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糖基化修饰是生物体内复杂和重要的蛋白质翻译后修饰方式之一.N-糖基化蛋白质在内质网中进行合成的过程中,所有的N-糖链都以甘露糖和葡萄糖结尾,而凝集素ConA对以甘露糖结尾的糖链有较高的亲和性,可以用来富集在内质网中合成的N-糖蛋白质.本文据此提出了一种基于内质网分离和凝集素ConA富集的复杂样品N-糖基化位点研究策略.通过使用高准确度的质谱线性离子阱-傅立叶变换回旋离子共振质谱对N-糖蛋白质进行鉴定,并对N-糖基化位点进行确定.我们采用模式生物C57BL/6J肝脏作为生物样本,在生物水平和质谱水平分别进行了3次重复,共鉴定了212个N-糖蛋白质的323个N-糖基化位点.在这些蛋白中,131个是Swissprot库中已确认的N-糖蛋白质.此方法富集的糖蛋白,糖型统一,有利于样品的分离和PNGaseF酶切作用,提高了鉴定的效率.对鉴定的212个N-糖蛋白质的定位和功能进行了分析,本文鉴定的N-糖蛋白质对现有的鼠肝N-糖蛋白质数据库进行了有效的补充. 相似文献
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