磺胺二甲异恶唑与HSA的结合性质及其对HSA结构的影响

在模拟人体生理酸度条件下(pH 7.4),运用荧光、紫外、红外和圆二色光谱法结合分子模拟技术,研究了磺胺二甲异恶唑(SIZ)与人血清白蛋白(HSA)的相互作用。荧光猝灭实验表明,SIZ对HSA的荧光猝灭属于形成复合物的单一静态猝灭。SIZ与HSA有中等强度的亲合力,结合常数在104 L·mol-1数量级,结合位点数近似等于1,计算热力学参数焓变(ΔHΘ=-25.24kJ·mol-1)和熵变(ΔSΘ=-4.53J·mol-1·K-1)值表明,氢键与范德华力是SIZ与HSA相互作用的主要驱动力。荧光竞争实验表明,SIZ位于HSA亚结构域IIA的疏水空腔(Site I位),分子模拟证实了这一结果。紫外、同步荧光、圆二色谱和红外光谱分析以及蛋白质表面疏水性测定显示,SIZ与HSA结合诱导了HSA的二级结构发生了部分改变,蛋白质多肽链部分伸展,结构松散,使α-螺旋含量降低,HSA表面疏水性降低。 更多还原     

光谱法结合分子模拟技术研究维生素D_3与人血清蛋白的相互作用

在人体生理(pH 7.4)环境下,通过紫外-可见吸收光谱法、荧光光谱分析法、圆二色光谱分析法(CD)和分子模拟技术探究了维生素D_3(VD_3)与人血清蛋白(HSA)的相互作用。结果表明,VD_3与HSA通过形成基态复合物导致HSA内源荧光发生静态猝灭。结合常数为10~5 L·mol~(-1)数量级,结合位点数约等于1,表明VD_3与HSA有较强的结合作用且有一个结合位点。计算的热力学焓变(ΔH°)和熵变(ΔS°)分别为46.54kJ·mol~(-1)和59.26J·mol~(-1)·K~(-1),显示疏水作用是维持HSA-VD_3复合物稳定的主要驱动力。位点竞争实验显示,VD_3主要结合在HSA的Site Ⅰ位。分子模拟进一步证明了VD_3在HSA上的结合位点并展示了二者的结合模式。紫外、同步荧光和圆二色光谱结果显示,VD_3结合HSA导致HSA酪氨酸残基所在的微环境极性增强,疏水性降低,并且使HSA的α-螺旋含量降低,β-折叠含量升高,HSA的多肽链产生了局部伸展,二级结构发生了变化。     

磺胺甲噻二唑与HSA的结合性质及其对HSA结构的影响

在模拟人体生理条件下(pH 7.4),应用荧光、同步荧光、紫外吸收光谱法和圆二色谱法,研究了磺胺甲噻二唑(STZ)与人血清白蛋白(HSA)的相互作用。荧光猝灭实验结果表明,STZ对HSA内源荧光具有较强的猝灭能力,属于形成复合物的单一静态猝灭,氢键和范德华力是主要驱动力,结合常数Ka达到105 L·mol-1,表明STZ与HSA有较强的亲合力,STZ与HSA有一个结合位点,位于HSA的Site I。紫外吸收光谱、同步荧光光谱和圆二色谱分析表明,STZ与HSA结合诱导了HSA的二级结构发生了部分改变,导致蛋白质α-螺旋和β-转角含量增加,β-折叠和无规则卷曲含量减少。表面疏水性测定结果显示,STZ-HSA复合物的形成引起HSA表面疏水性增加。本研究为认识STZ与HSA的结合机制和药理作用提供重要信息。更多还原     

乙基麦芽酚与牛血清白蛋白相互作用的光谱

在模拟人体生理条件下,利用荧光光谱法、紫外-可见光谱法和圆二色谱法研究了乙基麦芽酚(EMA)与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用.结果表明,EMA通过与BSA形成基态复合物使其内源荧光猝灭.利用van't Hoff方程计算出热力学参数焓变(△H)和熵变(△S)分别为116.1 kJ·mol1和481.3 J·mol-1·K-1,说明疏水作用是维持EMA-BSA复合物稳定的主要作用力.位点竞争实验表明,乙基麦芽酚主要结合在BSA的亚域ⅡA上(siteⅠ位).同步荧光光谱和圆二色谱分析显示,乙基麦芽酚的存在诱导BSA的二级结构发生变化,α-螺旋含量降低,β-折叠、β-转角和无规则卷曲的含量增加.     

