肺癌患者及正常人指甲的红外光谱比较研究

用傅立叶变换红外光谱研究了6例肺癌患者和16例正常人手指甲的红外光谱.结果表明,它们在峰形,峰频率,峰强等方面均有差异:在3315cm-1处蛋白质酰胺A带N-H峰向低波数频移,而在3061cm-1处蛋白质酰胺B带N-H峰向高波数频移;在1539cm-1处蛋白质酰胺I带和1396cm-1处角蛋白脂质CH3弯曲振动向低波数频移;CH2和CH3的相对吸收强度比值A2848/A2872和A2918/A2956在肺癌患者指甲中要小于正常人指甲;在1072cm-1处核酸分子磷酸二酯基团PO-2的对称伸缩振动的相对吸收强度明显高于正常人指甲;在1041cm-1处糖原C-O的伸缩和弯曲振动峰向高波数频移了约6cm-1.     

航天诱变育种甜椒品系的红外光谱分析

首次采用傅里叶变换红外光谱法(FTIR)对航天诱变育种甜椒品系种子和一般大田生产的甜椒品种种子进行了对比研究,比较了它们红外光谱的异同。甜椒种子的红外光谱主要由蛋白质的吸收带和碳水化合物的吸收带组成。航天育种的两个甜椒品系种子(SP11和SP18)红外光谱的主要吸收峰的峰位、峰形与普通甜椒品系种子相同,表明经航天诱变的甜椒其主要化学成分和基本结构并未发生变化。太空甜椒种子,在2 854,1 652, 1 542以及1 160～1 062 cm-1范围内的吸收都较普通甜椒种子增加。2 855 cm-1峰是CH₂—伸缩振动,1 652 cm-1处的吸收峰为酰胺Ⅰ带,是CO的伸缩振动峰,1 542 cm-1的吸收峰是酰胺Ⅱ带,是N—H的弯曲振动和C—N的伸缩振动,1 160 cm-1处的峰可能为碳水化合物的C—O的伸缩振动引起。表明航天诱变使甜椒种子的蛋白质和碳水化合物含量增加。     

天冬酰胺二肽分子的酰胺-Ⅰ带与二级结构相关性

借助对结构敏感的振动探针(酰胺-Ⅰ带)探索天冬酰胺二肽在气相中结构与光谱特征的相关性。研究结果表明,天冬酰胺二肽处于不同构象时振动光谱参数表现出了显著的差异,酰胺-Ⅰ带吸收峰的频率、峰宽对多肽二级结构表现出了明显的特异性,为借助振动光谱探针探究多肽二级结构提供了必要的理论依据。     

傅里叶变换红外光谱鉴别红黄秃马勃和橙黄硬皮马勃

为了鉴别红黄秃马勃和橙黄硬皮马勃,利用傅里叶变换红外光谱技术获得了它们孢子的光谱,测试结果显示两种马勃孢子的傅里叶变换红外光谱有明显差别。在亚甲基的非对称振动和对称振动吸收峰上,两者的相对吸收强度差异较为明显。1742cm-1和1707cm-1附近羰基的吸收峰反映出红黄秃马勃孢子含有一定量的脂类物质,而橙黄硬皮马勃孢子未含有。多糖红外光谱吸收带的相对强度反映出橙黄硬皮马勃孢子的多糖含量比红黄秃马勃孢子高。研究表明,通过傅里叶变换红外光谱能准确的鉴别出橙黄硬皮马勃孢子和红黄秃马勃孢子,并能定性分析它们的药用价值。     

FTIR光谱法与奶粉的品质分析

采用傅里叶变换红外光谱法（FTIR）获得了11种奶粉产品的红外光谱。奶粉中的主要营养成分在红外光谱中具有明显的指纹特征。同一生产厂家不同品牌的奶粉,其脂肪、蛋白质和碳水化合物的相对比例在红外光谱上差异性较显著,不同厂家相同类别的奶粉既有一定的一致性,在添加辅料的类型和用量上又有所不同。奶粉中脂肪含量高的谱图在1747cm^-1附近的C-O吸收峰和2926cm^-1附近的CH2吸收峰很强;蛋白质高的奶粉所对应的酰胺Ⅰ带的C=O吸收峰（1650cm^-1）和酰胺Ⅱ带的N—H及C-N吸收峰（1540cm^-1）强度较大;奶粉中碳水化合物所对应的C-O伸缩振动峰和环的振动峰在1150～900cm^-1范围内较显著。麦芽糊精、蔗糖和乳糖这三种常用辅料同样具有明显的指纹特征。该方法可简便、快速、直观地评价奶粉品质的优劣。     

