荧光光谱法研究辛硫磷与牛血清白蛋白的相互作用

用荧光光谱法研究了在生理pH条件下杀虫剂辛硫磷与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用. 结果表明: 辛硫磷对BSA的荧光有较强的猝灭作用, 该猝灭属于静态猝灭. 根据猝灭结果求得了不同温度下辛硫磷与牛血清白蛋白结合作用的结合位点数、结合常数及反应热力学参数, 并据此确定它们之间主要的相互作用力为疏水作用力. 用同步荧光光谱法探讨了辛硫磷对BSA构象的影响.     

聚乙烯醇与牛血清白蛋白的相互作用及对其构象的影响

在生理条件下, 使用凝胶过滤色谱、荧光光谱法、差示扫描量热分析和傅里叶变换红外光谱法(FTIR)研究了牛血清白蛋白(BSA)与聚乙烯醇(PVA)的相互作用. 实验结果表明, PVA与BSA结合形成复合物, 在其相互作用过程中, BSA色氨酸的发射荧光部分被猝灭, 但是, 相互作用并没有明显改变色氨酸的微环境; 差示扫描量热分析结果提示, BSA与PVA之间的相互作用可能破坏了PVA或BSA的分子内作用力; 用红外光谱法结合可增强分辨率的傅里叶去卷积技术和高斯曲线拟合技术共同用于对BSA与PVA复合物冻干粉中BSA酰胺Ⅰ带的定量分析, 发现冻干粉BSA分子中与分子间相互作用相关的β-折叠组分含量明显减少, 但是, 可用于衡量冻干状态蛋白质结构完整性的α-螺旋组分含量没有降低. 对冷冻干燥后样品中的可溶性BSA分析结果提示, PVA可以保护BSA冷冻干燥过程中的稳定性.     

荧光光谱法结合多元曲线分辨-交替最小二乘法研究伞形花内酯与牛血清白蛋白的相互作用

在模拟人体生理条件下(pH=7.4), 用荧光光谱法结合多元曲线分辨-交替最小二乘法(MCR-ALS)研究伞形花内酯与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用. 采用两种不同的试剂滴加模式对伞形花内酯与BSA的相互作用进行研究, 对经典的荧光光谱数据矩阵加以扩展, 增加了实验数据的信息量; 进而应用MCR-ALS对该扩展的荧光光谱矩阵进行迭代计算, 较好地分辨出作用过程中浓度变化趋势图, 并计算出伞形花内酯与BSA的表观结合常数和结合比. 通过同步荧光光谱法发现伞形花内酯对BSA的构象有一定的影响.     

光谱法研究牡荆素与蛋白质相互作用及共存金属离子的影响

利用荧光光谱法和紫外-可见光谱法研究了牡荆素(VT)与牛血清白蛋白(BSA)之间的相互作用.VT对BSA的荧光猝灭为动态猝灭过程,测定了不同温度下的猝灭常数;根据F(o)rster非辐射能量转移理论,计算出VT在BSA中的结合位置与色氨酸残基间的距离为2.675.nm;通过热力学参数推断出VT与BSA之间主要靠疏水作用...     

荧光光谱法研究木犀草素及其苷与牛血清白蛋白的相互作用

在pH=7.2的Tris-HCl缓冲液中,利用荧光光谱法研究了木犀草素和木犀草素-7-O-β-D-葡萄糖苷(木犀草苷)与牛血清白蛋白(BSA)分子间的相互作用,计算了二者与BSA的结合常数、结合位点数.研究表明,木犀草素和木犀草苷能够与BSA发生较强的相互作用,二者对BSA内源性荧光的猝灭机制属于静态猝灭.     

光谱法研究奥沙利铂与牛血清白蛋白的相互作用

在模拟人体生理条件下,运用荧光光谱法和同步荧光光谱法研究奥沙利铂铂与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用。实验结果表明:奥沙利铂与BSA形成1∶1的复合物引起BSA的荧光猝灭,其猝灭类型为静态猝灭。奥沙利铂与BSA结合常数为2.67×104L·mol~(-1),两者以氢键和范德华力为主。同步荧光光谱表明两者相互作用使色氨酸残基所处的微环境发生改变。     

光谱法研究呋苄西林钠与牛血清白蛋白的作用

采用紫外、荧光、红外光谱法研究了磷酸缓冲液中呋苄西林钠(FBS)与牛血清蛋白(BSA)的相互作用。结果表明,FBS与BSA有较强的相互作用,FBS对BSA内源荧光有猝灭作用,静态猝灭是引起BSA荧光猝灭的主要原因。按照Stern-Volmer方程和双对数方程分析处理实验数据,得到了不同温度下FBS与BSA反应的结合常数和结合位点数,常温(26℃)下,分别为1.04×105和1.09;实验结果还表明,FBS与BSA之间的相互作用影响了BSA的二级结构,使其构象发生变化。     

