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相似文献
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1.
天然蚕丝与丝素蛋白多孔膜的生物降解性研究   总被引:2,自引:0,他引:2  
黄训亭  邵正中  陈新 《化学学报》2007,65(22):2592-2596
较为详细地研究了经不同条件处理的丝素蛋白多孔膜材料和天然蚕丝在蛋白酶作用下的降解性能以及降解前后材料的微观形貌和结构的变化. 结果表明, 丝素蛋白材料中不同结构(构象)的含量是影响其降解速度的一个重要因素. 对于由再生丝素溶液所制备的材料, 调控其中Silk II结构(β-折叠构象)的比例可能是控制丝素蛋白材料降解速度的有效途径.  相似文献   

2.
桑蚕丝素-RGD融合蛋白的固态结构及其细胞粘附性分析   总被引:4,自引:0,他引:4  
姚菊明  祝永强  李媛  励丽 《化学学报》2006,64(12):1273-1278
利用基因工程方法把含有短肽RGD的氨基酸序列连接到桑蚕丝素蛋白的结晶序列GAGAGS上, 通过调节DNA的聚合度, 合成了具有[TGRGDSPA(GVPGV)2GG(GAGAGS)3AS]n一级结构、不同分子量大小的桑蚕丝素-RGD融合蛋白, 并且通过在M9培养基中添加[3-13C]Ala的方法进行融合蛋白的稳定同位素标记. 13C CP/MAS NMR结果显示, 融合蛋白中的GAGAGS部分具有与天然桑蚕丝素结晶部分相同的分子结构, 即Silk I处理后为均一的分子结构, 而Silk II处理后为不均一的分子结构, 它包含了三种不同的结构成分. 另一方面, 通过对小鼠成纤维细胞BALB/3T3在不同蛋白材料载体上的粘附和增殖性能的测定结果显示, 融合蛋白对细胞的增殖性能与天然胶原蛋白相近, 但表现出了比胶原蛋白更好的细胞粘附性能. 该研究结果显示, 如果对该桑蚕丝素-RGD融合蛋白进行适当加工, 可能适合于组织工程支架材料的应用.  相似文献   

3.
聚氧乙烯-粘土-碱金属离子插层复合物作用机理研究   总被引:1,自引:0,他引:1  
测量了聚氧乙烯(PEO)-粘土-K/Na插层复合物在不同相对湿度环境中的相对吸水量, 研究了相对吸水量与粘土层间距d001之间的关系, 并结合X射线光电子能谱的研究结果, 探讨了复合物中PEO、粘土与碱金属离子三者之间的相互作用. 在K-MMT-PEO复合物中, K与PEO和粘土表面都存在配合作用, 形成稳定的三元配合物, 在不同相对湿度下, K-MMT-PEO配合物吸水能力较低, 层间距基本不变. 在Na-MMT-PEO复合物中, Na与PEO形成配合物, 水分子能破坏Na-PEO之间的配合作用, 使PEO和Na各自形成水化层, 因此随着相对湿度的增加Na-MMT-PEO复合物的相对吸水量和层间距都增大.  相似文献   

4.
周文  黄郁芳  邵正中  陈新 《化学学报》2007,65(19):2197-2201
采用电感耦合等离子体质谱和原子吸收光谱对桑蚕丝腺体和蚕茧丝中Fe和Mn的含量进行表征, 同时采用拉曼光谱研究Fe(III)和Mn(II)对高浓度再生桑蚕丝蛋白水溶液中丝蛋白构象的影响. 研究结果表明, 桑蚕丝纤维中Fe的含量高于其在丝腺体中的含量, 而Mn的含量则相反. 在丝腺体中, Fe的含量从丝腺体的后部到前部逐渐增加; 但Mn含量的变化趋势与Fe不同, 它在丝腺体中部的含量最低. Fe(III)能够诱导丝蛋白的构象由无规线团和/或螺旋结构向β-折叠转变, 但是Mn(II)对丝蛋白的构象没有明显的影响.  相似文献   

5.
固体表面特征对脲变α-糜蛋白酶折叠的贡献   总被引:1,自引:0,他引:1  
刘振岭  柯从玉  李建军  耿信笃 《化学学报》2007,65(21):2411-2416
以脲变α-糜蛋白酶(α-Chy)为模型蛋白, 用蛋白折叠液相色谱法研究了该蛋白在7种不同固体表面上的折叠及其在折叠过程中形成的中间体, 选用疏水相互作用色谱(HPHIC)固定相为吸附剂, 在动态条件下着重研究了疏水色谱固定相TSK和PEG-600表面对脲变α-Chy复性效率的贡献. 用基质辅助激光解吸附离子化飞行时间质谱对3.0 mol•L-1脲变α-Chy, 在经 HPHIC柱复性并同时分离的收集组分进行确认后, 仅有一种稳定的脲变α-Chy折叠中间体. 发现PEG-600固定相表面较TSK固定相对α-Chy复性效果好. 证实了疏水性强度及固体表面配基的结构对蛋白折叠起着关键性的作用.  相似文献   

