牛血清白蛋白与金霉素结合反应的机制研究

以光谱技术与微量热技术相结合的方法研究水溶液中金霉素与牛血清白蛋白分子间结合作用的热力学性质.荧光猝灭法测得该反应的结合常数K=2.09×105L/mol,结合位点数n=1.75,微量法测得反应的焓变△rHm= -17.50 kJ/mol; 依据Forster非辐射能量转移机制,得到授体-受体间的结合距离(r1=1.67 nm, r2=1.46 nm)和能量转移效率(E1=0.41, E2=0.66). 金霉素与牛血清白蛋白分子间有较强的结合作用, 且结合力以疏水作用为主.     

加替沙星与牛血清白蛋白结合作用的光谱学研究

通过荧光猝灭光谱研究了15℃和37℃下水溶液中加替沙星（HGA）与牛血清白蛋白(BSA)的结合作用。由Stern-Volmer曲线计算出双分子猝灭速率常数分别为：K_q=9.28×10¹²L·mol^－1·s^－1(15℃)，K_q=8.51×10¹²L·mol^-1·s^-1 (37 ℃)。结果显示，HGA对BSA的荧光猝灭机理是一种静态猝灭过程。本文获得的热力学参数表明HGA主要以静电引力与BSA结合。HGA的浓度与BSA的荧光强度之间关系的研究表明，HGA与BSA按1 ：1摩尔比结合，结合反应的平衡常数K₀= 6.80×10⁴ L·mol^－1。另外，通过Förster原理计算了HGA与BSA的结合距离及能量转移效率。     

牛血清白蛋白与甲基橙结合反应的研究

用分光光度法研究了牛血清白蛋白与甲基登在酸性溶液中的结合反应，认为两者通过非共价键结合，研究了溶液吸光 度与组分浓度的关系，对Ｓｃａｔｃｈａｒｄ模型用于自理蛋白质染色反应时存在的总是作了讨论，提出了表观结合常数的概念，推导了求算表观结合常数和最大结合数的线性回归公式。     

牛血清白蛋白与酸性品红的结合反应

研究了在酸性溶液中牛血清白蛋白与酸性品红的结合反应,认为两者主要是通过静电引力而结合,结合反应符合Plsavento提出的相分配模型,并探讨了实验条件对结合反应的表观结合常数Kc、结合数n、Sandell灵敏指数的影响。     

荧光光谱法研究培氟沙星与牛血清白蛋白结合反应特征

在不同温度下,扫描了培氟沙星(PEFL)与牛血清白蛋白(BSA)作用的荧光猝灭光谱、同步荧光光谱、三维荧光光谱和紫外可见吸收光谱,分别用Stern-Volm er方程、L ineweaver-Burk方程和热力学方程等处理实验数据,得到了结合反应的相关参数KLB、ΔHθ、ΔGθ和ΔSθ等的平均值分别为8.419×103L.mol-1、150.7 kJ.mol-1、-22.88 kJ.mol-1和561.9 J.K-1,结合位点数为1.081;证实了在实验浓度和温度范围内,PEFL与BSA可结合形成具有一定结构的复合物,荧光猝灭作用符合静态猝灭作用特征,作用力主要是疏水作用力和静电作用力;为研究PEFL的药理作用和生物学效应,以及PEFL对蛋白质构像的影响等提供了重要信息。     

盐酸多赛平与牛血清白蛋白结合反应光谱法研究

用荧光法和紫外-可见光谱法研究了在生理条件下,盐酸多赛平(DH)和牛血清白蛋白(BSA)结合反应的特征。实验发现DH对BSA的荧光有较强猝灭作用,DH的紫外吸收光谱和BSA的荧光光谱有一定程度的重叠现象,20℃反应的结合常数为4.42×104mol/L,DH在BSA分子上色氨酸残基所在区域的结合位点数为1.75,结合反应的标准焓变、标准熵变、标准吉布斯自由能分别为-15.16kJ/mol、36.83J/(mol.K)、-25.95kJ/mol,作用距离r=3.70nm。     

卡马西平与牛血清白蛋白结合反应的热力学特性研究

用荧光光谱法研究了卡马西平与牛血清白蛋白的结合反应的热力学特性,并发现卡马西平对牛血清白蛋白有较强的荧光猝灭作用。从荧光猝灭光谱数据,由stern-volmer方程、double-reciprocal方程和热力学公式,得到了25℃时结合反应的结合常数为2.047×104mol.L-1,其△Hθ、△Gθ和△Sθ分别为-14.46 kJ.mol-1-、32.88kJ.mol-1和-24.03 J.K-1。     

