荧光光谱法研究纳米硫化锌与牛血清白蛋白的相互作用

采用水相法合成了ZnS纳米颗粒,通过XRD及TEM技术对纳米ZnS进行了表征,结果表明纳米ZnS的粒径约为7～8 nm.利用荧光光谱考察了纳米ZnS与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用,结果显示,两者的相互作用可导致BSA内源荧光猝灭,推测其猝灭机理为静态猝灭,结合常数Ka=1.73×105 L·mol-1,结合位点数n...     

白藜芦醇与DNA相互作用的研究

在pH=7.4的Tris-HCI缓冲溶液中,采用紫外光谱、荧光光谱及粘度法研究了白藜芦醇与小牛胸腺DNA(ctDNA)的相互作用。在生理条件下,白藜芦醇可以与ctDNA相互作用形成复合物,运用双倒数法求出了白藜芦醇与ctDNA相互作用的热力学参数。白藜芦醇能有效猝灭吖啶橙(AO)-DNA体系的荧光,猝灭方式为生成复合物的静态猝灭。粘度法实验证明ctDNA溶液的粘度随着白藜芦醇浓度的增加而增大。结果表明,白藜芦醇与DNA发生了较强的相互作用,其键合模式为经典的插入方式。     

纳米硫化钴与明胶蛋白质的原位键合作用研究

利用紫外-可见吸收光谱(UV-Vis)和傅里叶变换红外光谱(FT-IR),研究了pH值11.00时,不同温度下CoS纳米粒子与明胶蛋白质的键合作用.根据吸光度与CoS浓度的关系,由Lineweave-Burk方程计算了不同温度下CoS纳米粒子与明胶蛋白作用的键合常数K(温度为293 K时键合常数K为3.01×10³L/mol;温度为301 K时键合常数K为2.12×10³L/mol;温度为313 K时键合常数K为1.85×10³L/mol)以及对应温度下反应的热力学参数(ΔrH_m=-17.93 kJ/mol;ΔrS_m=4.93 J/(K.mol);ΔrG_m=-19.37/-19.41/-19.47kJ/mol).CoS纳米粒子与明胶蛋白之间主要靠静电力结合.研究结果为初步探索纳米颗粒与纤维状蛋白质之间相互作用的化学机制提供了必要的信息.     

光谱法研究石墨烯-TiO_2与溶菌酶的相互作用及对酶活性的影响

在模拟人体生理条件下,采用紫外光谱、荧光光谱、同步荧光光谱、三维荧光光谱和圆二色谱等方法,以纳米Ti O2作对照,研究GR-Ti O2与溶菌酶(LYSO)的相互作用,通过酶活性实验测定GR-Ti O2对LYSO活性的影响。荧光光谱结果表明GR-Ti O2与LYSO发生了相互作用,导致LYSO内源荧光猝灭,猝灭机制为静态猝灭,作用力类型为氢键和范德华力,与纳米Ti O2研究结果一致。同步荧光与圆二色谱结果进一步表明GR-Ti O2对LYSO的构象影响更大。酶活性实验结果表明GR-Ti O2对LYSO的活性抑制作用强于纳米Ti O2。     

吡虫啉与牛血红蛋白相互作用的光谱研究

利用紫外可见光谱和荧光光谱研究了在生理pH值条件下农药吡虫啉与牛血红蛋白(BHb)的相互作用。实验结果表明:吡虫啉分子与BHb发生反应生成复合物,导致BHb内源荧光的猝灭,该猝灭属于静态猝灭。测定了不同温度下该反应的表观结合常数、结合位点数及结合热力学参数,热力学参数的变化表明上述作用过程是一个熵增加、自由能降低的自发分子间作用过程,吡虫啉与BHb之间以静电和疏水作用力为主;并用同步荧光光谱法探讨了吡虫啉对BHb构象的影响。     

Cu2＋和Fe3＋与明胶的相互作用

利用荧光猝灭法, 研究了不同温度、酸度下, Cu2＋和Fe3＋与明胶的相互作用.计算了猝灭常数和结合常数.紫外光谱和显微红外光谱的测定结果表明, Cu2＋、Fe3＋与明胶分子中的酰胺键发生了作用.探讨了猝灭机理.计算出的热力学函数表明,在Cu2＋、Fe3＋与明胶的相互作用过程中熵变起主要的作用.     

