(BSA)二级结构的影响。结果表明,在pH 7.4的条件下,BSA的各种二级结构分别为56.3%α-螺旋,26.1%β-折叠,17.6%转角和无规则卷曲。葛根素和Cu2+-葛根素都能诱导BSA二级结构发生改变。葛根素使BSA的α-螺旋含量增加,β-折叠含量减少,这表明葛根素与BSA的相互作用,可使蛋白质分子的疏水作用增强,导致BSA的肽链结构收缩。Cu2+-葛根素使BSA的α-螺旋含量大幅度降低,β-折叠含量略有增加,这表明Cu2+-葛根素与BSA的相互作用以配位作用为主,使得BSA的肽链结构伸展,蛋白质的构象发生变化。 相似文献