表面增强拉曼光谱法无标记检测蛋白质

蛋白质是生物体细胞和组织的主要组成部分,它通过形成一定的空间结构与其他分子作用而发挥功能。然而,受实验技术方法的限制我们对生物体中蛋白结构的认识非常有限。表面增强拉曼光谱(SERS)具有超高灵敏度,能够通过提供原子间相互作用的指纹图谱检测蛋白质的结构。我们实验室最近设计了一种新的SERS检测方法:用铝离子诱导银纳米粒子聚合产生热点,用于核酸结构的研究首次观察到了结构特征峰。在这个工作中,我们采用相同的纳米粒子对5种蛋白质(牛血清白蛋白、细胞色素C、肌红蛋白、过氧化氢酶、溶菌酶)进行SERS定量分析。信号增强效果比传统聚合体提高了约100倍,而且有较高的重现性。五种蛋白质的检出限可低至0.03ng·mL~(-1)。因此,我们相信该方法在蛋白分析中广泛应用前景。     

MCM-22分子筛酸性的DFT理论计算研究

本文利用量子力学中的密度泛函理论(DFT)计算，研究了MCM-22分子筛上骨架Al在8个不同的T位的分布和Br?nsted酸的落位及强度。所有计算基于分子筛的8T簇模型 (H₃SiO)₃Si-O(H)-T(OSiH₃)₃(T=Si，Al)，采用DFT的BLYP方法，所有原子均应用DNP基组。通过计算(Al，H)/Si替代能和质子亲和势，得出推论：MCM-22分子筛中骨架Al的最有利落位在T1，T4，T3和T8位。而形成Br?nsted-酸的最可能的位置为Al1-O3-Si4，Al4-O3-Si1，Al3-O11-Si2和Al8-O10-Si2桥基。Al1-O3H-Si4和Al4-O3H-Si1位的酸性强度接近，Al3-O11H-Si2和Al8-O10H-Si2位的酸性分别略低于和略高于前两个酸位。通过计算模板剂分子六次甲基亚胺(HMI)与B-酸中心的相互作用，进一步探讨了HMI对分子筛中Al落位的靶向作用。