磁性纳米氧化铁与CdTe量子点相互作用的光谱学研究

采用荧光光谱及紫外-可见吸收光谱研究了不同条件下磁性纳米氧化铁(MION)与CdTe量子点的相互作用, 发现MION对CdTe量子点荧光有猝灭作用. 由Stern-Volmer方程分析得到MION与CdTe量子点结合反应的荧光猝灭速率常数K_q值为7.68×10¹⁵ mol•L^－1•s^－1, 结合紫外-可见吸收光谱进一步证实此过程为静态猝灭过程. 并由Lineweaver-Burk方程得到MION与CdTe量子点结合的热力学焓变(?H^?)值为21.6 kJ•mol^－1、熵变(?S^?)值为210.3 J• mol^－1•K^－1和自由能变(?G^?)值为－41.1 kJ•mol^－1 (298 K). 对其相互作用机理进行探讨, 结果表明MION对CdTe量子点作用为自发过程, 主要存在静电作用.     

长春新碱与人血清白蛋白的相互作用研究

利用荧光和圆二色光谱研究了长春新碱(VCR)与人血清白蛋白(HSA)之间的相互作用. 通过荧光猝灭测得在288, 298和308 K时, VCR与HSA的结合常数K分别为2.14×10⁴, 1.73×10⁴ 和1.35×10⁴ L•mol^－1, 表明VCR与HSA间具有较强的结合作用, 属于静态猝灭. 计算出焓变(ΔH)为 －17.38 kJ•mol^－1, 熵变(ΔS)为22.62 J•mol^－1•K^－1, 结合分子模型理论计算的结果, 表明VCR与HSA相互作用时在色氨酸(Trp) 214残基和VCR分子中吲哚基间作用力以疏水作用力为主, 但在 VCR和HSA 分子间以静电引力为主. 圆二色光谱(CD)的数据表明相互作用后HSA的二级结构发生了改变：HSA的α-螺旋的含量从51.7%下降到32.9%, β-折叠的含量增加了9.2%.     

荧光法研究盐酸拓扑替康、盐酸依利替康喜树碱类药物和牛血清白蛋白的相互作用

用荧光光谱法、分光光度法研究了盐酸拓扑替康(Topotecan hydrochloride, 简记为THC)与盐酸依利替康(Irinotecan hydrochloride, 简记为IHC)两种喜树碱类药物与牛血清白蛋白(Bovine serum albumins, BSA)的相互结合反应. 实验表明喜树碱类药物与牛血清白蛋白的相互结合作用为单一的静态猝灭过程, 在溶液中二者以物质的量比1∶1牢固结合, 25 ℃时其结合反应的平衡常数K₀分别为: K_0,THC＝7.73×10⁵ L•mol^－1, K_0,IHC＝4.73×10⁵ L•mol^－1. 根据Förster非辐射能量转移机理, 求算了给体(BSA)与受体(喜树碱类药物)间距离r和能量转移效率E分别为: r_THC＝3.75 nm, r_IHC＝3.08 nm, E_THC＝0.26, E_IHC＝0.51. 并研究了五种离子对喜树碱类药物与BSA结合作用的影响, 推测了二者之间的主要作用力为疏水作用和偶极-偶极相互作用.     

2-噻吩乙酸的低温热容和热力学性质

用精密自动绝热量热计测定了2-噻吩乙酸在78～343 K温区内的摩尔热容. 实验结果表明, 在78～314和337～343 K温区内, 该化合物无相变及其他热异常现象发生, 将实验数据拟合得到了该化合物热容随温度变化的多项式方程; 在314～337 K温区内, 该物质发生固-液熔化相变, 其熔化温度、熔化焓、熔化熵及样品纯度分别确定为: 335.745 K, 16.260 kJ•mol^－1, 48.415 J•K^－1•mol^－1和98.555%. 根据热力学函数关系式, 由热容数据计算出了2-噻吩乙酸在80～340 K温区内相对于标准参考温度298.15 K的热力学函数值.     

甲烷水合物膜生长动力学研究

采用水中悬浮气泡法测定了温度为273.4～279.4 K、压力为3.60～11.90 MPa范围内甲烷微小气泡表面水合物膜生长动力学数据. 应用无因次Gibbs自由能差(－ΔG^exp/RT)作为推动力, 提出了具物理意义的水合物膜生长动力学模型, 并回归得到甲烷水合物膜生长动力学反应级数为1.60, 表观活化能为55.95 kJ•mol^－1, 指前因子为1.65×10¹¹ mm²•s^－1. 同时考察了温度和压力对甲烷水合物膜生长速率的影响.     