6.
由色氨酸甲酯和1,1′-二茂铁二羧酸合成了化合物1[Fc-(CO-L-Trp-OMe)2],并对化合物1在固体和溶液中的结构进行了表征。单晶结构表明,该化合物通过2个分子内氢键,形成了规则的手性构象。通过分子间的氢键,形成了二维网状结构。对化合物1的乙腈溶液进行了CD谱的测定,结果表明,该化合物在溶液中呈现P螺旋构象。1H NMR谱和FTIR谱也证实了该化合物在固体和溶液状态中都形成了含分子内氢键的构象。  相似文献   

7.
梁晓东  黄荣清  骆传环  肖炳坤  赵焱 《化学学报》2006,64(11):1179-1182
建立了无损伤性31P NMR研究细胞内物质的实验方法, 并对人宫颈癌细胞(Hela)的31P NMR谱中含磷小分子代谢物的谱峰进行了分析; 细胞内无机磷(Pi)的化学位移对pH非常敏感, 通过测定其化学位移可间接确定细胞内的pH, Hela细胞内Pi峰的化学位移为5.88±0.01 (n=3), 计算得到细胞内 pH值为7.05±0.01; 通过测量Hela细胞的31P NMR谱中ATP的α磷和β磷及γ磷的化学位移差值, 得出Hela细胞内Mg2+与ATP结合的复合物MgATP和整个ATP量的比值, 计算得到Hela细胞内游离Mg2+浓度为(253.3±0.13) mmol/L (n=3), 与其它分析方法相比, 31P NMR测定细胞内游离Mg2+浓度具有对细胞样品无损伤的优点.  相似文献   

8.
杨宇红  邵正中  陈新 《化学学报》2006,64(16):1730-1736
通过一系列光谱实验手段研究了再生桑蚕(Bombyx mori)丝素蛋白在水溶液中的构象转变情况. 由于丝素蛋白含有较多带电荷的氨基酸残基, 因此环境pH值对丝素蛋白的结构有着一定的影响: 酸性越强, 丝素蛋白越容易发生从无规线团到β-折叠结构转变; 相对而言, 碱性条件则更有利于丝素蛋白以无规线团结构稳定存在. 特别是当pH在4附近时, 丝素蛋白的无规结构最易发生改变; 而pH为6左右时, 丝素蛋白的结构则较为稳定. 这种变化趋势与沿着成熟蚕腺体中丝素蛋白所处的环境及其状态相当吻合, 由此表明pH值的调节是蚕在生物体中控制其丝素蛋白状态的一个相当重要的手段. 这一结果对人工纺制动物丝条件的调控有着极其重要的现实意义. 同时我们还发现, 在相当宽的pH范围内, 丝素蛋白的二级结构存在着中间体形态, 表明丝素蛋白的变性过程不符合简单的二态机制.  相似文献   

9.
s-四嗪-水簇复合物的理论研究   总被引:7,自引:0,他引:7  
黄方千  李权  赵可清 《化学学报》2006,64(16):1642-1648
用量子化学B3LYP方法和6-31++G**基函数研究了s-四嗪-水簇复合物基态分子间相互作用, 并进行了构型优化和频率计算, 分别得到无虚频稳定的s-四嗪-(水)2复合物、s-四嗪-(水)3复合物和s-四嗪-(水)4复合物6个、9个和12个. 复合物存在较强的氢键作用, 复合物结构中形成一个N…H—O氢键并终止于O…H—C氢键的氢键水链构型最稳定. 经基组重叠误差和零点振动能校正后, 最稳定的1∶2, 1∶3和1∶4(摩尔比)复合物的结合能分别是41.35, 70.9和 94.61 kJ/mol. 振动分析显示氢键的形成使复合物中水分子H—O键对称伸缩振动频率减小(红移). 研究表明N…H键越短, N…H—O键角越接近直线, 稳定化能越大, 氢键作用越强. 同时, 用含时密度泛函理论方法在TD-B3LYP/6-31++G**水平计算了s-四嗪单体及其氢键复合物的第一1(n, p*)激发态的垂直激发能.  相似文献   

