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采用圆二色光谱法(CD)研究了Cu2+存在下葛根素(PUE)对牛血清白蛋白(BSA)二级结构的影响。结果表明,在pH 7.4的条件下,BSA的各种二级结构分别为56.3%α-螺旋,26.1%β-折叠,17.6%转角和无规则卷曲。葛根素和Cu2+-葛根素都能诱导BSA二级结构发生改变。葛根素使BSA的α-螺旋含量增加,β-折叠含量减少,这表明葛根素与BSA的相互作用,可使蛋白质分子的疏水作用增强,导致BSA的肽链结构收缩。Cu2+-葛根素使BSA的α-螺旋含量大幅度降低,β-折叠含量略有增加,这表明Cu2+-葛根素与BSA的相互作用以配位作用为主,使得BSA的肽链结构伸展,蛋白质的构象发生变化。 相似文献
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采用紫外、同步荧光和圆二色光谱法研究了葛根素（PUE）与牛血清白蛋白（BSA）的相互作用.紫外光谱表明,BSA在230nm和278nm处的吸收峰,随着葛根素浓度的增加而减小.同步荧光光谱表明,葛根素引起BSA中色氨酸残基所处微环境的疏水性降低.圆二色光谱表明,BSA在208nm和222nm处的负峰随着葛根素浓度的增加而增强,BSA中α-螺旋含量也随之增加.这表明葛根素与BSA的相互作用,可使蛋白质分子的疏水作用增强,导致BSA的肽链结构收缩,蛋白质的构象发生变化. 相似文献
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