汞(II)与牛血红蛋白相互作用的研究

本文采用紫外光谱(UV/VIS)、荧光光谱和圆二色谱等方法,对汞(II)与牛血红蛋白(BHb)的相互作用进行了研究。结果表明:Hg2 处理导致BHb紫外吸收的增加,出现LMCT带,并随Hg2 浓度的增加LMCT带强度显著增强。BHb分子中Soret带的吸收随着Hg2 作用时间的增加而持续降低,表明Hg2 使部分血红素辅基从BHb中脱离出来。蛋白内源荧光光谱显示,Hg2 与BHb的结合会影响蛋白质的三级结构和四级结构。远紫外圆二色谱表明,Hg2 处理会导致BHb蛋白的α-螺旋含量减少。     

硅钨杂多酸与牛血红蛋白相互作用的研究

多金属氧酸盐作为抗艾滋病病毒、抗流感病毒和抗肿瘤的药物,引起了人们对多金属氧酸与蛋白质之间相互作用的极大关注。蛋白质空间结构的任何变化引起的构象变化都意味着蛋白质分子的活性改变,因此,蛋白质与内源性化合物及许多药物分子之间相互作用的研究一直受到人们关注[1￣3]。血红蛋白是动物及人体内执行输氧任务的蛋白质,是生命机体进行各种生理活动的主要承担者。血红蛋白分子中每条α链和β链含有的色氨酸(Trp)残基分别为α-14Trp、β-15Trp、β-37Trp。Alpert[4]等认为位于疏水腔内的β-37Trp是血红蛋白内源荧光的主要来源,同时β…     

单宁酸与牛血红蛋白相互作用的光谱研究

利用荧光光谱技术研究了单宁酸与牛血红蛋白分子的相互作用。实验结果表明:单宁酸分子与BHb发生反应生成基态复合物,导致BHb内源荧光的猝灭,该猝灭属于静态猝灭。测定了不同温度下该反应的表观结合常数、结合位点数及结合热力学参数,热力学参数的变化表明上述作用过程是一个熵增加、自由能降低的自发分子间作用过程,单宁酸与BHb之间以疏水和氢键作用力为主;根据Frster能量转移理论,测得供体与受体间结合距离r和能量转移效率E;并用同步荧光光谱法探讨了单宁酸对BHb构象的影响。     

Toxic effects of copper (II) ions on bovine hemoglobin

In this paper, the toxic influence of copper ions (II) on bovine hemoglobin was investigated by the combination of ultraviolet-visible absorption, fluorescence, time-resolved fluorescence, synchronous fluorescence, and circular dichroism spectra. Driven by hydrophobic and electrostatic forces, copper ions (II) could interact with bovine hemoglobin to form bovine hemoglobin-copper ions (II) complex with one binding site. The binding constant (K) was 1.57?×?10⁴, 1.89?×?10⁴ and 2.11?×?10⁴?L/mol at 298, 304, and 310?K, respectively. The binding distance (r) was 4.24?nm. Fluorescence and time-resolved fluorescence spectra showed that bovine hemoglobin quenched by copper ions (II) was a static quenching process. Results of synchronous fluorescence spectra revealed that the microenvironment and the conformation of bovine hemoglobin were changed during the binding reaction. Data of circular dichroism spectra suggested that with the increasing concentration of copper ions (II), the secondary structure of bovine hemoglobin underwent a decrease in α-helix and alteration in backbone microenvironment. Copper ions (II) was thus evidenced to have a certain toxic effect on physical bodies.     

桑色素与牛血红蛋白相互作用的光谱研究

利用紫外可见吸收光谱和荧光光谱研究了在生理pH条件下桑色素与牛血红蛋白(BHb)的相互作用。实验结果表明:桑色素分子与BHb发生反应生成基态复合物,导致BHb内源荧光的猝灭,该猝灭属于静态猝灭。测定了不同温度下该反应的表观结合常数、结合位点数及结合热力学参数,热力学参数的变化表明上述作用过程是一个熵增加、自由能降低的自发分子间作用过程,桑色素与BHb之间以疏水和静电作用力为主;根据F-rster能量转移理论,测得供体与受体间结合距离r和能量转移效率E;并用同步荧光光谱法探讨了桑色素对BHb构象的影响。     

分子光谱法研究铝酞菁与牛血红蛋白的相互作用

利用紫外可见吸收光谱和荧光光谱研究了在生理pH条件下铝酞菁与牛血红蛋白(BHb)的相互作用.实验结果表明:铝酞菁分子与BHb发生反应生成基态复合物,导致BHb内源荧光的猝灭,该猝灭属于静态猝灭.测定了不同温度下该反应的表观结合常数、结合位点数及结合热力学参数,热力学参数的变化表明铝酞菁与BHb之间以静电和疏水作用力为主;根据Frster能量转移理论,测得供体与受体间结合距离r和能量转移效率E;并用同步荧光光谱法探讨了铝酞菁对BHb构象的影响.     

功能化介孔硅材料的合成及其对富含裸露组氨酸蛋白质的选择性吸附

通过自由基聚合反应合成了具有高比表面积的介孔硅(PPOSS),并对其表面进行修饰和铜离子(Cu~(2+))的固定,最终得到功能化介孔硅材料(PPOSS-IDA-Cu~(2+)),然后利用PPOSS-IDA-Cu~(2+)中的Cu~(2+)与蛋白质裸露组氨酸的螯合作用,选择性吸附富含裸露组氨酸的蛋白质。对牛血红蛋白、牛血清白蛋白、肌红蛋白和溶菌酶的吸附结果表明,所合成的PPOSS-IDA-Cu~(2+)材料对富含组氨酸的牛血红蛋白有较好的吸附选择性和较大的吸附容量(3 150mg/g),并且有望与其他材料联合使用,以检测到更多相对丰度较低的蛋白质,丰富人类蛋白质组学信息,为疾病的临床诊断及病理研究提供帮助。     

荧光光谱法研究金纳米粒子和槲皮素及牛血红蛋白的相互作用

本文采用荧光光谱法研究了磷酸缓冲溶液(PBS,pH 7.2)中有无金纳米粒子(AuNP)共存时槲皮素(Qct)与牛血红蛋白(BHb)的相互作用,评估了共存AuNP对Qct和BHb的荧光猝灭效应及对Qct-BHb作用的影响。测得了不同温度下Qct-BHb结合反应的平衡常数K和结合摩尔比n,并由所得热力学常数确定了结合的作用力类型。根据F rster偶极-偶极无辐射能量转移理论,求得了Qct-BHb作用的分子间距离r=2.68 nm和能量转移效率E=0.232。     

吡虫啉与牛血红蛋白相互作用的光谱研究

利用紫外可见光谱和荧光光谱研究了在生理pH值条件下农药吡虫啉与牛血红蛋白(BHb)的相互作用。实验结果表明:吡虫啉分子与BHb发生反应生成复合物,导致BHb内源荧光的猝灭,该猝灭属于静态猝灭。测定了不同温度下该反应的表观结合常数、结合位点数及结合热力学参数,热力学参数的变化表明上述作用过程是一个熵增加、自由能降低的自发分子间作用过程,吡虫啉与BHb之间以静电和疏水作用力为主;并用同步荧光光谱法探讨了吡虫啉对BHb构象的影响。