胶束毛细管电泳同时分离测定葛根及其制剂中的5种异黄酮

建立了一种新的胶束毛细管电泳方法,用于同时分离检测葛根素、大豆苷、 3’-甲氧基葛根素、 3’-羟基葛根素和4’-甲氧基葛根素5种异黄酮。优化的实验条件为：以40 mmol/LNa₂B₄O₇+4 mmol/L NaOH(pH 9.62)为运行缓冲溶液,5%(V/V)甲醇和14 mmol/L的十二烷基磺酸钠(SDS)为添加剂,分离电压22 kV,检测波长250 nm,进样时间5 s。在优化条件下,葛根素、大豆苷、 3’-甲氧基葛根素、 3’-羟基葛根素和4’-甲氧基葛根素5种异黄酮可在14 min内完成分离检测,各目标组分的峰面积与其浓度之间的线性关系良好。该方法用于葛根及其制剂中5种异黄酮的定量分析,加标回收率范围为95.6%～104.8%,相对标准偏差不超过4.0%。     

Slc11a2第六跨膜区在十二烷基磷酰胆碱胶束中的结构

采用圆二色谱和核磁共振波谱研究了Slc11a2第六跨膜区在十二烷基磷酰胆碱(DPC)膜模拟环境中的结构和定位.结果表明,Slc11a2第六跨膜区在DPC胶束中N端和C端各形成一小段α螺旋,两段螺旋中间通过高度灵活的区域连接,整个肽插入到DPC胶束中.H267A突变使螺旋长度变长,H272A突变使螺旋长度略有变短,突变后结构的变化可能和蛋白功能缺失相关.     

毛细管区带电泳同时分离测定四种多酚类化合物

在由1.0 mmol/Lβ-环糊精、乙二醇(1+9)和10 mmol/L硼砂组成的运行缓冲溶液(pH 9.11)中,采用22 kV的分离电压、25℃的毛细管柱温、200 nm的检测波长和5.0 s的压力(3450 Pa)进样时间,建立了可以在21 min内同时分离测定儿茶素、表儿茶素、原儿茶醛及原儿茶酸的高效毛细管电泳方法。检出限(S/N=3)依次为0.27、0.18、0.52和0.41μg/mL。方法用于普洱茶、丹参注射液和中药儿茶与金荞麦片中这4种组分的测定,相对标准偏差在4%以内,加标回收率在96.1%~105.4%之间。     

一种硅基SiO_2波导耦合器的设计与分析

波导耦合器是组成光纤传感系统和光纤通信系统光收发组件及模块的重要元器件,是实现光收发模块一体化光电集成的基础。给出了一种用光纤陀螺系统的X型四端口波导耦合器的工作原理,采用有效折射率法和BPM(Beam propagation method)法建立了耦合器的数学模型,计算并分析了耦合器尺寸在尽可能小的情况下和在满足单模传输的条件下耦合器的耦合系数、有效耦合长度、分光比以及回波损耗等参数之间的关系,并对其关键技术进行了系统的研究。仿真结果表明,所设计的波导耦合器在低损耗情况下分光比可达到50%∶50%,耦合器全长为33.5mm,输入输出波导间距为410μm,芯层截面积为6μm×6μm。     

胺甲基化聚丙烯酰胺稀溶液行为的研究——pH值对粘性行为及其絮凝作用的影响

pH值对胺甲基化聚丙烯酰胺(CPAM)稀溶液粘性行为的研究表明:不同的CPAM-H_2O溶液体系(胺化度28.8～38mol％,外加盐浓度0～0.2M)的粘性行为,特性粘数[η]和Huggins常数k′随溶液pH值变化分别是现极大值和极小值;CPAM对有机污泥脱水絮凝作用随溶液pH值变化存在极大值。本文从CPAM电荷的形成、电荷密度的增加以及屏蔽出发讨论了上述两种极限现象。     

Na4-CyDTA空间位阻的动态核磁共振研究

用动态核磁共振（DNMR）的方法研究了Na4-CyDTA乙羧基质子^1H—NMR谱随温度的变化关系，结果表明，常温下由于乙羧基旋转受到空间阻碍导致其^1H—NMR谱分裂为1组AB谱，随温度升高，AB谱的化学位移差减小．通过拟和化学位移差与温度的关系，计算出了Na4-CyDTA中阻碍乙羧基旋转的能垒为16．95kJ／mol．     

钼酸铵分光光度法测定地表水总磷含量的样品采集与预处理

探讨钼酸铵分光光度法测定地表水总磷含量的样品采集与预处理方法。采用钼酸铵分光光度法测定地表水总磷含量时,水体中的泥沙对测定结果影响很大,正确采集样品及去除浊度十分重要。分别针对枯水期和丰水期水样,研究了自然沉降、过筛、离心或抽滤(20μm或0.45μm滤膜)5种采样方式和直接消解测定、浊度–色度补偿、消解后抽滤测定3种预处理方式对地表水总磷测定结果的影响。结果表明:自然沉降是最合理的采样方式,枯水期样品可直接消解测定,丰水期样品可消解抽滤后测定。     

用界面几何约束的多起点蒙特卡罗方法对蛋白质/ 短肽识别体系的对接计算

提出了一个界面几何约束的多起点蒙特卡罗构象搜索方法,并把这个方法用于三个丝氨酸蛋白酶/短肽抑制剂体系的刚性、部分柔性和全部柔性对接计算中。我们的方法成功地预测出了接近晶体结构的配体构象。与没有几何约束相比,我们的几何约束蒙特卡罗方法显示出了更好的收敛性质。     

确定蛋白质-短肽复合物结构的新方法

大部分蛋白质 -蛋白质复合物的三维结构在接触表面都显示出很好的几何匹配 .由于蛋白质的表面几何形状和其它的一些物理化学性质在分子的专一性相互作用中起了主要作用 ,所以 ,接触表面几何形状的互补常常被认为是蛋白质分子识别的基础 .一般来说 ,蛋白质接触表面的几何匹配只涉及 5到 1 0几个紧密堆积的氨基酸残基 ,因此 ,蛋白质与蛋白质配体之间的识别计算可以通过蛋白质与突变周围的或与蛋白质表面紧密接触的配体肽段的识别计算来实现 . Stoddard等 [1] 已经利用从 MBP上选取的八肽成功地计算出接近晶体结构的 MBP-受体复合物 .许多研…