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铕对小麦根细胞钙调素及NAD激酶的影响研究 总被引:2,自引:0,他引:2
研究了Eu对小麦根细胞内钙调素的含量和活性以及对受钙调素调控的专一性酶NAD激酶的影响。结果表明,Eu^3+有类似Ca^2+的作用,影响受Ca^2+浓度调控的信号系统关键蛋白——钙调素的活性和含量变化。从而引起钙调素调控酶NAD激酶的活性改变,最终影响细胞内生理生化过程。认为稀土离子对生物体的Hormesis效应町能与稀土离子对细胞信号传递系统的影响有关,稀土离子可能通过影响细胞信号系统来调节细胞内的各种生理生化变化,形成稀土元素生物效应的多样性特征。 相似文献
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W 7-agarose是常用的细胞外CaM功能的拮抗剂,本实验采用荧光光谱法研究了水溶液中钙调素拮抗剂W 7-agarose与植物胞外钙调素的相互结合反应。W 7-agarose是一种将W 7-共价连接到颗粒型agarose(琼脂糖)的粒子。W 7-agarose颗粒较大且容易沉淀,静置5m in后,溶液中的荧光强度完全由游离的CaM产生。在溶液中加入W 7-agarose后,溶液中一部分CaM与其结合后沉降至荧光比色皿底部,导致溶液中CaM的荧光强度下降。由此可以确定溶液中游离CaM的浓度。根据公式lg{[Q]t(F0-F)/F0}=nlg{[Q]tF/F0} lgnK[B]t,从而计算出配位体系的结合常数和配比。研究表明:二者以摩尔比1∶1结合,其平衡常数为4.9×105。由此进一步计算了W 7-agarose对胞外钙调素的拮抗率,在拮抗剂W 7-agarose浓度达到15~20μmol/L时,拮抗率可达到90%以上,与文献报道的生物学体内实验结果一致,从分子水平上解释了W 7-agarose与CaM的结合作用。 相似文献
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通过分子动力学模拟计算研究了Ca2+, Mg2+, K+, Na+与钙调素形成复合物的结构和能量特征. 计算得到了结合不同离子后的钙调素结构差异, 阐明了钙调素对这几种离子具有不同结合性质的结构和动力学原因. 其中, Ca2+与钙调素EF-hand基序中侧链残基上的氧原子形成配位键, 从而使其复合物的结构有较大的改变, 而和Ca2+同一主族, 性质相似的Mg2+及不同主族的Na+和K+, 它们与钙调素的结合能力比Ca2+与钙调素的弱许多, 对钙调素结构的影响也较小, 由此推测钙调素与Ca2+的结合机制和钙调素对Ca2+具有选择性的原因是由离子与钙调素中EF-hand基序的结合强度和构型共同决定的. 相似文献
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钙调素(CaM)通过与数百种靶蛋白结合,调节众多钙信号通路参与的生理活动。钙调素与靶蛋白的结合模式也是多种多样的,数年前就有多篇这方面的综述发表,最近的一篇发表于2006年。这之后的5、6年,又有大量钙调素-靶蛋白复合体的结构以及新型的结合模式发表,这其中就包括本实验室发表的钙调素与钙调蛋白磷酸酶(CN)的钙调素结合区(CBD)结合的晶体结构,为不同于经典模式的X形二聚体。本文在前人综述的基础上,结合本实验室的成果,以及其他近5、6年新发表的结构,从经典包围型、其他包围型、伸展型、IQ基序相关、二聚体型、大分子参与的结合模式共6个类别,讨论了30多种钙调素-靶蛋白复合体的结构。这些多样的结合模式为钙调素调节功能的多样性提供了结构基础,也为解析结构未知的钙调素-靶蛋白复合体提供了启示。 相似文献
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花粉多肽对钙调素的拮抗作用研究 总被引:2,自引:2,他引:0
研究了在Ca2+存在下荞麦花粉肽及其类似物和丹磺酰标记的钙调素(D-CaM)的相互作用,结果表明,除肽BP-1外,都能与D-CaM结合而形成复合物。利用荧光光谱法测定了这些复合物的解离常数Kd.在所研究的多肽中以BP-13拮抗CaM作用最强,其Kd值为4.6×10-2μmol/L,抑制钙依赖性磷酸二酯酶活性的IC50为2.2μmol/L.我们还发现,当D-丙氨酸残基取代没有亲和性的BP-1中甘氨酸残基时,其亲和性明显提高。 相似文献
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稀土发光探针研究植物钙调素及其与拮抗剂的相互作用 总被引:7,自引:1,他引:6
从花椰菜(Brasicaoleraceavar,botrytisL.)中提取、纯化植物钙调素(CaM),并通过激活辅酶I激酶及N(6氮基)5氯萘磺胺(W7)拮抗实验对其进行鉴定。通过内源荧光及三价铽发光确定了花椰菜钙调素中含有一个酪氨酸(Tyr)及4个金属结合位点,利用Frster型能量传递理论测量了Tyr→Ⅲ,Ⅳ位点之间距离分别为123nm及118nm,进一步通过Eu3+、Tb3+发光的结果说明植物钙调素与拮抗剂W7结合过程中,钙调素的构象发生了变化,但其金属配位环境基本无变化。 相似文献
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植物细胞外钙调素的稀土发光探针研究 总被引:10,自引:1,他引:9
从植物中提纯了细胞外钙调素(CaM),并利用NAD激酶激活作用及拮抗剂的抑制作用进行了CaM特性试验。利用稀土(Tb^3+)发光探针测得胞外CaM具有4个金属离子结合位点。敏化Tb^3+激发光谱结果证明其含有1个Tyr残基。胞外CaM(Yyr?能够向Tb3+传能并使Tb3+特征发光增强。根据Forster能量传递理论测得胞外CaM中Tyr→Ⅲ,Ⅳ位之间距离分别为1.104和1.056nm,它们均小 相似文献
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