FTIR光谱结合系统聚类分析鉴别松茸和姬松茸的研究

利用傅里叶变换红外光谱技术研究了松茸和姬松茸子实体,结果显示它们的傅里叶变换红外光谱主要由蛋白质和多糖的吸收带组成。对比它们的光谱发现,两者的特征吸收峰频率位置基本一致,只是在峰形上存在一定差异。利用差谱技术发现它们的红外光谱差异主要来自于1750~1000 cm-1范围内。为了快速准确的区分松茸和姬松茸的光谱,选取1750~1000 cm-1范围内的吸收带进行系统聚类分析。结果显示,系统聚类分析能准确的把松茸和姬松茸的光谱各自聚为一类,达到鉴别它们的目的。研究表明,傅里叶变换红外光谱技术结合系统聚类分析可以发展为一种快速鉴别食用菌的方法。     

应用FTIR直接测定法鉴定大豆的品种

利用傅里叶变换红外光谱(FTIR)法测定了8个不同大豆品种的子叶及外表皮的红外光谱,对他们的红外光谱进行了分析,并对其吸收峰进行了归属。通过对各谱图的比较分析发现,不同的大豆品种的红外吸收峰形及峰强有所区别。结果表明： 不同的大豆品种的FTIR有明显的差别,特别是1 800～1 200 cm-1范围内有较大的差异,它反映的主要是蛋白质分子的酰胺Ⅰ带及酰胺Ⅱ带附近,这可能是源于基因的差异。因此FTIR法可用于不同大豆品种的鉴别。     

羚羊角及其角塞的傅里叶红外光谱快速识别研究

采用傅里叶变换红外光谱(FTIR)技术,对羚羊角、羚羊角塞以及二者的混合物进行了对比研究。结果表明:羚羊角的红外光谱主要由蛋白质组分的特征吸收峰组成,而羚羊角塞的红外光谱主要由蛋白质和磷酸钙组分的特征吸收峰构成,二者的酰胺谱带、C—O伸缩振动谱带以及CH基团的伸缩振动谱带也均有明显区别。通过上述差异,可有效地鉴别羚羊角、角塞以及掺有角塞的羚羊角样品。该研究为羚羊角的掺伪和杂质检查提供了快速、科学的新方法,也为羚羊角的成分与质量评价体系研究提供了一定的信息。     

抑癌基因p53的单细胞傅里叶变换显微红外光谱

为探索单细胞红外光谱技术对单基因差异的鉴别能力,利用同步辐射傅里叶变换红外显微光谱技术采集含抑癌基因p53(野生型)和敲除抑癌基因p53(敲除型)结肠癌细胞的单细胞显微红外光谱。研究分析光谱发现,二者在脂质、蛋白质以及核酸吸收谱带峰强度和位置都有明显的差异。敲除p53后脂质、核酸以及蛋白特征吸收峰均减弱,且几乎所有的吸收峰都向高波数位移。分析了酰胺I带与酰胺II带的相对吸收强度比,发现敲除型比值明显变大;酰胺I带拟合结果表明野生型细胞中蛋白质二级结构的α螺旋和无规则卷曲含量明显低于敲除型,转角和非典型螺旋的含量则高于敲除型,而β折叠的含量无明显变化。研究表明,同步辐射单细胞红外光谱可以在分子水平上鉴别因p53基因差异而产生的细胞代谢变化。     

间甲基苯甲酸的THz时域光谱

利用THz时域光谱技术测量了间甲基苯甲酸在0.2 ~1.8 THz频率范围内的振动光谱,结合密度泛函理论计算的振动光谱,对观测到的强振动吸收峰进行了指认. 比较不同的芳香化合物的振动光谱,间甲基苯甲酸分子的特征振动峰与其他芳香化合物的振动特征峰在0.2~1.8 THz频率范围内明显不同.     