牛血清蛋白在盐酸胍和尿素体系中变性的微量热研究

在30 ℃时用恒温微量热法研究了不同pH值下盐酸胍、尿素诱导牛血清蛋白变性的过程. 并用Privalov提出的简单键合模型对量热数据进行了分析, 计算了表观键合常数K, 简单键合的单个表观键合自由能ΔG和总吉布斯能ΔG(a), 用变性中点的直线外推方法求出了表观变性焓ΔH_d. 实验结果表明, 牛血清蛋白与盐酸胍的键合在碱性条件下更易进行, 牛血清蛋白在盐酸胍溶液中的变性焓ΔH_d在牛血清蛋白的pH＝6.97和7.05时为350 kJ•mol^－1, 在pH＝9.30时为275 kJ•mol^－1, 表明牛血清蛋白在接近中性时较稳定. 而牛血清蛋白与尿素的键合在酸性条件下更易进行, 此变性焓ΔH_d在牛血清蛋白的pH＝6.97时为295 kJ•mol^－1, 在pH＝7.05和9.30时为230 kJ•mol^－1. 此结果说明牛血清蛋白在两种变性剂溶液中的展开程度是不同的.     

铽离子探针法研究单宁酸与伴清蛋白相互作用

以pH 7.4、含有0.1 mol•L^－1 NaCl的0.01 mol•L^－1 Hepes为缓冲液, 在(25±0.2) ℃, 采用荧光光谱法研究了单宁酸(TA)与伴清蛋白(apoOTF)的相互作用. 由蛋白内源荧光测定表明: TA分别与apoOTF, Tb_N^3＋-apoOTF和Tb_N^3＋-apoOTF- Tb_C^3＋结合形成1∶1配合物, 其表观结合常数(K_A)分别为7.15×10⁵, 4.16×10⁶和3.77×10⁶ mol^－1•L. 以Tb^3＋敏化荧光测定表明：TA与Tb³⁺可形成1∶2配合物, 且TA与Tb³⁺的结合能力大于apoOTF与Tb³⁺的结合能力. TA-Tb₂^3＋配合物也可与该蛋白结合形成1∶1复合物, 其K_A为1.86×10⁵ mol^－1•L.     

金属Pt表面水蒸汽分子吸附的量子力学计算

基于电子与振动近似方法和密度泛函B3LYP理论, 氧和氢原子选择6-311G**基函数, Pt选择赝势基组LanL2DZ, 优化得到Pt-OH₂结构和微观性质, 稳态结构Pt-H₂O分子中, Pt与H₂O不在同一平面, Pt倾向于与O原子结合. 计算了100～898.15 K温度下, 水蒸汽分子在Pt表面吸附反应的热力学函数值和平衡压力, 拟合得到ΔS⁰,ΔH⁰, ΔG⁰, ln p与温度的函数关系. 室温以上ΔG⁰＞0 kJ•mol^－1, 水蒸汽分子在Pt表面不能稳定吸附; 200 K以下, ΔG⁰＜0 kJ•mol^－1, 能够稳定吸附. 计算了不同温度下水蒸汽分子在Pt表面发生解离反应的ΔG⁰和平衡压力, 室温以上ΔG⁰＞0 kJ•mol^－1. 100～898.15 K温度下, 水蒸汽分子在Pt表面不容易发生解离, 实际反应过程中以完整分子形式参与反应.     

多氯联苯系列化合物的热力学性质和稳定性的密度泛函理论研究

在B3LYP/6-31G*水平上计算了218个多氯联苯系列化合物(PCB), 得到分子总能量(E_T)、焓(H°)、熵(S°)、自由能(G°)、零点振动能(E_ZPV)、恒容热容(C_V°)和热能校正值(E_th), 研究了这些参数与氯原子的取代数目及取代位置的关系.氯原子置换在不同的位置使E_T, H°和G°数值增加的顺序为: 2(6)位>>3(5)位＞4位, 即置换在2(6)位最不稳定; 两个氯原子在同一苯环比分别处于两个苯环的E_T, H°和G°增大, 增加的顺序为: 邻位>>间位＞对位, 即相互处于邻位最不稳定. 每增加1个氯原子, S°增大约30 J•(mol•K)^－1, E_th减小约22.2 kJ•mol^－1, E_ZPV减小约25.5 kJ•mol^－1, C_V°增大约16 J•(mol•K)^－1. 根据异构体自由能的相对大小, 从理论上求得异构体的相对稳定性顺序.     