甲苯胺蓝与牛血清白蛋白作用的光谱特性研究

应用荧光光谱法研究了甲苯胺蓝(TB)与牛血清白蛋白(BSA)相互作用的光谱特性.测定了TB与BSA在20℃,30℃和40℃3个温度下的结合常数KA分别为8.94×103,1.75×104,1.74×104L/mol,结合位点数n分别为0.66,0.71和0.93.实验表明:TB与BSA的荧光猝灭主要为静态猝灭;利用Gibbs-Helmholtz方程计算得到热力学参数ΔH为49.416kJ,ΔS为244.876J.mol-1.K-1,探讨了它们的相互作用机理,结果表明TB主要以氢键作用力与BSA相互作用;应用同步荧光技术研究了TB对BSA构象的影响.     

十溴联苯醚与牛血清白蛋白相互作用的荧光光谱研究

在模拟生理条件下,采用荧光光谱法研究十溴联苯醚(Deca-BDE)与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用.结果表明: Deca-BDE对BSA的内源荧光有静态猝灭作用.Deca-BDE与BSA在277, 298和310 K的结合常数分别为1.92×105, 1.97×105和2.16×105 L/mol.Deca-BDE在BSA接近于色氨酸残基附近有2个结合位点.热力学参数表明, Deca-BDE与BSA相结合的主要驱动力是疏水作用力. 与Deca-BDE结合后,BSA色氨酸残基附近肽键伸展程度增加,蛋白分子结构疏松.     

不同取代羟基黄酮类化合物与血清白蛋白的相互作用分析

采用荧光光谱法研究了3种具有不同取代羟基的黄酮类化合物芹菜素、染料木素和高良姜素与牛血清白蛋白(BSA)之间的相互作用,测定了3种黄酮化合物与BSA的结合常数和结合位点,并分析了它们对BSA的荧光猝灭过程及其之间的相互作用类型,同时利用同步荧光和紫外吸收光谱探讨了它们对BSA构象的影响.结果表明,3种黄酮类化合物分子中的羟基数目以及位置对各化合物与BSA的作用有重要影响,导致水溶液中这3种黄酮类化合物与BSA发生相互作用的强弱不同,其作用力顺序为芹菜素>高良姜素>染料木素.     

Study on the interaction between methyl violet and bovine serum albumin by spectral analyses

In this article the interaction between methyl violet (MV) and bovine serum albumin (BSA) was studied with spectroscopy. The results indicated that the fluorescence intensity of BSA was quenched strongly by MV through a static quenching procedure. The association constants, the number of binding sites and basic thermodynamic parameters were obtained based on fluorescence quenching data. The effect of MV on the conformation of BSA had been investigated with synchronous fluorescence spectroscopy and circular dichroism (CD) spectrum.     

光谱法研究喜树碱与牛血清白蛋白的相互作用

采用多种光谱技术对喜树碱和牛血清白蛋白的相互作用进行了研究.结果表明喜树碱和牛血清白蛋白可形成基态复合物,引起牛血清白蛋白内源荧光猝灭.通过计算获得了二者在不同温度下的结合常数及结合位点数.根据喜树碱和牛血清白蛋白结合的热力学参数,确定了二者之间主要为疏水作用力.根据F(o)rster非辐射能量转移理论确定了喜树碱和牛血清白蛋白的作用距离.同步荧光光谱显示喜树碱主要与蛋白中色氨酸残基发生相互作用,改变其周围的局部构象.红外光谱提示喜树碱可引起蛋白的构象发生改变,α-螺旋二级结构减少.     

牛血清白蛋白与甲基橙结合反应的研究

用分光光度法研究了牛血清白蛋白与甲基登在酸性溶液中的结合反应，认为两者通过非共价键结合，研究了溶液吸光 度与组分浓度的关系，对Ｓｃａｔｃｈａｒｄ模型用于自理蛋白质染色反应时存在的总是作了讨论，提出了表观结合常数的概念，推导了求算表观结合常数和最大结合数的线性回归公式。     

Molecular spectroscopic study on the interaction of tetracyclines with serum albumins

A molecular spectroscopic investigation of the interaction between tetracyclines antibiotics and human serum albumin or bovine serum albumin was reported. The influences of some metal ions on the interaction were also studied. When tetracyclines drugs were added into the solution containing serum albumins, the fluorescence intensity of serum albumins decreased with the increasing of the drugs concentrations, which is due to the formation of new non-fluorescence complexes of drug-serum albumin. The tetracyclines acted as quenchers and quenched the fluorescence of the serum albumins. The binding constants and the number of the binding sites of the reaction of tetracyclines and serum albumins were obtained. The main sorts of acting force between the drugs and serum albumins were found and the action distances and the energy transfer efficiencies between donor-acceptor were calculated based on the Foster energy transference.     

