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Pd-N-杂环卡宾化合物催化的Heck反应、Suzuki反应进展 总被引:1,自引:0,他引:1
Pd催化的C—C键偶联反应是形成碳—碳单键的重要反应之一.传统上,使用膦化合物为配体来调整催化活性及选择性.但大多数Pd-膦化合物对空气稳定性差,容易被氧化;在溶液中易于解离出膦配体而降低催化剂稳定性,通常需要给反应体系中加入较多的膦配体以保持催化剂的稳定性和活性.1991年发现的稳定N-杂环卡宾(NHC)类配体具有富含电子、给电子能力强,对金属配位能力强,结构易修饰等特点,使得金属-NHC化合物成为金属有机化学、催化等领域研究新的焦点.Pd-NHC化合物已经可催化多类有机反应,是继传统Pd-膦催化剂外的又一类高效催化剂.综述了近年来不同结构的NHC如单齿简单NHC、双齿NHC、含其它配位原子的NHC等配体与Pd的配合物在Heck反应、Suzuki反应等偶联反应中的应用. 相似文献
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氧化低密度脂蛋白(oxidized low density lipoprotein,oxLDI)被认为是动脉硬化的关键致病因素.文章综合运用紫外吸收光谱、荧光光谱、同步荧光光谱及圆二色(circular diclaro‘lsm.CD)光谱研究了(好'诱导不同时间的U)IJ体外氧化过程.随着氧化时间的增加.生成的丙二醛(malonaldehyde,MDA)的量逐渐增加,其相对应的430 nm 处的荧光强度也随之加强,氧化过程中生成了新的氧化产物.氧化低密度脂蛋白紫外吸收增强;表征氨基酸残基信息的特征荧光强度和同步荧光强度降低;载脂蛋白B-100(apolipoproteinB-100,apoB-100)α-螺旋含量减少.实验结果表明,LDL氧化过程中Cu2+不仅诱导了氧化产物的生成,而且改变了apoB-100的构象进而导致了生色基团的微环境的变化. 相似文献
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借助于紫外-可见吸收光谱法、荧光光谱法以及停流-荧光光谱法研究了盐酸胍(GdmHcl)诱导人血红蛋白的去折叠过程。实验发现,盐酸胍诱导的血红蛋白去折叠有两个不同的过程,即随着GdmHcl浓度增加到1.0 mol·L-1左右时,血红蛋白亚基发生解聚,形成中间态;持续增加其浓度时,各亚基发生内部去折叠,最终导致血红素发生崩解。加入还原剂(β-巯基乙醇)对血红蛋白亚基解聚、血红素崩解有协同作用且直接引起亚基和全分子同步变构。血红蛋白去折叠过程从“三态模型”转变为“二态模型”。 相似文献
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秋水仙碱与人血清白蛋白相互作用的谱学研究 总被引:2,自引:1,他引:1
采用紫外、荧光和圆二色光谱研究了秋水仙碱与人血清白蛋白之间的相互作用。结果发现秋水仙碱使人血清白蛋白的紫外吸收增强,特征荧光峰猝灭,并且随温度升高猝灭常数KSV降低。求算了不同温度下秋水仙碱与人血清白蛋白相互作用的平衡常数与结合位点数。根据Van’t Hoff方程计算出ΔH=-11.66 kJ·mol-1,ΔS=51.507 J·(mol·K)-1,得出二者之间的作用力主要是静电作用力。圆二色光谱测得加入秋水仙碱后人血清白蛋白的α-螺旋降低,二级结构改变,表明秋水仙碱对人血清白蛋白的荧光猝灭机制属于形成配合物所引起的静态猝灭。 相似文献
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TANG Qian GONG Ting-ting SHI Shan-shan CAO Hong-yu WANG Li-hao YU Yong SHAN Ya-ming ZHENG Xue-fang 《光谱学与光谱分析》2017,37(8):2505-2512
细胞色素C(Cytochrome,Cyt c)作为细胞内线粒体的电子传递体,与NO之间的相互作用结果对于线粒体凋亡的检测有着重要的生物学意义。采用紫外-可见(UV-Vis)吸收光谱、电子顺磁技术(EPR)、时间过程光谱、圆二色(CD)光谱和同步荧光光谱等方法对处于不同价态的Cyt c与NO替代物,即proliNO/NO(proliNONOate)的相互作用过程,以及Cyt c在结合NO过程中蛋白空间结构的变化进行了详细研究。实验结果发现: 在模拟生理条件下,不同价态的Cyt c都能够直接与NO替代物(proliNO/NO)所产生的NO发生配位反应。推断出Cyt c与NO之间相互作用发生的可能机制: NO与Cyt c结合过程,是因为与Cyt c中Fe配位的轴向配体以及卟啉周围的取代基变化而发生结合的。具体反应过程为: 溶液中的NO诱导Cyt c中的Heme上Met80远离原来位置,Fe-S键断裂,进而空出的Fe与NO结合生成Fe-N键,从而生成新的Cyt c-NO配合物。研究表明: Cyt c-NO二元复合物不稳定,会发生光解离反应,通过线性拟合得出: 其解离过程属于准一级反应,解离速率为(0.071 1±0.039 6) s-1。同时,血红素Fe与NO间新键的形成,影响了色氨酸和酪氨酸微环境的变化;Cyt c二级结构受proliNO/NO浓度的影响,当proliNO/NO浓度低于8.6×10-4 mol·L-1时,Cyt c的α-螺旋特征峰强度变化很小,且位置不变;但proliNO/NO浓度高于8.6×10-4 mol·L-1时,即过量,Cyt c的二级结构变化很明显,说明过量的NO能导致Cyt c二级结构的破坏。NO与Cyt c配位反应机制的研究对于利用NO抑制线粒体内的氧气消耗,以及线粒体内NO的代谢具有重要的意义。 相似文献
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