Cu~(2 )和 Fe~(3 )与明胶的相互作用

利用荧光猝灭法,研究了不同温度、酸度下,Ｃｕ２＋和 Ｆｅ３＋与明胶的相互作用．计算了猝灭常数和结合常数．紫外光谱和显微红外光谱的测定结果表明,Ｃｕ２＋、Ｆｅ３＋与明胶分子中的酰胺键发生了作用．探讨了猝灭机理．计算出的热力学函数表明,在Ｃｕ２＋、Ｆｅ３＋与明胶的相互作用过程中熵变起主要的作用．     

荧光光谱法研究培氟沙星与牛血清白蛋白结合反应特征

在不同温度下,扫描了培氟沙星(PEFL)与牛血清白蛋白(BSA)作用的荧光猝灭光谱、同步荧光光谱、三维荧光光谱和紫外可见吸收光谱,分别用Stern-Volm er方程、L ineweaver-Burk方程和热力学方程等处理实验数据,得到了结合反应的相关参数KLB、ΔHθ、ΔGθ和ΔSθ等的平均值分别为8.419×103L.mol-1、150.7 kJ.mol-1、-22.88 kJ.mol-1和561.9 J.K-1,结合位点数为1.081;证实了在实验浓度和温度范围内,PEFL与BSA可结合形成具有一定结构的复合物,荧光猝灭作用符合静态猝灭作用特征,作用力主要是疏水作用力和静电作用力;为研究PEFL的药理作用和生物学效应,以及PEFL对蛋白质构像的影响等提供了重要信息。     

纳米CdS与明胶蛋白质的相互作用

利用荧光光谱和紫外-可见吸收光谱研究了pH＝12.0及不同温度下, CdS纳米晶与明胶结合反应的光谱行为, 实验发现在明胶溶液中CdS的生成对明胶的内源荧光有较强的猝灭作用. 用Lineweave-Burk方程处理实验数据, 发现CdS与明胶发生反应生成了配合物, 结合红外和紫外-可见吸收光谱结果, 属于静态荧光猝灭; 计算了不同温度下反应的结合常数K (285 K: 1.07×104 L•mol－1; 292 K: 9.69×103 L•mol－1; 299 K: 8.06×103 L•mol－1)及对应温度下结合反应的热力学参数(ΔrHm＝－14.18 kJ•mol－1; ΔrGm＝－21.98/－22.28/－22.36 kJ•mol－1; ΔrSm＝27.36/27.74/27.36 J•K－1•mol－1), 证明二者主要靠静电作用力结合. 根据Förster的偶极-偶极非辐射能量转移原理计算出结合位置距离色氨酸残基4.09 nm, 发生分子内的非辐射能量转移. 为探讨纳米颗粒与此类生物大分子之间相互作用的化学机制提供了重要的信息.     

基于CdSe/ZnS量子点构建乙酰甲胺磷荧光检测方法研究

本文以CdSe/ZnS量子点为荧光探针,基于乙酰甲胺磷对CdSe/ZnS量子点的荧光猝灭效应,建立了一种可快速测定乙酰甲胺磷的荧光检测方法。通过透射电子显微镜(TEM)、紫外-可见吸收光谱和荧光光谱对CdSe/ZnS量子点进行表征。在反应时间为5 min条件下,乙酰甲胺磷的浓度在0.487×10~(-6)～7.225×10~(-6) mol/L范围内与CdSe/ZnS量子点的荧光猝灭强度比值呈良好的线性关系(R~2=0.9987),方法检出限为2.55×10~(-7) mol/L。在2.0、5.0μmol/L加标水平下的回收率为94.5%～102.8%,相对标准偏差(RSD,n=5)小于4%。该方法选择性好,灵敏度高,可用于水果和蔬菜中农药乙酰甲胺磷的快速检测。     

Interaction via in situ binding of CdS nanorods onto gelatin

In situ interaction of CdS nanorods (CdSNRs) with gelatin was investigated at pH 12.0. UV-Visible, FT-IR, scanning electron microscopy, dynamic light scattering, synchronous fluorescence, and three-dimensional fluorescence spectroscopy methods were used. It was found that negatively charged CdSNRs quenched the synchronous fluorescence of gelatin by forming a CdS/gelatin complex. The synchronous fluorescence quenching data were analyzed according to Scatchard equation, and the binding constants and corresponding thermodynamic parameters ΔH, ΔG, and ΔS at three different temperatures were calculated. Small positive enthalpy (ΔH) and entropy (ΔS) values indicate that both electrostatic and hydrophobic forces played the major roles in the binding reaction of CdSNRs with gelatin. The effect of CdSNRs on the conformation of gelatin was also analyzed from both synchronous fluorescence and three-dimensional fluorescence spectra. The results provide useful information for exploring the chemical mechanism of interaction between nanomaterials and fibrous protein.     