光谱技术结合分子模拟探测糖精钠与人血清白蛋白相互作用

在人体生理酸度(pH 7.4)条件下,运用荧光、紫外和圆二色谱法并结合分子模拟技术研究了甜味剂糖精钠(SSA)与人血清白蛋白(HSA)的相互作用。结果表明,SSA通过静态方式猝灭HSA的荧光,SSA在HSA上有一个结合位点位于subdomain IIA(site I位),分子模拟证实了该结合位点。计算出的热力学参数焓变(ΔH)和熵变(ΔS)均为负值,表明氢键与范德华力是形成SSA-HSA复合物的主要驱动力。紫外吸光光谱与圆二色谱分析显示,SSA的存在诱导HSA的多肽链发生了部分伸展。     

瑞香素与β-乳球蛋白的结合特性及其对β-乳球蛋白结构的影响

本实验模拟人体生理酸度(pH 7.4),采用荧光光谱法、圆二色光谱法和分子模拟技术,研究了瑞香素与β-乳球蛋白(β-LG)的结合特性及瑞香素对BLG结构的影响。结果表明,瑞香素对β-LG内源荧光有较强的猝灭能力,荧光猝灭机制属于形成复合物的单一静态猝灭。β-LG与瑞香素的结合位点数为1,结合常数为104 L·mol-1数量级。计算得到的热力学参数熵变和焓变均为正值,表明疏水作用是驱动瑞香素-β-LG复合物形成的主要作用力。分子模拟结果显示,瑞香素插入β-LG疏水空腔,与Ala80,Glu55,Leu54,Leu93,Lys75,Ile78,Pro79,Phe82,Thr76等氨基酸残基发生相互作用。同步荧光光谱和圆二色光谱结果显示,瑞香素与β-LG结合导致β-LG色氨酸残基周围微环境的疏水性降低,α-helix和β-折叠含量增加,β-转角与无规卷曲含量降低,β-LG的结构变得更加紧密。     

光谱法研究吲达帕胺与牛血清白蛋白的相互作用

用荧光分光光度法和紫外可见分光光度法研究了新型抗高血压药吲达帕胺(Indapamide,IDP)与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用机理.结果表明,IDP对BSA的荧光猝灭过程是一个静态猝灭过程,结合常数K=1.29×105 L·mol-1,结合位点数n=0.56(27 ℃).通过热力学方程,算得焓变ΔH<0,熵变ΔS<0,表明两者之间的作用力主要是氢键和范德华力.基于Frster能量转移理论确定了IDP与BSA的结合距离以及能量转移效率.本实验采用同步荧光光谱法分析了IDP对BSA构象的影响.此外,讨论了Cu2 对IDP与BSA结合反应的影响.     

槐定碱与溶菌酶相互作用的荧光法研究

应用荧光和紫外-可见光谱法,研究了生理酸度(pH 7.4)条件下槐定碱与溶菌酶(LYS)相互作用的光谱特性。荧光猝灭光谱、共振瑞利散射光谱和紫外吸收光谱实验显示,槐定碱与溶菌酶相互作用生成新的复合物引起的静态猝灭是导致溶菌酶内源荧光猝灭的主要原因;求得不同温度下槐定碱与溶     

氯氟氰菊酯与牛血清白蛋白相互作用的荧光行为

应用荧光光谱法和紫外-可见光谱法研究了在pH=7.4的生理酸度条件下农药氯氟氰菊酯与牛血清白蛋白(BSA)间相互作用的荧光行为.测定不同温度下的猝灭常数,证实了氯氟氰菊酯对BSA的荧光猝灭为动态猝灭过程;由热力学参数焓变(ΔH)和熵变(ΔS)均大于零,推断出氯氟氰菊酯与BSA之间主要靠疏水作用力结合,生成自由能变(ΔG)为负值,表明氯氟氰菊酯与BSA的作用过程是一个熵增加、Gibbs自由能降低的自发过程;三维荧光光谱表明氯氟氰菊酯能够引起BSA构象的变化.     