10.
新型双核配合物的形成、与DNA的作用机制及荧光性质研究   总被引:5,自引:0,他引:5  
利用紫外、荧光和粘度等方法研究了含不同配体的钌(II)配合物[Ru(phen)2CImP]2+(CImP=3,4-二羟基-咪唑并[4,5-i][1,10]邻菲咯啉)和[Ru(phen)2TPPZ]2+(TPPZ=四吡啶[3,2-a:2',3'-c:3',2'-h:2'',3''-j]吩嗪)与DNA的作用机制, 并研究了配合物与Zn2+配合后荧光性质变化. 结果表明[Ru(phen)2TPPZ]2+与DNA以插入模式作用, 而[Ru(phen)2CImP]2+与DNA则以沟面结合模式作用. 向配合物溶液中滴加Zn2+后, 配合物[Ru(phen)2TPPZ]2+和[Ru(phen)2CImP]2+均可以与Zn2+形成双核配合物[Ru(phen)2(TPPZ)Zn]4+和[Ru(phen)2(CImP)Zn]4+, 配合物的荧光减弱. 与DNA作用后, 配合物仍可以与Zn2+配位形成双核配合物, 但[Ru(phen)2(TPPZ)Zn]4+保持插入模式与DNA作用, 配合物的荧光减弱. 而[Ru(phen)2(CImP)Zn]4+与DNA则由沟面结合改为插入结合, 配合物的荧光增强.  相似文献   

11.
A new all‐aqueous and green process is described to form three‐dimensional porous silk fibroin matrices with control of structural and morphological features. Silk‐based scaffolds are prepared using lyophilization. Gelatin is added to the aqueous silk fibroin solution to change the silk fibroin conformation and silk fibroin–water interactions through adjusting the hydrophilic interactions in silk fibroin–gelatin–water systems to restrain the formation of separate sheet like structures in the material, resulting in a more homogenous structure. Water annealing is used to generate insolubility in the silk fibroin–gelatin scaffold system, thereby avoiding the use of organic solvents such as methanol to lock in the β‐sheet structure. The adjusting of the concentration of gelatin, as well as the concentration of silk fibroin, leads to control of morphological and functional properties of the scaffolds. The scaffolds were homogeneous in terms of interconnected pores, with pore sizes ranging from 100 to 600 µm, depending on the concentration of silk fibroin used in the process. At the same time, the morphology of the scaffolds changed from lamellar sheets to porous structures based on the increase in gelatin content. Compared with salt‐leaching aqueous‐derived scaffolds and hexafluoroisopropanol (HFIP)‐derived scaffolds, these freeze‐dried scaffolds had a lower content of β‐sheet, resulting in more hydrophilic features. Most of gelatin was entrapped in the silk fibroin–gelatin scaffolds, without the burst release in PBS solution. During in vitro cell culture, these silk fibroin–gelatin scaffolds had improved cell‐compatibility than salt‐leaching silk fibroin scaffolds. This new process provides useful silk fibroin‐based scaffold systems for use in tissue engineering. Furthermore, the whole process is green, including all‐aqueous, room temperature and pressure, and without the use of toxic chemicals or solvents, offering new ways to load bioactive drugs or growth factors into the process.

  相似文献   


12.
Near-infrared spectroscopy (NIR) and differential scanning calorimetry (DSC) were used to investigate temperature-induced changes in the secondary structure and hydration of reconstituted Bombyx mori silk fibroin, with and without freezing water, by looking at regenerated silk fibroin films with a range of water content. We suggest that freezing water facilitates the movement of peptide chains and thus contributes to the conformational transition at 60 °C. The structural changes during heat treatment were analyzed by the two-dimensional correlation method. It was found that the band at 4600 cm−1 consists of complex overlapping components due to different secondary structure elements which compose the protein architecture. Thus, this band could be used as a sensitive probe to estimate the conformations of silk fibroin. By monitoring the variations of the spectral components dynamically, an NIR procedure for tracking the conformational transition of silk fibroin was established.  相似文献   

13.
王建南  陆长德  白伦 《化学学报》2007,65(2):111-115
为了深入研究蚕丝丝素基材料的自组织/自组装机制, 设计了四种结构单纯的蚕丝结晶区肽段: GXGAGAGXGA (X: A, S, Y, V), 保温培养1~15 d, 使之自聚集. 采用ThT 荧光光谱法和尿素抑制处理研究了它们形成β-片层结构的能力. 结果显示: 肽段GA在溶液中保温聚集1 d就明显有β-片层结构生成, 按A, S, Y, V的顺序分别保温12, 8, 14, 13 d, 聚集体中β-片层结构比例趋于稳定, 其中形成β-片层结构比例最高的是GS, 其次是GA, GY和GV较少. 肽段溶液中尿素的存在对β-片层的形成影响十分显著, 尿素浓度为1 mol/L时足以使GS, GY和GV自聚集时无法形成β-片层结构; 大于2 mol/L时开始影响GA的β-片层形成, 随着尿素浓度的增加β-片层结构的比例随之下降.  相似文献   