荧光光谱法研究钙试剂羧酸钠与牛血清白蛋白结合反应特征

不同温度下,研究了钙试剂羧酸钠与牛血清白蛋白作用的荧光猝灭光谱、同步荧光光谱、三维荧光光谱和紫外可见吸收光谱特征;分别用SternVolmer方程和LineweaverBurk双倒数方程等处理实验数据,得到了26℃时反应的结合常数为7.664×104mol/L,结合位点数为1.522,结合反应的标准焓变、标准熵变和标准吉布斯自由能变分别为-58.36kJ/mol,-101.7J/K和-27.958kJ/mol;分析所得光谱,证实了在实验浓度和温度范围内,CCS与BSA反应可形成具有一定结构的复合物,获得了CCS对BSA构型的影响等重要信息。     

蒽醌及黄酮类化合物与牛血清白蛋白结合的反应的光谱研究

用停留技术研究了大黄素与牛血清白蛋白(BSA)结合反应的动力学.发现在25℃,pH10.0时结合在场100ms即可达到平衡.大黄素等7种蒽醌及黄酮类化合物与BSA 结合后,可见区最大吸收波长红移.吸收强度增加. 荧光光谱研究表明. 这些化合物对BSA荧光有很强的猝灭作用.根据猝灭结果, 求出了它们与BSA 的结合常数, 并基于Forster非辐射能量转移机理,计算了它们的第一结合部位与BSA中212- 色氨酸残基的距离.提出了蒽醌及黄酮类化合物与BSA形成复合物的结构模型.     

阿霉素与牛血清白蛋白结合作用的研究

结合荧光光谱和吸收光谱研究了阿霉素与牛血清白蛋白间的结合作用，确定了 阿霉素对牛血清白蛋白的荧光猝灭过程的猝灭机理，测定了不同酸度条件下该结合 反应的结合常数、结合位点数，依据能量转移理认确定了药物和蛋白间的结合距离 。通过比较阿霉素和去糖基阿霉素与牛血清白蛋白的相互作用，结合阿霉素对蛋白 构象的影响，讨论了药物与蛋白的结合模式。     

Studies on Thermodynamics Features of the Interaction between Imidacloprid and Bovine Serum Albumin

At different temperatures, the interactions between imidacloprid （IMI） and bovine serum albumin （BSA） were investigated with a fluorescence quenching spectrum, a synchronous fluorescence spectrum, a three-dimensional fluorescence spectrum and an ultraviolet-visible spectrum. The average values of bonding constants （KLB： 3.424 × 10^4 L,mol^-1）, thermodynamic parameters （△H： 5.188 kJ,mol^-1, △G^（○—）：-26.36 kJ,mol^-1, △S： 103.9 J,K^-1,mol^-1） and the numbers of bonding sites （n： 1.156） could be obtained through Stern-Volmer, Lineweaver-Burk and ther- modynamic equations. It was shown that the fluorescence of BSA could be quenched for its reactions with IMI to form a certain kind of new compound. The quenching belonged to a static fluorescence quenching, with a non-radiation energy transfer happening within a single molecule. The thermodynamic parameters agree with △H〉 0, △S〉0 and△G^（○-）〈0, suggesting that the binding power between IMI and BSA should be mainly a hydrophobic interaction.     

百草枯与牛血清白蛋白结合作用的荧光光谱

在模拟动物体生理条件下, 用荧光光谱和紫外-可见吸收光谱法研究了在不同温度下, 百草枯(PQ)与牛血清白蛋白(BSA)结合反应的光谱行为. 试验发现, PQ对BSA有较强的荧光猝灭作用. 用Stern-Volmer和Lineweaver-Burk方程分别处理试验数据, 发现BSA与PQ发生反应生成了新的复合物, 属于静态荧光猝灭, 发生分子内的非辐射能量转移. 根据F?rster的偶极-偶极非辐射能量转移理论计算出结合位置距离212位色氨酸残基2.07 nm. 由Lineweaver-Burk方程求出了不同温度下反应时复合物的形成常数K_LB (297 K: 2.035×10⁴ L•mol^－1; 304 K: 3.256×10⁴ L•mo^－1; 311 K: 2.889×10⁴ L•mol^－1)及对应温度下结合反应的热力学参数(⊿H^Ø＝18.50 kJ•mol^－1;⊿S^Ø＝144.7 J•K^－1/145.2 J•K^－1/141.0 J•K^－1; ⊿G^Ø＝－24.50 kJ•mol^－1/－25.66 kJ•mol^－1/－25.36 kJ•mol^－1), 证明二者主要靠疏水作用力结合. 同时用三维荧光光谱及同步荧光光谱法探讨了PQ对BSA构象的影响, 为预防和医治PQ中毒提供了重要依据.     