载铅(Ⅱ)高硅质大气矿物细颗粒对大肠杆菌的毒性作用研究

以大气颗粒物中的高硅质矿物细颗粒--石英粉尘和重金属离子附载污染物Pb(Ⅱ)为实验材料,人工制备载铅石英粉尘。以1.6 g·L-1的载铅(Ⅱ)石英粉尘及不同浓度的PbCl₂染毒大肠杆菌细胞,观察染毒2 h后对机体的联合氧化损伤效应,并探讨其对大肠杆菌表面基团及蛋白酰胺I带二级结构的影响。结果表明,与Pb(Ⅱ)、载铅石英粉尘作用后,大肠杆菌细胞活力降低,胞内活性氧(ROS)及丙二醛(MDA)产生增多、谷胱甘肽(GSH)含量下降,引起细菌氧化应激水平的提高;皮尔逊(Pearson)相关性分析显示载铅石英粉尘的细菌毒性与粉尘中Pb(Ⅱ)可交换态含量成正相关,载带高浓度Pb(Ⅱ)的石英粉尘组胞内ROS/MDA水平与其单纯石英粉尘组和Pb(Ⅱ)组比较显著增加(p<0.05);重金属Pb(Ⅱ)、载铅石英粉尘对大肠杆菌菌体表面基团的影响主要集中于磷酸二酯基团和表面多糖分子,采用二阶导、去卷积和谱线拟合技术对酰胺Ⅰ带特征峰(1 600～1 700 cm-1)进行分峰拟合后发现,与Pb(Ⅱ)、载铅石英粉尘(Q-Pb-0,Q-Pb-3)作用后,β-sheets/α-helices的比值由对照组的1.41分别降低到1.33,1.27和1.22,表明细菌表面蛋白质结构发生了变化,从而可能影响了细菌的生理活动。研究表明自由基所产生的氧化损伤可能是载Pb(Ⅱ)石英粉尘的一种重要毒性作用机制,载带Pb(Ⅱ)的复合石英粉尘在致大肠杆菌机体氧化损伤效应方面二者存在一定的协同作用。     

纳米级金刚石超微细粉的性能参数分析

本文对用爆炸法合成的两批纳米级金刚石超细粉进行了初步研究,ＸＲＤ表明样品Ⅰ和样品Ⅱ是立方相金刚石晶体结构,粒径平均为～４０;ＦＴＩＲ光谱显示样品Ⅰ中含有较多的石英杂质;测量了纳米级金刚石超细粉的拉曼光谱,对其不同于大块金刚石拉曼峰的现象,用量子限制效应模型作出解释。     

采用FTIR技术研究高压处理对冻干大豆分离蛋白构象的影响

采用傅里叶转换红外光谱技术(FTIR)研究了高压(HP)处理对冷冻干燥的大豆分离蛋白(SPI)构象的影响。在SPI的去卷积FTIR光谱的酰胺Ⅰ′区域(1 600～1 700 cm-1),观察到12个与蛋白构象相关的红外吸收峰,分别对应于CO键伸缩振动与肽键的C—N伸缩振动。通过对该区域的峰强度与波数分析显示,压力为200～400 MPa的HP处理导致SPI在该区域的峰发生明显的“红移”(约2 cm-1),强度也显著增加。更高的HP处理进一步增强了SPI的酰胺Ⅰ′区域的峰强度。对酰胺Ⅱ峰分析显示,HP处理导致酰胺Ⅱ峰(如1 560～1 500 cm-1)的强度、面积逐渐增加(与压力呈正相关)。以上分析显示,HP处理导致SPI的二级与三级结构逐渐打开,然而变性蛋白的结构在高压释放后经历一个“重构过程”。     

重组人B淋巴细胞刺激因子的激光拉曼光谱

人B淋巴细胞刺激因子(BAFF)是一种由285个氨基酸组成的Ⅱ型跨膜蛋白质,我们测试了重组的人B淋巴细胞刺激因子(r-BAFF)固体粉末和水溶液的拉曼光谱,通过分析酰胺Ⅰ和酰胺Ⅲ的拉曼特征谱带,判断出重组的人B淋巴细胞刺激因子(r-BAFF)固体粉末状态下构象全为β-折叠结构和β-回转结构,而在水溶液中的二级结构主要仍为β-折叠结构和β-回转结构,另外可能有少量的α-螺旋结构。同时对其侧链构象及环境也做了初步分析。     

硫代巴比妥酸多晶型的太赫兹光谱和DFT理论分析

硫代巴比妥酸是目前多晶型种类较丰富的一类固体药物。利用太赫兹时域光谱(THz-TDS)技术对硫代巴比妥酸晶型Ⅰ,Ⅱ,Ⅲ,Ⅳ和水合晶型进行表征分析,得到明显不同的太赫兹光谱,表明THz光谱技术可以有效鉴别硫代巴比妥酸不同类多晶型。硫代巴比妥酸晶型Ⅳ为异构多晶型,它在0.65 THz处的宽峰以及1.02,1.41 THz处的吸收峰明显区别于晶型Ⅰ和Ⅱ简单的物理混合。运用密度泛函理论(DFT)对硫代巴比妥酸晶型Ⅳ的两种可能结构进行了分子结构优化和光谱模拟,模拟结果显示其中的结构a在0.41/0.47,0.89和1.35 THz处具有吸收峰,与实验结果较吻合。由此推断晶型Ⅳ由硫代巴比妥酸异构体A的硫酮键中的S7和异构体B酰胺中的H23构成第一处氢键,异构体B硫酮键中的S20和异构体A酰胺中的H13形成第二处氢键。本文还结合理论模拟结果对硫代巴比妥酸晶型Ⅳ的振动模式进行归属。     