纳米CdS与明胶蛋白质的相互作用

利用荧光光谱和紫外-可见吸收光谱研究了pH＝12.0及不同温度下, CdS纳米晶与明胶结合反应的光谱行为, 实验发现在明胶溶液中CdS的生成对明胶的内源荧光有较强的猝灭作用. 用Lineweave-Burk方程处理实验数据, 发现CdS与明胶发生反应生成了配合物, 结合红外和紫外-可见吸收光谱结果, 属于静态荧光猝灭; 计算了不同温度下反应的结合常数K (285 K: 1.07×104 L•mol－1; 292 K: 9.69×103 L•mol－1; 299 K: 8.06×103 L•mol－1)及对应温度下结合反应的热力学参数(ΔrHm＝－14.18 kJ•mol－1; ΔrGm＝－21.98/－22.28/－22.36 kJ•mol－1; ΔrSm＝27.36/27.74/27.36 J•K－1•mol－1), 证明二者主要靠静电作用力结合. 根据Förster的偶极-偶极非辐射能量转移原理计算出结合位置距离色氨酸残基4.09 nm, 发生分子内的非辐射能量转移. 为探讨纳米颗粒与此类生物大分子之间相互作用的化学机制提供了重要的信息.     

抗肿瘤药物5-氟尿嘧啶与人血清白蛋白相互作用的热力学研究

在298.15 K下,根据本结合过程的假设和Langmuir结合理论, 用等温滴定微量热和圆二色谱分析法研究了抗肿瘤药物5-氟尿嘧啶(5-FU)与人血清白蛋白(HSA)的相互作用. 研究结果表明, 蛋白质(HSA)与药物配体5-氟尿嘧啶的相互作用存在两类结合位点. 第一类结合, 结合位点数N＝71±0.1, 结合常数 K＝(1.46±0.016)×10⁵ L•mol^－1, 结合焓ΔH＝(39.61±0.220) kJ•mol^－1, 结合熵ΔS＝(231.68±0.025) J•mol^－1•K^－1, 结合自由能ΔG＝(－29.48±0.030) kJ•mol^－1. 结合过程为熵驱动过程, 疏水相互作用是过程的主要推动力;第二类结合, 结合位点数N＝140±0.2, 结合常数 K＝(1.49±0.032)×10⁵ L•mol^－1, 结合焓ΔH＝(－19.31±0.103) kJ•mol^－1, 结合熵ΔS＝(34.30±0.055) J•mol^－1•K^－1, 结合自由能ΔG＝(－29.53±0.041) kJ•mol^－1, 结合过程为焓-熵协同驱动过程, 氢键和静电相互作用是过程的主要推动力. 圆二色谱分析结果表明, 在两类结合过程中, 药物5-氟尿嘧啶(5-FU)的作用致使蛋白质(HSA)二级结构单元的相对含量发生了变化.     

Multi-spectroscopic Study on the Interaction between CdTe Quantum Dots and Bovine Serum Albumin

The interaction between CdTe quantum dots (QDs) and bovine serum albumin (BSA) was systematically investigated by fluorescence, UV‐vis absorption and circular dichroism (CD) spectroscopy under physiological conditions. The experimental results showed that the fluorescence of BSA could be quenched by CdTe QDs with a static quenching mechanism, indicating that CdTe QDs could react with BSA. The quenching constants according to the modified Stern‐Volmer equation were obtained as 1.710×10⁶, 1.291×10⁶ and 1.010×10⁶ L·mol^?1 at 298, 304, and 310 K, respectively. ΔH, ΔS and ΔG for CdTe QDs‐BSA system were calculated to be ?33.68 kJ·mol^?1, 6.254 J·mol^?1·K^?1 and ?35.54 kJ·mol^?1 (298 K), respectively, showing that electrostatic interaction in the system played a major role. According to F?rster theory, the distance between Trp‐214 in BSA and CdTe QDs was given as 2.18 nm. The UV‐vis, synchronous fluorescence and CD spectra confirmed further that the conformations of BSA after addition of CdTe QDs have been changed.     

头孢地嗪钠与牛血清白蛋白相互作用研究

用荧光光谱法研究水溶液中头孢地嗪钠(CDZM)与牛血清白蛋白(BSA)的结合反应, 测定了头孢地嗪钠与牛血清白蛋白的结合常数和结合位点数, 探讨了其荧光猝灭机制. 根据热力学参数确定了头孢地嗪钠与牛血清白蛋白之间的作用力类型, 运用Föster偶极-偶极非辐射能量转移原理, 测定了头孢地嗪钠与牛血清白蛋白相互结合时其授体-受体间的距离, 采用同步荧光技术考察了头孢地嗪钠对牛血清白蛋白构象的影响.     

