排序方式: 共有22条查询结果,搜索用时 296 毫秒
1.
在碱性条件下水解正硅酸乙酯(TEOS)制备纳米二氧化硅(SiO_2)粒子,并采用同步荧光光谱和紫外可见分光光度法探讨了SiO_2对牛血清白蛋白(Bovine Serum Albumin,BSA)结构的影响。结果显示,SiO_2纳米粒子对BSA的结构没有发生显著的影响,这说明在实验条件下,SiO_2不会改变BSA分子的结构和微环境。 相似文献
2.
在模拟生理条件下(pH=7.40),应用荧光光谱、吸收光谱和同步荧光光谱法探讨了不同温度下尼泊金乙酯钠(Ethylparaben Sodium,EPS)与牛血清白蛋白(Bovine Serum Albumin,BSA)相互作用的机制.荧光光谱和吸收光谱分别表明:尼泊金乙酯钠对BSA内源荧光有明显猝灭作用,属于静态猝灭,二者的猝灭作用是由于尼泊金乙酯钠与BSA形成基态复合物导致的.运用双对数方程求得291、310 K时的结合常数分别为3.23×106、3.63×105L·mol-1,结合位点数分别为0.99和0.84.运用热力学方程得出热力学参数(ΔH,ΔS),通过ΔH0,ΔS0可知二者之间的作用力主要是氢键或范德华力.同步荧光光谱表明尼泊金乙酯钠对BSA结构的构象会产生影响.本研究为EPS的毒理和生物学效应提供了重要的参考信息. 相似文献
3.
4.
5.
用荧光光谱法研究了柠檬酸钠与牛血清白蛋白( BSA)的作用机制.实验表明,柠檬酸钠对BSA具有荧光猝灭作用,其猝灭方式为静态猝灭,并求出了猝灭常数、结合常数及结合位点数. 相似文献
6.
7.
8.
用荧光光谱法、紫外光谱法研究了生理条件下环丙沙星(CPFX)与牛血清白蛋白(BSA)相互作用的光谱特性。测定了CPFX与BSA在18、28℃两个温度下的结合常数KA(18℃:5.75×105L.mol-1,28℃:1.54×105L.mol-1)和结合位点数n(18℃:0.99,28℃:0.93)。结果表明:CPFX对BSA有明显的猝灭作用,其方式为静态猝灭。由热力学参数分析其结合力主要是氢键和范德华力。同步荧光分析的结果表明CPFX的存在改变了牛血清白蛋白的分子构象。 相似文献
9.
运用荧光光谱、紫外吸收光谱研究了Eu3+存在下盐酸头孢替安(Cefotiam Hydro-chloride,CH)与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用.CH对BSA具有荧光猝灭作用,其猝灭机制为静态猝灭,BSA发射峰蓝移,二者之间的作用力主要为疏水作用和弱的静电作用.Eu3+的存在使得BSA发射峰蓝移程度降低,猝灭常数、结合常数、结合位点数减小,但没有改变CH对BSA的猝灭机制,热力学参数ΔH和ΔS都增大.从热力学参数的变化及Eu3+的竞争作用分析了Eu3+对CH与BSA作用影响的原因. 相似文献
10.