盐酸洛美沙星与人血清白蛋白相互作用的荧光光谱

应用荧光光谱法研究了生理条件下盐酸洛美沙星(LOM)与人血清白蛋白(HSA)相互作用机制。研究表明:盐酸洛美沙星对HSA内源荧光的猝灭机制属于形成复合物所引起的静态猝灭,猝灭速率常数Kq为3.37×1012L.mol-1.S-1;结合常数为1.23×105,结合位点数为1.11,并根据F rster非辐射能量转移理论,计算出盐酸洛美沙星与HSA相互结合时其供体-受体间的结合距离(R=2.44 nm)和能量转移效率(E=0.209)。通过HSA与抗菌药物盐酸洛美沙星结合反应,探讨了药物盐酸洛美沙星在生物体内与蛋白质相互作用的生物学效应及其作用机理,讨论了共存Cu2+、Fe3+、Zn2+对盐酸洛美沙星与HSA结合反应的影响。     

光谱法研究地塞米松与牛血清白蛋白的相互作用

在模拟人体生理条件(pH=7.4)下采用荧光光谱和紫外可见-吸收光谱研究了地塞米松(Dexamethasone)与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用.荧光光谱实验结果表明地塞米松对BSA的荧光有静态猝灭作用.本工作还研究考察了298 K、302 K和306 K三个温度下地塞米松对BSA的荧光光谱,计算了热力学常数.猝灭常数分别为1.74×106、1.62×106和1.38×106 L·mol-1,结合常数分别为3.36×106、3.28×106和3.21×106 L·mol-1,结合位点数分别为0.81、0.71和0.76.确定了作用力为静电引力.依据Frster非辐射能量转移理论计算了授体-受体间的结合距离.     

蛇床子素与人血清白蛋白相互作用的光谱学特征

在模拟人体生理条件下,应用荧光光谱法、紫外-可见光谱法、傅里叶变换红外光谱(FT-IR)法以及圆二色谱(CD)法,研究了蛇床子素(osthole)与人血清白蛋白(HSA)的相互作用。结果表明,蛇床子素通过与HSA形成基态复合物使其内源荧光猝灭。计算出的热力学参数焓变(ΔH)和熵变(ΔS)值表明,疏水作用力是蛇床子素-HSA结合的主要驱动力。位点竞争实验表明,蛇床子素主要结合在HSA的siteⅢ位。根据Frster非辐射能量转移理论计算出蛇床子素在HSA中的结合位置与色氨酸残基间的距离为3.99nm。红外变换光谱和圆二色谱分析显示,蛇床子素的存在诱导HSA的二级结构发生了部分改变。     

荧光光谱法研究抗癌药物白藜芦醇与人血清白蛋白相互作用

运用荧光光谱法研究了抗癌药物白藜芦醇 (resveratrol,Res) 与人血清白蛋白(human serum albumin, HSA) 的相互作用.结果显示,在生理条件下,HSA使Res的荧光最大发射峰发生明显蓝移,说明药物与蛋白间发生相互作用.平衡透析结果表明,Res在HSA上只有一个结合位点.Res对HSA的荧光猝灭是静态猝灭过程,药物与蛋白之间形成复合物,结合常数为7.43×105 L/mol (298 K),结合距离为3.50 nm.8-苯胺基-1-萘磺酸(8-anilion-1-naphthalenesulfonic acid, ANS)结合研究及热力学分析结果表明Res结合在HSA的疏水腔内,疏水作用为主要结合力.     

荧光法研究中药功能因子山奈酚与溶茵酶的相互作用

运用荧光光谱法和紫外光度法,研究了生理pH条件下山奈酚与溶菌酶的相互作用.结果表明,山奈酚对溶菌酶内源荧光产生强烈的猝灭,荧光猝灭机理为动态猝灭.计算得出了25℃时,山奈酚与溶菌酶问的结合常数和结合位点数分别为6.86×lO3mol'·L-1和O.90.由van't Hoff方程式计算出山奈酚与溶菌酶反应的热力学参数:焓变(△H)和熵变(△S)值分别为36.92 kJ·mol-1和206.38 J·mol-·K-1,表明了山奈酚与溶菌酶的作用力是以疏水作用为主,而生成自由能变△G为负值,表明该结合过程是一个自发过程.根据Foster非辐射能量转移理论求出了山奈酚与溶菌酶上色氨酸残基之间的结合距离为5.50nm.     

