杨梅素的半合成

以二氢杨梅素(DMY)为原料,经在碱性条件下开环和氧化成环反应半合成杨梅素,其结构经1H NMR,13C NMR和IR确证。在最佳反应条件[DMY 1.624 mmol,H2O(30 m L)为溶剂,依次加入15%H2O20.68 m L和16%Na OH溶液5.5 m L,于35℃反应24 h]下,收率16.21%。     

3DFs:用于药物设计的三维结构柔性搜索系统

在三维结构数据库中搜索含有某种药效团的分子的三维结构搜索法已经成为新药研制的重要手段，近年已有了广泛的发展。３ＤＦＳ是我室研制的用于药物分子设计的三维结构柔性搜索系统，该系统支持由化学功能基团定义的药效团，并详细定义了氢键给体、氢键受体、电荷中心、疏水区等重要化学功能基团的结构类型，并且具有三维构象柔性搜索功能。     

低浓度混合电解质的电导测定与混合效应——NaCl—RbCl—H2O及KCl—RbC…

测定了ＮａＣｌ－ＲｂＣｌ－Ｈ２Ｏ及ＫＣｌ－ＲｂＣｌ－Ｈ２Ｏ两种混合电解质体系不同离子强度配比下的电导数据，应用现代Ｏｎｓａｇｅｒ－Ｆｕｏｓｓ－Ｃｈｅｎ理论，以经验性线项代替理论中的高次项，得到关联方程，研究了混合电解质溶液的混合效应，发现不同配比下的呈负效应，但效应不明显。     

性能退化数据下的VDMOS可靠性分析

依据VDMOS可靠性实验获得的性能指标退化数据,选择导通阻抗作为表征VDMOS性能退化的关键指标,用二阶最小二乘估计的方法拟合了VDMOS关键性能指标退化数据的回归曲线.以该性能指标的相对增量(初始值的20%)为阈值,给出了VDMOS的伪寿命估计.然后基于获得的伪寿命数据,在VDMOS寿命服从Weibull分布的假设下,研究并估计了该分布的形状参数与尺度参数.最后结合W统计量对该假设进行了检验,进一步说明了Weibull分布假设的合理性.     

混合电解质的电导测定

电导测定为研究离子与离子之间的缔合效应、离子与溶剂的相互作用及溶剂结构提供了一个有效手段 .目前 ,电解质水溶液、电解质非水溶剂体系的电导数据却很缺乏 ,而混合电解质体系的电导测定在理论及应用方面都很重要 .作为全面系统地考察金属氯化物的混合电解质的电导性质变化规律 ,前文已测定了 Na Cl- KCl- H2 O体系 [1] 、 Na Cl- Rb Cl- H2 O体系及 KCl- Rb Cl- H2 O体系的电导值 [2 ] ,本文用自行设计的电导池测定了 Ca Cl2 - H2 O,Ca Cl2 - Na Cl- H2 O,Ca Cl2 - KCl- H2 O体系在 2 98.1 5 K时的低浓度电导数据 ,探讨了…     

基于咔唑染料敏化剂的合成及电喷雾的DSSC器件制备

本文设计并合成了两个不含金属的新型纯有机染料CBR和CI,用核磁共振、MALDI-TOF、紫外可见吸收光谱和红外光谱对其结构进行了表征,将其应用到以电喷雾法制备Ti O2光阳极的染料敏化太阳能电池(DSSC)中,并测定了染料在Ti O2光阳极上的吸附量.结果表明,在AM 1.5 G的模拟光照下,基于染料CI的电池有更好的器件性能,短路电流(JSC)、开路电压(VOC)、填充因子(FF)和电池效率(η)分别为5.4 m A/cm2、0.73 V、0.58和2.3%.鉴于纯有机染料CBR和CI在350~450 nm区域的吸收较强,选择染料CBR或CI与传统染料N719共敏化,器件效率由5.2%(N719)分别提高到了5.6%(CBR-N719)和6.7%(CI-N719).     

药物设计中的三维结构搜索方法

利用分子的三维特征, 在三维结构数据库中进行三维结构搜索的方法是一种发现先导化合物的快捷而有效的方法, 已经得到了广泛的重视。本文综述了三维结构搜索方法的原理、发展及其近年来在药物分子设计中的应用。     

A computational study of the chemokine receptor CXCR1 bound with interleukin-8

CXCR1 is a G-protein coupled receptor, transducing signals from chemokines, in particular the interleukin-8(IL8)molecules. This study combines homology modeling and molecular dynamics simulation methods to study the structure of CXCR1-IL8 complex. By using CXCR4-v MIP-II crystallography structure as the homologous template, CXCR1-IL8 complex structure was constructed, and then refined using all-atom molecular dynamics simulations. Through extensive simulations, CXCR1-IL8 binding poses were investigated in detail. Furthermore, the role of the N-terminal of CXCR1 receptor was studied by comparing four complex models differing in the N-terminal sequences. The results indicate that the receptor N-terminal affects the binding of IL8 significantly. With a shorter N-terminal domain, the binding of IL8 to CXCR1 becomes unstable. The homology modeling and simulations also reveal the key receptor-ligand residues involved in the electrostatic interactions known to be vital for complex formation.