14.
The utilization of implantable devices beseeches highly invasive surgeries considering the adversaries in the insertion of large, impliable devices through the body channels, which necessitate the development of implantable devices using biocompatible shape memory polymers. Silk displays prodigious heterogeneity in its genetic structure and physical properties in accordance with the spinning and storage process, where proteins undergo folding and unfolding. The stimuli-responsive nature of silk can be explained with the help of the structural morphology and composition of the material, where the hydrogen bonds in β-sheet domains and amorphous region act as switch points and net points, respectively. This review provides a primary attempt to enswathe all the literature available to date on the stimuli-responsive nature of silk and silk-based materials as a natural and biodegradable alternative for commercially used synthetic shape memory materials taking their elastomeric nature and reduction in glass transition temperature into account. Further constitutive model using the continuum approach has been utilized to explain the anisotropic elasticity damping effect and plastic deformation based on the α-helix chains, β-sheets, and β-spiral structures. The practicability to develop biomedical devices such as patient-specific-injectable scaffolds, drug carriers, and artificial muscles has been encompassed in this article.  相似文献   

15.
Structural changes of native and regenerated silk fibroin membranes were induced by immersion in water-methanol solutions and examined as a function of immersion time and methanol concentration. X-ray diffractometry and infrared spectroscopy data showed that transition from random coil to β-sheet structure occurred favorably when both native and regenerated silk fibroin membranes were immersed in water-methanol solutions, regardless of the different immersion time. Only native silk membrane, treated for 2 min with pure methanol, maintained its original amorphous structure, as demonstrated by differential scanning calorimetric (DSC) curves. The degree of displacement, measured by thermomechanical analysis (TMA), was much greater for regenerated than for native silk fibroin membranes. SDS-PAGE pattern showed that native silk fibroin has a molecular weight of 350, while the regenerated sample is formed by a large number of polypeptides in the range of 200-50 KD. The amount of acidic and basic amino acids decreased slightly in regenerated silk fibroin. Physical properties of silk membranes treated with water-methanol solutions are discussed in terms of membrane structure, treatment conditions, and chemical structure of starting material. © 1994 John Wiley & Sons, Inc.  相似文献   

16.
蚕丝蛋白与硅溶胶复合材料的研究   总被引:3,自引:2,他引:1  
程成  邵正中  陈新 《高分子学报》2008,(10):974-978
采用动态力学测试手段(DMA)并结合扫描电镜和拉曼光谱等方法,考察了用桑蚕丝蛋白与二氧化硅水分散体系(硅溶胶)制备的复合材料的结构与性质.结果表明,在此共混体系中,直径约为100 nm的二氧化硅聚集体与丝蛋白连续相的界面相容性良好.动态力学测试发现,复合材料的动态力学性能在15℃到55℃范围相对于纯丝蛋白材料得到了改善,二氧化硅组分的加入对丝蛋白分子链段的运动性有所阻碍,从而导致了40℃模量损耗的消失.  相似文献   

17.
蚕丝纤维具有优良的力学性能 ,不同的环境条件对其力学性能有一定的影响 ,但其力学性能主要取决于形成纤维过程中所形成的以分子链 β-折叠结构及其沿纤维轴方向高度取向为特征的丝纤维凝聚态结构 [1,2 ] .因此在丝纤维的形成及丝蛋白膜的人工制备过程中 ,丝蛋白分子链的构象及其构象转变一直是研究的重点[3~ 6 ] .以蚕丝蛋白 (Silk Fibroin,SF)稀溶液在常温下浇铸的 SF膜一般以无规线团 /α-螺旋为主的构象状态存在 ;经热处理、极性溶剂 (如甲醇等 )处理、应力作用或共混入一些能与SF形成分子间氢键的聚合物组分后 ,SF膜的构象将从无…  相似文献   

18.
金属离子导致的丝素蛋白的构象转变   总被引:14,自引:0,他引:14  
蚕丝和蜘蛛丝的优异力学性能一直是科学家们关注的课题^[1-3]。近年来,在蚕丝蛋白结构及其构象方面的研究取得了许多进展^[3-5]。在蚕的腺体中丝素蛋白的构象为silk I(主要是无规线团为主,还有少量的β-转角,α螺旋等),而在纤维状的丝中为silk Ⅱ(主要是β折叠)。金属离子在蚕叶丝过程中的作用也一直是一个人们关心的问题。Chen等^[6]在研究丝胶(包附在丝素蛋白表层的另外一种蛋白)时发现,在一定pH条件下,Ni^2 离子通过四配位的螯合作用诱导丝素蛋白β折叠的形成。并且,Viney等^[7]根据电感耦合等离子体(ICP-MS)技术推测Ca^2 的增加能使β折叠的形成加速。  相似文献   

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