Studies on Thermodynamics Features of the Interaction between Imidacloprid and Bovine Serum Albumin

At different temperatures, the interactions between imidacloprid （IMI） and bovine serum albumin （BSA） were investigated with a fluorescence quenching spectrum, a synchronous fluorescence spectrum, a three-dimensional fluorescence spectrum and an ultraviolet-visible spectrum. The average values of bonding constants （KLB： 3.424 × 10^4 L,mol^-1）, thermodynamic parameters （△H： 5.188 kJ,mol^-1, △G^（○—）：-26.36 kJ,mol^-1, △S： 103.9 J,K^-1,mol^-1） and the numbers of bonding sites （n： 1.156） could be obtained through Stern-Volmer, Lineweaver-Burk and ther- modynamic equations. It was shown that the fluorescence of BSA could be quenched for its reactions with IMI to form a certain kind of new compound. The quenching belonged to a static fluorescence quenching, with a non-radiation energy transfer happening within a single molecule. The thermodynamic parameters agree with △H〉 0, △S〉0 and△G^（○-）〈0, suggesting that the binding power between IMI and BSA should be mainly a hydrophobic interaction.     

烟酸的低温热容和标准摩尔生成焓

利用精密自动绝热热量计测量了分析纯烟酸在78～400 K温区的低温热容. 用最小二乘法将实验摩尔热容对温度进行拟合, 得到了热容随温度变化的多项式方程. 用此方程进行数值积分, 得到在此温区每隔5 K的舒平热容值和相对于298.15 K时的热力学函数值. 利用精密静止氧弹燃烧热量计测定了烟酸在298.15 K时的恒体积燃烧能为 Δ_cU＝ －(24528.3±16.1) J•g^－1. 依据物质燃烧焓定义计算出烟酸的标准摩尔燃烧焓为: Δ_cH_m^o＝－(3019.05±1.98) kJ•mol^－1. 最后, 依据Hess定律计算出烟酸的标准摩尔生成焓为: Δ_fH_m^o＝－(56.76±2.13) kJ•mol^－1.     

266 nm光照下水溶液中氯苯与H2O2的反应机理研究

利用瞬态吸收光谱技术研究了不同条件下C₆H₅Cl与H₂O₂水溶液的激光闪光光解情况, 初步考察了其瞬态物种的生长和衰减等行为. 研究表明, •OH自由基和C₆H₅Cl反应生成C₆H₅Cl-OH adduct, 其反应速率常数在近中性、酸性条件下约为(5.89±0.65)×10⁹和(7.07±0.61)×10⁹ L•mol^－1•s^－1; 其衰减则符合双分子二级反应, 速率常数2k/εl＝1.1×10⁶ s^－1, 而在碱性时则为(4.34±0.51)×10⁹ L•mol^－1•s^－1, 衰减呈准一级反应, 速率常数为2.11×10⁵ s^－1. 在有氧条件下, O₂与C₆H₅Cl-OH adduct反应生成C₆H₅Cl-OHO₂ adduct, 其反应速率常数为6.8×10⁸ L•mol^－1•s^－1.     

Study of the Interaction between a Water-soluble Cationic Fluorescent Conjugated Polymer and Bovine Serum Albumin

The interaction between a water-soluble cationic fluorescent conjugated polymer (WCFP) and bovine serum albumin (BSA) was studied using UV?CVis absorption, fluorescence and circular dichroism spectroscopies. The results show that the fluorescence of BSA is strongly quenched by the WCFP under physiological conditions (pH?=?7.4). The quenching mechanism was found to be static, which was confirmed by the quenching rate constant (Kq) and UV?CVis absorption spectra. The thermodynamic parameters (?H ^??, ?S ^?? and ?G ^??) calculated from the complexation constant, determined according to Lineweaver?CBurk equations are 38.6?kJ·mol^?1, 228?J·mol^?1·K^?1 and ?29.4?kJ·mol^?1 at 298?K. The principal interaction was proposed to be electrostatic.     

荧光法研究3-氨基苯硼酸与牛血清白蛋白间的相互作用

为了了解分子印迹反应的机理和最适宜的反应条件, 应用荧光猝灭法研究了3-氨基苯硼酸(APBA)与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用, 二者的反应受到体系pH值、离子强度等关键因素的影响. 实验结果表明: 适宜的离子强度和pH值为6.25时, APBA与BSA的色氨酸残基的荧光猝灭反应的物质的量比为2∶1, 表观结合常数K_A＝1.0×10¹¹ L²• mol^－2, 说明二者间形成了较强的化学键. 通过上述研究, 明晰了3-氨基苯硼酸与牛血清白蛋白之间的作用机理, 有助于分离或富集蛋白质中BSA组分, 从而能够改进印迹和洗脱的效率.