人纤维蛋白溶酶原的化学修饰

分别以乙基咪唑 (NAI)、 1 ,2 -环己二酮 (CHD)、碳二亚胺 (EDC)和氯氨 -T(Ch-T)作修饰剂 ,研究人纤维蛋白溶酶原 (HPg)中的酪氨酸、精氨酸、羧基和蛋氨酸残基对 HPg活性的影响 ,发现 HPg中的酪氨酸和精氨酸残基的修饰对 HPg活性影响不大 ,而羧基和蛋氨酸残基的修饰导致 HPg酶活性丧失 .按 Keech和Farrant动力学方法分析 ,得出有以两个羧基和一个蛋氨酸残基为 HPg活性的必需基团 ,其中一个羧基为活性中心外的必需基团     

蛋氨酸硒络合反应条件的响应曲面法优化

以蛋氨酸和亚硒酸钠为原料合成了蛋氨酸硒;采用基于3因素5水平的中心组合设计实验的响应曲面法,分析了温度(30℃~80℃)、酸度(pH 4~9)、时间以及它们之间的交互作用对蛋氨酸硒产率的影响,确定了合成蛋氨酸硒的最佳工艺条件.通过典型分析确定优化的络合反应条件为:温度50℃,pH 6.93,时间90 min;相应的蛋氨酸硒的产率为51.58%.相关研究结果表明,采用响应曲面法优化确定的蛋氨酸硒合成工艺合理有效、切实可行.     

S-腺苷-L-蛋氨酸在弱酸树脂D113上的离子交换动力学研究

考察了S-腺苷-L-蛋氨酸在弱酸树脂D113上的离子交换动力学.根据扩散控制模型,利用Fick定律关联计算得到有效内扩散系数D(数量级约为10-8cm2/s～10-9cm2/s)以及两相分配因子K,两者受浓度影响较大;进一步实验表明,较低的进样速度和较高的样品浓度利于提高分离得率和效率,是影响其分离的关键因素.     

蛋氨酸亚砜还原酶及其在白内障发生发展中的作用

蛋氨酸(Met)是生物体内很容易被氧化的氨基酸之一,氧化应激条件下,生成S型和R型蛋氨酸亚砜(MetO), 晶状体蛋白中MetO的增加与晶状体老化和白内障形成相关。生物体内存在着两种不同的蛋氨酸亚砜还原酶(Msr),即MsrA和B,分别能特异性地作用于自由或结合在蛋白质中的S-MetO和R-MetO,将MetO修复为Met,从而避免了蛋白质结构和功能的改变。在哺乳动物中,MsrA以单基因形式存在,而MsrB有3种异构体,分别为MsrB1,MsrB2和MsrB3,其中MsrB1是一个硒蛋白,又被称为硒蛋白R(SelR)。本文介绍了Msrs的基因表达、分布和亚细胞定位,比较了MsrA和MsrBs蛋白结构和催化机制的异同,讨论了晶状体蛋白Met残基的氧化与白内障形成和发展的关系。现有的这些研究结果表明Msrs作为一类特异性的抗氧化还原酶,通过对MetO的修复,在抑制晶状体的损伤方面发挥重要作用。此外,MsrB1作为一个硒蛋白受机体硒水平的调节,因此,通过补硒保持晶状体适当的硒浓度以维持MsrB1的活性,对白内障的形成和发展可能具有一定的预防作用。     

光学纯(S)-2-(苄氧酰氨基)-4-氧代丁酸苄酯的合成和结构表征

以L-蛋氨酸为起始原料,经甲基化、水解、羧基和氨基保护及氯铬酸吡啶嗡盐(PCC)氧化等6步反应,合成了高光学纯度的(S)-2-(苄氧酰氨基)-4-氧代丁酸苄酯。通过1HNMR、IR、MS和mp测试技术表征了其结构;分别用手性柱HPLC和旋光仪法测定了它的化学纯度和光学纯度(ee%值)分别为99.3%和99.5%,产物的总收率为30.0%。     

蛋氨酸衍生物的合成及其缓蚀性能研究

本文合成了一种新型蛋氨酸衍生物酸洗缓蚀剂,运用红外光谱及核磁共振氢谱对其结构进行了鉴定。采用失重法和电化学法研究了在0. 5mol·L~(-1)硫酸介质中其对碳钢试片的缓蚀性能,并通过吸附等温模型对缓蚀机理进行初步的探讨。结果表明,蛋氨酸衍生物的缓蚀效率约为90%,整体用量适中,是一种有望得到良好应用的绿色缓蚀剂。电化学分析表明,蛋氨酸衍生物为混合型缓蚀剂,其通过增大金属表面的电荷转移电阻而降低电化学腐蚀速率。     

明胶大分子的照相性质研究 Ⅱ.明胶中蛋氨酸及其氧化物对明胶还原性影响的研究

通过对明胶中Met及其氧化物含量及明胶还原性能进行的测定,考察了Met及其氧化物(砜及亚砜)对明胶还原性的影响.结果表明:在还原性与Met含量之间存在着正相关性,并首次证明在还原性与Metson之间存在着反相关性.     

硒酵母中有机硒及硒代氨基酸含量的测定方法

报道了人工培养硒酵母中有机硒及硒代胱氨酸（ＳｅＣｙｓ）和硒代蛋氨酸（ＳｅＭｅｔ）含量的测定方法。采用透析处理法使硒酵母中的无机硒和有机硒得以分离,并采用催化分光光度法测定了硒酵母中有机硒的含量;采用氨基酸自动分析仪测定了硒酵母中ＳｅＣｙｓ和ＳｅＭｅｔ的含量。     

Chemical Modification of Amino Acid Residues in Human Plasminogen

The chemical modification of human plasminogen (HPg) was studied with 1-ethyl-3-(3-dimethylaminopropyl) carbodiimide (EDC), N-acetylimidazole (NAI), 1,2-cyclohexanedione (CHD), chloramine T(Ch-T)and N-bromosuccinimide (NBS) as modifying reagents at its carboxyl group, tyrosine, arginine, methionine and tryptophan residues, respectively. The results indicate that tyrosine and arginine residues are not essential for HPg activity, while carboxyl groups, methionine and tryptophan residues are important for the activi-ty of HPg. The Keech and Farrant‘s kinetic analysis reveals that one tryptophan residue, one methionine residue and two carboxyl groups are essential for HPg activity.