BiOCl0.5Br0.5/BiPO4双层异质结薄膜光催化剂的一步电化学法制备及性能

采用一步电化学法在金属Bi板上成功制备了BiOCl_0.5Br_0.5/BiPO₄双层异质结薄膜,并通过多种表征手段对薄膜的晶型结构、元素组成及化合价、形貌和尺寸特征、吸光性能和荧光强度进行了表征。结果表明,制备得到的复合薄膜呈现出上层为梭子状的BiPO₄颗粒层分散在下层为BiOCl_0.5Br_0.5固溶体层的双层结构。这样的双层膜排列顺序使得光生电子和空穴在不同组分之间的界面电场作用下分别向薄膜两侧流动,促进光致载流子的分离,提高了BiOCl_0.5Br_0.5/BiPO₄复合薄膜的光催化活性。活性测试结果表明,在模拟太阳光照射120 min后,BiOCl_0.5Br_0.5/BiPO₄复合薄膜对苯酚的降解率达到了99.97%,是相同条件下制备的BiOCl/BiPO₄和BiOBr/BiPO₄复合薄膜对苯酚降解率的1.69倍和1.20倍。在苯酚的降解过程中,主要参与的活性物种是空穴（h⁺）和羟基自由基（·OH）。其光催化活性增强的原因归功于BiOCl_0.5Br_0.5/BiPO₄复合薄膜拓宽的光谱吸收范围和增强的载流子分离率。     

BiOCl/AgCl复合材料可见光光催化活性和稳定性研究

采用化学共沉淀法合成BiOCl/AgCl复合催化剂,利用XRD、SEM、XPS、ICP、DRS、EIS等表征对所制备的样品进行了分析,通过在可见光下降解甲基橙(MO)来评价催化剂的催化活性和稳定性,结果表明与纯AgCl相比,BiOCl/AgCl复合催化剂具有较好的光催化活性和稳定性,这是因为BiOCl的复合既能加速电子的转移,提高光生电子-空穴对的分离率,又能够有效地抑制AgCl在光催化反应过程中的溶解.     

TNS探针检测中心蛋白与DNA结合后的构象变化

中心蛋白(centrin)通过构象变化吸引多种修复因子到DNA损伤位点,参与核苷酸切除修复的识别过程,利用荧光探针可以研究蛋白质的构象变化。本研究以2-对甲苯胺基-6-萘磺酸(TNS)为探针,应用光谱法探究了八肋游仆虫中心蛋白N-端半分子(N-EoCen)与小牛胸腺DNA(CT-DNA)作用后的构象变化。结果表明,N-EoCen可以与CT-DNA形成复合物,复合物的形成使得蛋白的构象发生变化,疏水腔暴露。Ca²⁺与N-EoCen配位后,有利于N-EoCen与CT-DNA的结合,会进一步诱导蛋白中疏水性氨基酸残基的暴露。本文研究结果为今后研究中心蛋白在核苷酸切除修复的识别过程中的分子机制提供了理论基础,并且为TNS作为探针应用于检测蛋白质与其他生物大分子的作用提供了参考。     

临江高品位硅藻土的物理化学提纯

采用超声、酸浸和煅烧结合的物理化学法对临江高品位硅藻土进行处理,分析不同的硫酸浓度、酸浸处理方式(水浴、水热)以及煅烧温度对其形貌、比表面积、吸附量及各成分含量的影响,并利用红外光谱仪分析了硅藻土提纯前后谱图的变化,最终确定了最佳酸浸和煅烧提纯条件.其中,水浴酸浸采用28;硫酸处理后500℃煅烧,精硅藻土比表面积值为27.79 m2·g-1,非晶质SiO2含量为93.42;,对罗丹明B吸附量为1.94 mg·g-1;水热酸浸采用28;硫酸处理后500℃煅烧,精硅藻土比表面积值为25.10 m2·g-1,SiO2含量93.52;,对罗丹明B吸附量为1.84 mg·g-1.     

电化学法合成BiOCl薄膜及其光催化活性研究

以金属Bi板为阳极,石墨为阴极,NaClO为电解液,在室温下用电化学法一步合成了BiOCl薄膜光催化剂.采用X射线衍射(XRD)、紫外可见漫反射(DRS)、扫描电镜(SEM)、透射电子显微镜(TEM)对其组成、光学特性和形貌进行表征.以500 W氙灯为光源,磺胺甲恶唑为目标降解物,研究了NaClO用量、电解电流大小、EDTA添加量以及电解溶液初始pH不同制备条件下对所得BiOCl薄膜催化活性的影响.结果表明,合成的BiOCl-0薄膜为组分单一、均匀的片状结构,在模拟太阳光下照射150m in,磺胺甲恶唑的降解率达89.8;,而且该薄膜具有较好的光催化稳定性.     

蜂毒肽与CT-DNA的相互作用

通过圆二色光谱、紫外光谱、荧光光谱以及等温滴定量热等技术研究了蜂毒肽(Mel)与小牛胸腺DNA(CT-DNA)之间的相互作用以及构象变化.结果表明Mel可以与CT-DNA形成复合物.复合物的形成使得Mel的构象发生变化,由无规卷曲转变为α-helix,Mel中色氨酸残基处于更加疏水的环境.同时,CT-DNA的结构发生变...     

长春碱与中心蛋白的结合及其对蛋白聚集性质的影响

通过光谱、等温滴定量热(ITC)以及分子对接等方法研究了八肋游仆虫中心蛋白N-端半分子(N-EoCen)与长春碱(Vin)之间的相互作用以及Vin对N-EoCen聚集性质的影响。结果表明,Vin可以与N-EoCen以摩尔比1∶1结合于N-EoCen的第一个EF-hand的F螺旋与第二个EF-hand的E、F螺旋之间,条件结合常数约为10⁴L/mol。复合物的形成是放热的过程,主要依靠静电作用与疏水作用。N-EoCen与Vin结合后,构象发生变化,α螺旋含量减少,N-EoCen与Tb³⁺结合能力减弱。最终使得N-EoCen的自聚集以及Tb³⁺诱导的聚集减弱。研究结果为蛋白聚集抑制剂的筛选以及相关药物的研发提供了参考和依据。     

光谱法、量热法以及分子对接研究槲皮素与中心蛋白的相互作用

通过光谱法、等温滴定量热法(ITC)以及分子对接等技术研究了八肋游仆虫中心蛋白N端分子(N-EoCen)与槲皮素(Quercetin, Q)之间的相互作用以及Q对N-EoCen构象的影响.结果表明，在室温下Hepes (pH=7.4)缓冲溶液中，Q可以与N-EoCen以物质的量比1∶1结合于N-EoCen的第二个EF-hand的E,F螺旋之间，条件结合常数约为10⁴ L·mol^-1,复合物的形成是放热的过程，Q与N-EoCen之间存在氢键、疏水作用以及范德华力等多种作用.Q与N-EoCen中酪氨酸残基(Tyr72)的结合距离为1.54 nm.复合物的形成使得蛋白的构象发生变化，α-helix含量减少.本文的研究成果对于进一步了解中心蛋白分子识别多样性的结构基础，以及相关药物的研发具有参考价值.