水溶性的CdSe/ZnS纳米微粒的合成及表征

用L-半胱氨酸(Cys)作为稳定剂，合成了水溶性的CdSe/ZnS核壳结构的半导体纳米微粒。吸收光谱和荧光光谱表明，CdSe/ZnS纳米微粒比单一的CdSe纳米粒子具有更优异的发光特性。透射电子显微镜（TEM）、ED和XPS表征了CdSe/ZnS纳米微粒的结构、分散性及形貌。红外光谱证实半胱氨酸分子中的硫原子和氧原子参加了与纳米粒子表面的金属离子的配位作用。     

ZnS微米球的水热合成及光催化性能研究

以L-半胱氨酸为硫源,明胶作为组装剂,采用水热方法制备了粒径均一的ZnS微米球。利用XRD,TEM,FESEM,FTIR探讨了明胶、反应时间和反应温度对产物形貌和尺寸的影响,其结果表明ZnS微米球是由ZnS纳米颗粒组装而成的3D多级结构。光催化性能研究表明,明胶的加入提高了最终产物的光催化性能。利用产物的荧光发光性能解释了其光催化性能产生差异的原因。     

明胶溶液中笤帚状纳米CdS的合成及其光谱特性研究

以明胶为稳定剂, 制备出CdS纳米棒, 并实现其向笤帚状纳米CdS的形貌转化. 扫描电镜(SEM)图像表明, 生长时间为2 d, 样品为棒状结构, 直径为50～140 nm, 长度为150～710 nm; 生长15 d的CdS微晶为笤帚状, 结节点直径340～620 nm, 长度2.7～8.4 μm. 探讨了其形貌转化的原因. 结合红外吸收(IR)和荧光光谱的测试结果, 提出了可能的离子络合转化和定位生长机理. 合成的CdS微晶具有一定的荧光性质, 并在紫外和荧光光谱上均表现出明显的量子尺寸效应.     

α-ZnS纳米粒子的制备及其光致发光和拉曼特性

以湿化学法合成了直径约35 nm的蓬松的α-ZnS球形纳米粒子. XRD与TEM结果表明, 硫化锌球形纳米粒子由粒径约6 nm的二次晶粒组成. 光致发光光谱表明, 所得样品分别在约430 nm及360 nm处各有一个发射谱带, 前者源于ZnS的表面缺陷发射, 后者可被指认为六方相ZnS的近带边发射. 拉曼表征结果表明, 在较高激光功率的照射下, 没有观察到样品的光氧化现象, 表明所制备的硫化锌纳米粒子结构较为稳定.     

氢化松香酸钠与明胶蛋白质相互作用的荧光光谱法研究

在pH＝10.80及不同温度下,, 利用常规荧光法、同步荧光法、共振光散射和紫外-可见光谱研究了氢化松香酸钠(HSR)与明胶的相互作用. 结果表明HSR与明胶有一个结合位点,, 聚集体的形成引起明胶内源荧光增强.. 据此建立了体系荧光增强与HSR浓度的线性关系式,, 计算了不同温度下反应的结合常数及对应温度下结合反应的热力学参数.. 二者之间主要靠疏水作用力结合..     

表面修饰CdS和(CdS)ZnS纳米晶的性能研究

在水相中合成了CdS纳米微粒,以ZnS对其进行表面修饰,得到具有核壳结构的(CdS)ZnS水溶性纳米晶。采用红外光谱、X射线衍射(XRD)、透射电镜(TEM)表征其粒度和形貌,紫外-可见吸收光谱(UV)、荧光光谱表征其光学特性。制得的CdS近似呈球形,直径为8nm;CdS纳米颗粒表面经ZnS修饰后,其荧光发射峰强度显著增强,表面态发射减弱。     

水溶液中Mn2+对硫化锌纳米粒子形貌的调控作用

利用硫代乙酰胺在水溶液中缓慢释放的S2-与Zn2+反应制备了ZnS纳米颗粒,ZnS纳米颗粒沉积吸附在3-磺酸基丙基三甲氧基硅烷自组装单层膜上。 实验发现,溶液中添加少量Mn2+,可以显著影响ZnS纳米颗粒的形貌,对ZnS纳米晶的生长方向也有重要影响。 EDS和XRD谱证实Mn2+并没有掺杂到纳米颗粒中去。 这为纳米粒子形貌的调控提供了新途径。 并对ZnS的形成过程进行了探讨,并提出了可能的影响纳米材料形貌的机制。     

Spectroscopic investigation of interaction between mangiferin and bovine serum albumin

The mechanism of interaction between mangiferin (MA) and bovine serum albumin (BSA) in aqueous solution was investigated by fluorescence spectra, synchronous fluorescence spectra, absorbance spectra and Fourier transform infrared (FT-IR) spectroscopy. The binding constants and binding sites of MA to BSA at different reaction times were calculated. And the distance between MA and BSA was estimated to be 5.20 nm based on Föster's theory. In addition, synchronous fluorescence and FT-IR measurements revealed that the secondary structures of the protein changed after the interaction of MA with BSA. As a conclusion, the interaction between the anti-diabetes Chinese medicine MA and BSA may provide some significant information for the mechanism of the traditional chinese medicine MA on the protein level to cure diabetes or other diseases.