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采用荧光光谱、紫外光谱、CD光谱法研究了K2Cr2O7与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用。实验结果表明, 铬(Ⅵ)使BSA的紫外吸收降低,峰位红移,表明铬(Ⅵ)与BSA发生较强的相互作用;铬(Ⅵ)酸根离子与BSA形成基态复合物导致BSA内源荧光猝灭,猝灭机理主要为静态猝灭。测定了不同温度下该反应的热力学参数,ΔGθ<0,ΔHθ和ΔSθ分别为–12.60 kJ/mol 和 56.60 J/(mol·k), 表明上述作用过程是一个熵增加、自由能降低的自发分子间作用过程,铬(Ⅵ)酸根离子与BSA之间以静电作用力为主;非辐射能量转移机理确定了铬(Ⅵ)与牛血清白蛋白中色氨酸残基之间的距离 r=2.85 nm;同步荧光和CD光谱研究表明,铬(Ⅵ)使BSA的二级结构发生改变,α–螺旋含量降低,色氨酸残基所处微环境的极性减小。 相似文献
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光谱法研究铬(Ⅵ)与血红蛋白的相互作用 总被引:2,自引:0,他引:2
运用荧光光谱、紫外光谱、CD光谱法研究了K2Cr2O7与牛血红蛋白(BHb)的相互作用。紫外光谱表明,加入铬(Ⅵ)酸根离子后,BHb分子中Soret带的吸收持续降低, 峰位红移,说明铬(Ⅵ)酸根离子可能使部分血红素辅基从BHb的空腔中脱离出来,部分转变为高铁血红蛋白。荧光光谱表明,铬(Ⅵ)酸根离子与BHb形成基态复合物导致BHb内源荧光猝灭,猝灭机理主要为静态猝灭。测定了不同温度下该反应的热力学参数,表明上述作用过程是一个熵增加、自由能降低的自发分子间作用过程,铬(Ⅵ)酸根离子与BHb之间以氢键和范徳华力相互作用为主;并用同步荧光和CD光谱技术考察了铬(Ⅵ)对BHb结构的影响。 相似文献
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应用荧光光谱法研究了苯丙胺与牛血清白蛋白(BSA)相互反应的机理。结果表明:由于两者的相互反应,导致BSA的荧光有显著猝灭,且证明这一猝灭过程为静态猝灭,其结合点数(n)约为2。根据分子间的相互作用力与相关热力学参数间的相互关系,结合苯丙胺和BSA相互作用的焓变(ΔH)和熵变(ΔS)均大于0,可推断两者的相互作用力主要是疏水作用力。从同步荧光光谱可知:由于两者之间的反应,BSA的荧光强度显著降低,其分子中的酪氨酸和色氨酸的特征峰均产生紫移现象,氨基酸残基的亲水性减弱,疏水性增强,并推测苯丙胺与BSA的结合点位于色氨酸残基上。 相似文献
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应用荧光光谱法研究了6-糠氨基嘌呤(KT)与牛血清白蛋白(BSA)相互作用的光谱特性。测定了16℃、28℃和39℃不同温度下的结合常数KA分别为:2.43×104、1.33×104、1.22×104L/mol,结合位点数n分别为:1.08、1.02、1.02。研究结果表明:KT对BSA内源荧光的猝灭机理主要为静态猝灭;探讨了相互作用机理,KT主要以静电作用与BSA相互作用;研究了KT对BSA构象的影响,表明BSA的荧光主要源于色氨酸残基,KT对BSA的构象有影响。 相似文献
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运用UV-Vis光谱、荧光光谱、同步荧光光谱、FT-IR光谱等手段,研究了在模拟人体生理条件下,牛血清白蛋白(BSA)与磷钼酸的相互作用。UV-Vis光谱显示,加入磷钼酸后,BSA的紫外吸收降低且吸收峰红移,表明磷钼酸与BSA形成了复合物;荧光猝灭光谱显示磷钼酸对BSA有荧光猝灭作用,且其荧光猝灭机理符合静态机制,磷钼酸与BSA结合的结合常数为:Ks=2.539×104L·mol-1;探针实验表明磷钼酸与BSA在结合位点I发生结合;Fster偶极-偶极非辐射能量转移机理确定了磷钼酸在BSA中与第214位色氨酸残基之间的距离r=1.93nm;FT-IR光谱显示磷钼酸诱导BSA的二级结构发生了变化,α-螺旋含量降低。 相似文献
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Cu(Ⅱ),Ni(Ⅱ)存在条件下盐酸小檗碱与牛血清白蛋白相互作用的研究 总被引:1,自引:0,他引:1
使用荧光光谱和紫外光谱研究Cu(Ⅱ),Ni(Ⅱ)存在的条件下对盐酸小檗碱(berberine chloride dihydrate,BC)与牛血清白蛋白(BSA)相互作用的影响。得到的猝灭常数Ksv表明,金属离子Cu(Ⅱ)或Ni(Ⅱ)的存在不影响其猝灭机理。基于Fcirster非辐射能量转移机理,获得了盐酸小檗碱与牛血清白蛋白的212位色氨酸残基问的距离:讨论了金属离子与BSA的结合构型对BC与BSA相互作用的影响。 相似文献
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孔雀石绿与牛血清白蛋白作用的光谱研究 总被引:2,自引:2,他引:0
应用荧光及紫外光谱法研究了孔雀石绿(MG)与牛血清白蛋白(BSA)相互作用的光谱特性。测定了16℃、26℃、36℃三个温度下的结合常数KA(7.066×103、4.638×103、1.338×103)和结合位点数n(1.2、1.1、1.0)。结果表明:MG对BSA内源荧光的猝灭机理主要为静态猝灭;MG主要以范德华力与BSA相互作用;同步荧光技术研究了MG对BSA构象的影响,表明BSA的荧光主要源于色氨酸残基,MG对BSA的构象有影响;利用F ster偶极-偶极非辐射能量转移理论,计算了三个温度下MG与BSA的作用距离(r16℃=3.30,r26℃=3.314,r36℃=3.58nm),表明MG对BSA的荧光猝灭中存在能量转移。 相似文献
