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N-辛基-β-D-吡喃葡萄糖苷与BSA相互作用的研究 总被引:1,自引:0,他引:1
通过稳态荧光法、紫外-可见光谱法和表面张力法研究了N-辛基-β-D-吡喃葡萄糖苷(OGP)与牛血清白蛋白(BSA)在缓冲液中的相互作用. 根据OGP溶液和OGP/BSA混合溶液的表面张力曲线可以看出, 蛋白质的加入改变了单一表面活性剂溶液的表面张力曲线. 蛋白质的加入还使混合体系的临界胶束浓度(cmc*)大于单一表面活性剂的临界胶束浓度(cmc), 这主要是由于OGP与蛋白质结合减少了单体OGP分子的浓度所致. 加入荧光探针芘测量了OGP和OGP/BSA溶液的I1/I3值, 结果也表明BSA的加入增大了OGP的聚集浓度, 其原因与表面张力的变化原因是相同的. 在OGP/BSA体系中, 随着OGP浓度的增大, 紫外吸收减弱、荧光强度有规律的降低, 而且荧光发射峰位发生蓝移, 说明它们的结合部位趋向于Trp残基上|同时通过同步荧光和I-猝灭实验, 进一步证明了OGP与BSA的结合部位是在BSA的疏水空腔内的色氨酸残基上. 相似文献
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尿素诱导牛血红蛋白变性的微量热和平衡渗析研究 总被引:2,自引:0,他引:2
应用恒温微量热技术和平衡渗析技术,对尿素与牛血红蛋白在30℃水溶液中的结合作用及造成牛血红蛋白变性的过程进行了研究,得到了尿素在牛血红蛋白上的平均结合数、二者之间的结合焓及每摩尔尿素与牛血红蛋白结合的焓效应,并根据简单结合模型,计算了它们之间的结合常数、结合自由能.对实验结果的热力学分析表明,尿素是通过直接和间接的两种作用造成牛血红蛋白变性的,它们之间的相互作用分为三个阶段:尿素浓度达到4molL-1之前为第一阶段,主要产生的是尿素与牛血红蛋白的直接结合作用,在弱酸性条件下这种作用较强;尿素浓度为4molL-1到6molL-1之间为第二阶段,主要通过尿素与溶剂水的作用造成牛血红蛋白周围水结构的变化,在尿素浓度达到6molL-1时两种作用的叠加造成牛血红蛋白结构的破坏,暴露出原来处于结构内部的基团;尿素浓度超过6molL-1之后为第三阶段,尿素分子继续与暴露出来的基团进行结合.牛血红蛋白次级结构的维系具有协作性,其结构的破坏不是渐进的,而是一次性全部打开,结构破坏产生的热效应并不太大. 相似文献
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诺氟沙星与卵清蛋白相互作用的研究 总被引:2,自引:0,他引:2
应用荧光光谱法和紫外光谱法研究了诺氟沙星(NRF)与卵清蛋白(OVA)的相互作用,计算了诺氟沙星与卵清蛋白之间的结合常数和结合位点数。实验发现卵清蛋白的最大发射峰位于338 nm,当向该溶液中滴加诺氟沙星时,该发射峰强度明显减弱,且向长波长方向稍有移动。实验表明:随着温度升高,卵清蛋白的猝灭曲线斜率降低,证实了诺氟沙星与卵清蛋白的相互作用为单一的静态猝灭过程,同时随着溶液pH值的增大,诺氟沙星对卵清蛋白的猝灭程度逐渐降低。根据热力学参数确定了诺氟沙星与卵清蛋白之间主要以静电作用力相结合。最后利用紫外光谱法证明了诺氟沙星对卵清蛋白构象产生了影响。 相似文献
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盐酸环丙沙星与胰蛋白酶相互作用的光谱和分子模拟研究 总被引:2,自引:0,他引:2
运用荧光光谱和紫外光谱, 结合分子模拟法研究了盐酸环丙沙星(CPFX)与胰蛋白酶(Trypsin)在不同温度条件下(288, 298和308 K)的相互作用. 研究发现CPFX对Trypsin有较强的荧光猝灭作用, 且为静态猝灭类型. 根据双对数方程处理荧光猝灭数据得到了CPFX与Trypsin在不同温度下的结合常数K和结合位点数n. 利用紫外光谱定性讨论了CPFX对Trypsin构象的影响. 通过热力学方程求得了不同温度下CPFX与Trypsin作用的热力学参数, 表明它们之间的作用力主要是疏水作用和氢键, 这与分子模拟方法所得的结果是一致的. 相似文献
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