双向电泳-串联飞行时间质谱对急性脊髓损伤大鼠差异蛋白质的分离鉴定

为研究急性脊髓损伤的病理和修复机制,建立了正常和急性脊髓损伤大鼠脊髓组织的双向电泳图谱,确认了16个变化3倍以上的差异蛋白斑点,其中在急性脊髓损伤组蛋白斑点表达上调的10个,表达下调的6个.利用基质辅助激光解析电离串联飞行时间质谱(MALDI-TOF/TOF-MS)成功鉴定出16个差异蛋白质,其中,6个蛋白质是新鉴定的,2个蛋白为同一蛋白的不同修饰.除髓磷脂碱性蛋白(MBP)和中相对分子质量神经丝蛋白(NF-M)已证实与脊髓损伤密切相关外,其它蛋白与脊髓损伤的关系有待研究.     

IEX/RP二维液相色谱中弱保留组分收集模式的构建及系统评价

以十通阀和捕集柱接口形式,构建了弱阴离子交换/反相(WAX/RP)二维液相色谱分离系统.通过将第一维离子交换色谱分析中的前部集中洗脱出的弱保留组分收集后单独分析,剩余样品进一步采用二维液相色谱分析,可以有效避免第二维色谱柱对特殊样品局部集中流出导致的第二维分离超柱容量问题,提高了系统的整体分离能力.使用4种蛋白胰蛋白酶酶解后的多肽样品评价该系统,在不分流的系统中共检测到115个峰.对第一维分离的前15 min分流后得到的组分单独分析,共识别出58个峰,后续的二维分离中共得到78个峰.2种方法相比,第二种方法检测峰数增加了21个,一些低丰度的组分在弱保留组分收集后被识别.     

Hg^2＋ -牛血清白蛋白复合体系中蛋白质微观结构的研究

研究了Hg2+在生物体内与牛血清白蛋白相互作用的毒性机理以及蛋白质的微观结构变化.测定了Hg2+与牛血清白蛋白(BSA)复合体系的红外光谱(FT-IR)和圆二色谱(CD),并对图谱进行拟合解析处理.红外光谱实验数据表明Hg2+与BSA发生作用的结合位点可能包括-SH、-OH和-NH基团,采用红外拟合技术对BSA二级结构的变化进行了研究,结果表明蛋白质α-螺旋结构含量降低,β-折叠结构含量升高.圆二色谱图也表明由于一定浓度的Hg2+与BSA结合,从而导致蛋白质的二级结构被破坏,这与拟合红外光谱得到的蛋白质二级结构数据相吻合.Hg2+与牛血清蛋白作用致使蛋白质的构象改变,形成金属离子与蛋白质作用的复合物,因而蛋白质失去活性导致生物体发生病变.     

扫描探针显微技术在蛋白质分子结构与性质研究中的应用

由于与人类生活密切相关,蛋白质分子器件的研究得到了广泛的关注。扫描探针显微镜(SPM)技术的飞速发展无疑为从分子水平研究氧化还原蛋白质提供了有利的工具。氧化还原蛋白质的分子结构、力学性质、电学/电化学性质是蛋白质分子器件的重要研究内容。本文从SPM的电流电压特性曲线、力曲线、化学电势控制等方面介绍了相关的前沿性研究进展,为充分发挥SPM技术在蛋白质分子领域的研究提供参考。     

蛋白质标记荧光探针的研究及其进展

蛋白质标记荧光探针在生物分析及蛋白质组学中的应用日益广泛,被用于在分子水平上分析和识别蛋白质,检测蛋白质复杂的构象变化及各项生理活动过程如蛋白质之间的相互作用等.本文评述了近年来该类探针的研究及进展,展望了其应用前景,引用文献63篇.     

开放骨架磷酸铝合成反应数据库的建立与应用（I）

本文介绍了开放骨架磷酸铝合成反应数据库的建立、收录的数据资料信息和数据库的检索查询方法,并对该数据库就骨架元素组成、反应产物的结构维数、孔道环数、合成所用的有机模板剂等方面做了统计分析．磷酸铝合成反应数据库的建立对于微孔功能体系的分子工程学研究提供了重要的基础数据．     

应用ABEEMσπ／MM模型探讨小α-螺旋在显性水中折叠／展开的可逆过程

应用ABEEMσπ／MM模型进行分子动力学模拟,研究了显性水溶液中小α-螺旋（短肽Ala5）折叠／展开的可逆过程．动力学分析显示,300K下α-螺旋可以保存2ns的时间,该结果支持Margulis等人的结论．每个结构与α-螺旋结构骨架重原子的均方根偏差的时间轨迹指出,“300K下螺旋成核现象在0．1ns内快速发生”的结论是不恰当的．通过对300、400和500K温度下的研究,首次定量地给出各温度下螺旋保存的时间分别为2ns、1～1．5ns和0．8ns,并且增加温度并不改变折叠／展开的方式,只是改变折叠／展开的速率．本文对“转化态集合”结构的分析表明,从螺旋到卷曲的转换,主要通过螺旋端的氢键断裂发生（92％）、尤其是C端的氢键断裂发生（50％）．氢键的破坏和形成在0．1ns的时间内完成．     

征稿简则

简介:《中国科学B辑:化学》(中文版)和Science in China Series B:Chemistry(英文版)是中国科学院主管、中国科学院和国家自然科学基金委员会共同主办的化学综合性学术期刊.     

新型单分散血清白蛋白印迹微球的制备

以猪血清白蛋白（PSA）为模板,采用分级印迹方法,制备了新型单分散多孔蛋白质表面印迹微球．将PSA吸附在5gm粒径、1000A孔径的球形硅胶表面及孔内后,将甲基丙烯酰胺、甲基丙烯酸为功能单体、甲又双丙烯酰胺为交联剂的聚合物溶液,通过真空负压引入到硅胶孔内,并在室温下聚合24h．反应完成后,用3mol／L NH4HF2刻蚀硅胶,获得形状和结构与硅胶颗粒互补的PSA印迹聚合物微球．竞争吸附实验结果表明,在非模板蛋白质存在的情况下,实现印迹颗粒对模板蛋白的高选择性吸附,选择因子达到3．6,说明该印迹聚合物材料有望成为一种可以同生物抗体相媲美的新型亲和材料．     

《计测技术》简介

《计测技术》创刊于1958年,是中国一航北京长城计量测试技术研究所(国防科工委第一计量测试研究中心)主办,面向国内外公开发行的计量测试技术类期刊,双月刊,逢双月20日出版。《计测技术》是中国核心期刊(遴选)数据库收录期刊,中国学术期刊综合评价数据库统计源期刊,中国期刊全文数据库、中文科技期刊数据库、台湾CEPS期刊数据库全文收录期刊。国际刊号:ISSN1002-6061,国内刊号:CN11-5347/TB。本刊为国防科技工业系统、部队、民用计量测试部门、工厂、研究所、院校、相关设备制造商和各大公司服务。广泛刊载长、热、力、电、无线电、时间频率、光学、化学、放射性、声学等计量测试、动态校准与管理稿件。设有理论与实践、新技术新仪器、测试与校准、计测管理、计算机技术与应用、综合评述、误差分析、经验与体会、信息与动态、等主要栏目。欢迎订阅2009年度杂志。全国各地邮局均可订阅,邮发代号:80-441。国内全年定价:48元。通讯地址:北京市海淀区环山村1066信箱杂志社邮政编码:100095电话:010-62457159(编辑部),010-62457160(广告部),传真:010-62457159投稿、咨询Email:...