荧光光谱法研究十六烷基三甲基溴化铵与牛血清白蛋白的相互作用

十六烷基三甲基溴化铵;牛血清白蛋白;结合反应;热力学参数;荧光光谱     

吡罗昔康与蛋白质作用特征的热力学研究

用荧光光谱法和吸收光谱法研究了吡罗昔康与牛血清白蛋白结合反应,显示吡罗昔康能强烈猝灭对牛血清白蛋白的荧光强度,根据荧光猝灭数据,并由Stern-Volmer和Lineweaver-Burk方程分析并处理实验数据,得到反应的结合常数、热力学参数等。     

Studies on Interaction between Gatifloxacin and Bovine Serum Albumin by Spectroscopy

The interaction of gatifloxacin （HGA） with bovine serum albumin （BSA） at 15 and 37 ℃ has been investigated by fluorescence quenching spectroscopy in aqueous solution. The bimolecular quenching rate constant was determined by Stem-Volmer curves and the values were Kq=9.28× 10^12 L·mol^-1·s^-1 （15 ℃） and Kq=8.51 ×10^12 L·mol^-1·s^-1 （37 ~C）. The results showed that the fluorescence quenching mechanism of BSA by HGA was a static quenching procedure. The thermodynamic parameters indicated that electrostatic forces played major role in the interaction of BSA with HGA. Studies on the relationship between the concentration of HGA and the fluorescence intensity of BSA showed that BSA and HGA bound at the molar ratio 1 ： 1 and the equilibrium constant K0 was 6.80 ×10^4 L·mol^-1. The binding distances between BSA and HGA and the energy transfer efficiency were obtained based on the Ftrster＇s theory.     

抗菌素痢菌净与牛血清白蛋白相互作用的光谱研究

用荧光光谱和紫外吸收光谱法研究了抗菌素痢菌净(MEQ)与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用。讨论了荧光猝灭机理,结果表明是动态猝灭过程;计算了不同温度下的猝灭常数和热力学参数。MEQ与BSA的相互作用为一个由熵驱动的自发过程,疏水作用力也起重要作用。由FRET能量转移理论计算得出了MEQ与BSA结合位置的距离r=4.5 nm。应用同步荧光和三维荧光研究了BSA在MEQ存在或不存在时的构象变化,结果表明：MEQ对BSA构象的影响不大。     

罗丹明B与牛血清白蛋白的相互作用研究

在模拟动物体生理条件和不同温度下,用荧光光谱和紫外-可见吸收光谱法研究了罗丹明B(RHB)与牛血清白蛋白(BSA)结合反应的光谱行为.试验发现,RHB对BsA有较强的荧光猝灭作用.用Stern-Volmer和Lineweaver-Burk方程分别处理试验数据,发现BSA与RHB发生反应生成了新的复合物,属于静态荧光猝灭.求出了反应时复合物的形成常数KLB(6.080×104L·mol-1)、热力学参数(△Hθ=-5.997 kJ·mol-1,△Sθ=72.01 J·k-1,△Gθ=-28.09kJ·mol-1)和结合位点数(1.025)等,证明二者主要靠静电作用力结合.同时用同步荧光光谱及三维荧光光谱法探讨了RHB对BSA构象的影响,表明RHB使色氨酸残基所处微环境的极性减弱、疏水作用增强.为阐明RHB的染色机理、毒理效应和生物学效应提供了重要信息.     

荧光光谱法研究托拉塞米与牛血清白蛋白的相互作用及其分析应用

在pH 7.40和离子强度0.15 mol/L的模拟生理条件下, 托拉塞米(TOR)对牛血清白蛋白(BSA)的内源荧光产生较强的猝灭作用. 从吸收光谱的变化、温度对猝灭作用的影响及猝灭常数判断该猝灭作用是TOR与BSA形成基态配合物而导致的静态猝灭过程. 文中计算了TOR与BSA的结合常数K、结合位点数n和相关的热力学函数. 在最大猝灭波长342 nm处, 荧光猝灭程度(ΔF)与托拉塞米的浓度成正比, 线性范围和检出限分别为0.02～5.0 mg/mL和6.3 ng/mL. 本文还研究了适宜的反应条件, 考察了共存物质的影响, 表明方法具有较好的选择性, 据此提出了以BSA为探针快速测定痕量TOR的荧光光谱新方法, 适用于服用TOR后尿样和片剂中托拉塞米的测定.