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十溴联苯醚与牛血清白蛋白相互作用的荧光光谱研究 总被引:1,自引:0,他引:1
在模拟生理条件下,采用荧光光谱法研究十溴联苯醚(Deca-BDE)与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用.结果表明: Deca-BDE对BSA的内源荧光有静态猝灭作用.Deca-BDE与BSA在277, 298和310 K的结合常数分别为1.92×105, 1.97×105和2.16×105 L/mol.Deca-BDE在BSA接近于色氨酸残基附近有2个结合位点.热力学参数表明, Deca-BDE与BSA相结合的主要驱动力是疏水作用力. 与Deca-BDE结合后,BSA色氨酸残基附近肽键伸展程度增加,蛋白分子结构疏松. 相似文献
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在模拟生理条件下,用光谱法研究了硝酰基(HNO)探针(4-[2-(diphenylphosphino)benzoate]-N-butyl-1,8-naphtalimide,NIM)与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用。结果表明,探针与BSA之间主要是静态猝灭方式。药物代替实验表明,探针与BSA的色氨酸残基相结合。由热力学数据确定了二者之间的作用力类型为静电引力。二者之间的结合距离为3.73nm。利用同步荧光、CD光谱、红外光谱以及三维荧光光谱考察了探针对BSA构象的影响。 相似文献
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溴百里酚蓝与牛血清白蛋白的相互作用研究 总被引:2,自引:0,他引:2
在模拟动物体生理条件和不同温度下,用荧光光谱和紫外-可见吸收光谱法研究了溴百里酚蓝(BTB)与牛血清白蛋白(BSA)结合反应的光谱行为。用Stern-Volmer和Lineweaver-Burk方程分别处理试验数据,发现BSA与BTB发生反应生成了新的复合物,属于静态荧光猝灭。求出了反应时复合物的形成常数KLB(2.792×105L.mol-1)、热力学参数(ΔHθ=(20.24 kJ.mol-1,ΔSθ=37.22J.K-1,ΔGθ=(31.25kJ.mol-1)与结合位点数(1.1578)。根据F rster偶极-偶极非辐射能量转移理论计算出结合位置距离212位色氨酸残基2.60nm,证明二者主要靠静电作用力结合。同时用同步荧光光谱和三维荧光光谱法探讨了BTB对BSA构象的影响,表明BTB使色氨酸残基所处微环境的极性减弱、疏水作用增强,为阐明BTB的染色机理、毒理效应和生物学效应提供重要信息。 相似文献
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四溴双酚-A与牛血清白蛋白相互作用的光谱学及电化学研究 总被引:1,自引:0,他引:1
采用荧光光谱、同步荧光光谱、三维光谱和循环伏安曲线法研究了溴化阻燃剂四溴双酚-A(TBBPA)与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用。研究表明,TBBPA对BSA的内源荧光有显著的猝灭作用,根据不同温度下TBBPA对BSA的荧光猝灭作用及室温的循环伏安曲线,证实猝灭机理为静态猝灭。运用位点模型计算出结合常数KA和结合位点数n,说明TBBPA与BSA仅有1个结合位点。由ΔH0和ΔS0分别为-33.06 kJ/mol和-64.73 J/(mol.K),推断范德华力或氢键在二者结合过程中起主要作用。并通过同步荧光光谱和三维光谱研究了TBBPA对BSA构象的影响,结果表明,TBBPA分子的引入改变了BSA疏水腔内疏水微环境,从而导致BSA的构象发生变化。 相似文献
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甲苯胺蓝与牛血清白蛋白作用的光谱特性研究 总被引:1,自引:0,他引:1
应用荧光光谱法研究了甲苯胺蓝(TB)与牛血清白蛋白(BSA)相互作用的光谱特性.测定了TB与BSA在20℃,30℃和40℃3个温度下的结合常数KA分别为8.94×103,1.75×104,1.74×104L/mol,结合位点数n分别为0.66,0.71和0.93.实验表明:TB与BSA的荧光猝灭主要为静态猝灭;利用Gibbs-Helmholtz方程计算得到热力学参数ΔH为49.416kJ,ΔS为244.876J.mol-1.K-1,探讨了它们的相互作用机理,结果表明TB主要以氢键作用力与BSA相互作用;应用同步荧光技术研究了TB对BSA构象的影响. 相似文献
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中药黄连有效成分盐酸小檗碱与牛血清白蛋白的相互作用 总被引:27,自引:0,他引:27
从天然中药材黄连中提取分离并精制得到盐酸小檗碱(BC),采用UV光谱和荧光光谱(FS)研究其与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用,解释了BC导致BSA的荧光发射光谱峰裂分的现象,其二重峰分别归属于色氨酸及酪氨酸残基.结果表明,静态猝灭和非辐射能量转移是导致BC对BSA荧光猝灭的两大原因,BC与BSA的表观结合常数KA为8.66×104L/mol(30℃)和8.72×104L/mol(37℃),BC在BSA分子上的结合位点数为(3.1±0.2).BC与BSA分子中荧光性氨基酸残基之间的距离为3.75nm(30℃)和3.62nm(37℃),表明BC的部分片段能够插入BSA分子内部.热力学函数计算结果表明,该作用过程是一个熵增加、Gibbs自由能降低的自发超分子作用过程,并由此推断BC与BSA之间以疏水相互作用为主. 相似文献