壳聚糖/SrHAP复合涂层的制备及其FTIR特征分析

在含有Sr2+,Ca2+,PO3-₄和壳聚糖(CHI)的电沉积液中,用恒电流沉积法,在医用纯钛(Ti)表面上得到壳聚糖/掺锶羟基磷灰石(SrHAP)复合涂层。采用扫描电镜(SEM)、能量弥散X射线谱(EDS)、X射线衍射(XRD)对涂层进行检测,用傅里叶变换红外光谱(FTIR)考察了壳聚糖和锶离子的掺杂对HAP涂层构象和生物活性的影响。结果表明：锶部分取代磷灰石中的钙,表面形貌由疏松的针状变为较致密的片状。FTIR分析表明,涂层中出现了典型的amideⅠ和amideⅡ的壳聚糖振动峰,则CHI与SrHAP杂化良好;模拟生理液浸泡后表面覆盖有球状类骨磷灰石,则涂层具备较好的生物活性。塔菲尔测试表明,复合涂层使得Ti表面的抗生理腐蚀性显著提高。     

单链核糖体失活蛋白的Raman和红外光谱

我们测定了两种单链核糖体失活蛋白(肥皂草素和天花粉蛋白)的FTIR和FTRaman光谱。利用FTIR光谱酰胺Ⅲ区域对蛋白质的二级结构进行定量分析,计算了各种二级结构的含量。从肥皂草素和天花粉蛋白的二级结构分析可见,二者在结构上具有某种相似性,为二者功能上的相似性提供了依据。     

双背景法扣除溶剂水峰及蛋白质热变性的研究

研究蛋白质水溶液的红外光谱(IR)谱时,由于溶剂水的强吸收与蛋白质的吸收峰会发生严重重叠,极大地干扰对蛋白质吸收峰的识别、定性、定量和结构分析。尝试利用杂化光谱法扣除溶剂水峰。采用双背景方法,用空白ATR晶体（背景样品1）与ATR水层（背景样品2）合成了单光束杂化背景谱,通过控制对背景样品1和背景样品2的扫描次数,合成的单光束杂化背景谱中水的信号强度可任意调节,成功实现了牛血清白蛋白（BSA）水溶液中溶剂峰的在线扣除。与光谱差减技术比较,杂化光谱扣除法具有显著的优势：水3 400 cm-1峰强度接近于零,1 700～1 800 cm-1区间得到近似平滑直线,水1 640 cm-1峰彻底扣除,观察到了高质量的酰胺I带吸收峰。将杂化谱法获得BSA红外光谱二次微分,得到蛋白质二级结构大量信息,与文献报道高度吻合。杂化光谱法应用到蛋白质热变性研究中,成功获得没有溶剂水峰干扰的蛋白质红外光谱,变性前后,酰胺Ⅰ带光谱发生明显改变,峰形变化显著,吸收峰往低波数方向移动,吸收强度显著减小。杂化光谱ATR法扣除溶剂水峰简单、易操作、效果令人满意。     

手性schiff碱金属配合物N,N′-双水杨醛缩-1,2-环己二胺合镍(Ⅱ)的光谱研究

利用红外、拉曼光谱研究一种手性schiff碱金属配合物N,N′双水杨醛缩1,2环己二胺合镍(Ⅱ)的结构特点。表明(R,R)—SALEN—Ni(Ⅱ)和(S,S)SALEN-Ni(Ⅱ)的光谱完全相同,而与外消旋体的光谱有很大差别     

溶液中pH对蛋白质乳化能力影响的拉曼光谱研究

本工作采用 FT- Raman光谱仪对不同的 p H值的蛋白质水溶液多次扫描 ,采用酰胺 带的谱图作曲线拟合 ,并以子峰面积表征对应二级结构含量 ,得出二级结构的变化与蛋白质水溶液与乙酸丁酯混合后乳化能力变化的关系。结果表明 :蛋白质分子对 p H变化的敏感程度不一样。蛋白质分子结构的改变是引起蛋白质水溶液在有机溶液中乳化的一个重要因素