氨基硫脲芳基铱抗癌物与牛血清蛋白相互作用机制

在生理条件下,利用紫外-可见光谱和荧光光谱分别研究氨基硫脲芳基铱抗癌物与牛血清蛋白的相互作用。确定作用机制,讨论结合力类型,并研究共存离子对结合常数的影响。实验结果表明,间甲氧基苯甲醛4-苯基-3-氨基硫脲芳基铱(TSC-Ir-6)配合物对牛血清白蛋白(BSA)的内源性荧光有猝灭作用,其猝灭类型为静态猝灭;通过计算二者相互作用时的热力学参数,其结果表明TSC-Ir-6与BSA的结合是一个自发过程(ΔG<0),且体系ΔH<0,ΔS<0,其相互作用力类型为氢键和范德华力,结合位点约为1。共存离子的存在使TSC-Ir-6与BSA之间的结合常数明显增大,结合力更强,提高了其在血浆中的滞留时间,可能得到更好的治疗效果。     

伊文思蓝作荧光探针研究牛血清白蛋白与氨苄青霉素之间的竞争反应

用伊文思蓝(Evans blue, EB)作荧光探针研究了氨苄青霉素(Ampicillin, A)对牛血清白蛋白(Bovine serum albumin, BSA)的竞争反应. 伊文思蓝与牛血清白蛋白作用, 使牛血清白蛋白荧光发生猝灭, 根据Stern-Volmer方程及荧光寿命研究了荧光猝灭的类型及机理. 结果表明, 猝灭类型为静态猝灭, 即伊文思蓝和牛血清白蛋白形成了一种稳定的复合物. 伊文思蓝与牛血清白蛋白的结合常数KBSA-EB=1.122×106 L/mol, 结合点数n=0.9935, 并确定了EB和BSA之间的热力学常数及作用力类型. 当加入氨苄青霉素后, 牛血清白蛋白的相对荧光强度恢复. 这表明氨苄青霉素与伊文思蓝对牛血清白蛋白发生了竞争反应. 探讨了该竞争反应的相关机理, 求出了伊文思蓝与氨苄青霉素的结合常数为KEB-A=7.131×105 L/mol.     

水杨酸金属配合物与牛血清白蛋白的相互作用

本文采用荧光法研究了水杨酸金属配合物与牛血清白蛋白的相互作用。观察到水杨酸金属配合物对牛血清白蛋白荧光产生猝灭现象,猝灭方式为静态猝灭。计算了结合常数和结合位点数。并且用圆二色谱法研究水杨酸金属配合物对牛血清白蛋白二级结构的影响,发现水杨酸金属配合物的存在明显改变牛血清白蛋白的构象。     

头孢地嗪钠与牛血清白蛋白相互作用研究

用荧光光谱法研究水溶液中头孢地嗪钠(CDZM)与牛血清白蛋白(BSA)的结合反应, 测定了头孢地嗪钠与牛血清白蛋白的结合常数和结合位点数, 探讨了其荧光猝灭机制. 根据热力学参数确定了头孢地嗪钠与牛血清白蛋白之间的作用力类型, 运用Föster偶极-偶极非辐射能量转移原理, 测定了头孢地嗪钠与牛血清白蛋白相互结合时其授体-受体间的距离, 采用同步荧光技术考察了头孢地嗪钠对牛血清白蛋白构象的影响.     

Study on the Interaction between Lanthanide Cationic Porphyrin Complex and Bovine Serum Albumin

The interaction between lanthanide cationic porphyri

n and bovine serum albumin （BSA） was studied by fluorescence and UV-Vis spectrum. The static quenching of BSA was observed in the presence of YbTMPyP. According to the thermodynamic parameters, this binding was regarded as ＂enthalpy-driven＂ reaction. Furthermore, YbTMPyP is so close to the residues of BSA that molecular resonance energy transfer occurs between them. Besides, the red drift and hypochromicity of absorption spectrum of YbTMPyP were accompanied with the binding reaction.     

The Interaction Between Crystal Violet and Bovine Serum Albumin: Spectroscopic and Molecular Docking Investigations

The present work reported the investigations on the interaction between a triphenylmethane industrial dye—crystal violet (CV)—and bovine serum albumin (BSA) by spectroscopic methods and molecular docking calculation. The static quenching mechanism of the intrinsic fluorescence of BSA by CV was deduced by the fluorescence measurements and the ground-state complex formation was confirmed from the UV-vis spectra. The site maker competition binding experiments together with the molecular docking showed that the CV molecule specifically bound on the subdomain IIA of BSA. The obtained values of thermodynamic properties of binding suggested that the hydrophobic interaction was dominated as suggested by molecular docking results that the CV molecule was surrounded by hydrophobic amino acid residues. The conformation change of BSA in the binding process was detected by circular dichroism spectra and Fourier-transform infrared (FTIR) spectra and also reflected by the size change of BSA from the measurements by dynamic light scattering (DLS).