邻硝基酚与牛血清蛋白的相互作用

在模拟人体生理条件下,应用荧光光谱法、紫外-可见光谱法研究了邻硝基酚(o-nitrophenol)与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用。结果表明:邻硝基酚使BSA內源荧光猝灭的机制是其与BSA形成了基态复合物。用van’t Hoff方程计算出的热力学参数焓变(ΔH)和熵变(ΔS)分别为19.09KJ·mol-1和150.66J·k-1·mol-1,说明维持邻硝基酚-BSA复合物稳定的作用力主要是疏水作用力。位点竞争实验的结果表明,邻硝基酚与BSA的结合位点主要在BSA的亚域ⅡA上(siteI位),结合常数是3.35×104 L·mol-1,结合位点数是1.09。同步荧光光谱分析结果显示,邻硝基酚的存在使BSA构象只发生微弱改变。     

恩诺沙星与脱氧核糖核酸的相互作用

采用紫外光谱和荧光光谱法,在生理条件下(pH=7.4)对恩诺沙星(ENR)与小牛胸腺脱氧核糖核酸(ct-DNA)的作用方式进行了研究。证实了恩诺沙星通过嵌插方式和静电结合方式与DNA发生相互作用。实验表明,DNA能猝灭恩诺沙星的内源性荧光,DNA与恩诺沙星的相互作用为静态猝灭过程,其结合常数为2.73×105L.mol-1,结合位点数为1.12。     

荧光法研究N-(对二甲氨基苯甲酰胺)-N′-苯基脲与血清白蛋白间的作用

合成了主体化合物N-(对二甲氨基苯甲酰胺)-N′-苯基脲(1),采用荧光光谱法研究1与血清白蛋白间的相互作用。在pH7.40的Tris-HCl缓冲溶液中,主体1的荧光强度在一定范围内随牛血清白蛋白(BSA)或人血清白蛋白(HSA)的加入呈线性增强。同时主体1可猝灭血清白蛋白的内源荧光,猝灭过程     

2-羟丙基-β环糊精-过氧化苯甲酰包合物与小牛胸腺DNA的相互作用

在生理酸度条件下(pH 7.4),运用多种光谱分析方法研究了2-羟丙基-β环糊精(Hp-βCD)-过氧化苯甲酰(BPO)包合物与小牛胸腺DNA(ctDNA)的相互作用。结果表明,Hp-βCD与BPO形成11的包合物,两者的包合常数为2.40×10~4 L·mol~(-1)。计算出的热力学参数表明,氢键和范德华力是Hp-βCD-BPO包合物与ctDNA相互作用的主要驱动力。Hp-βCD-BPO包合物存在下,ctDNA的熔点和粘度无明显变化,KI荧光猝灭效应和Na3PO4的存在使Hp-βCD-BPO-ctDNA复合物的荧光强度发生改变,表明Hp-βCD-BPO包合物与ctDNA主要通过沟槽和静电方式结合。红外光谱(FT-IR)和圆二色谱(CD)分析结果显示,Hp-βCD-BPO包合物主要与ctDNA的鸟嘌呤(G碱基)发生特异性结合,并引起ctDNA的B构象向A构象转变。     

光谱法研究刺芒柄花素与牛血清白蛋白的相互作用

在生理pH7.4条件下,应用光谱法研究药物小分子刺芒柄花素与牛血清白蛋白相互作用机理。通过荧光法和紫外吸收光谱法确定了刺芒柄花素对牛血清白蛋白的荧光猝灭机制。采用Stern-Volmer方程求出相互作用的猝灭常数,双对数方程求出结合常数Ka和结合位点数n,进而利用热力学公式判别作用力类型。结果表明:刺芒柄花素与牛血清白蛋白的相互作用的荧光猝灭属于静态方式,298 K时结合常数Ka为1.39×106L.mol-1,结合位点数为1,而主要作用力类型是静电作用。用紫外与同步荧光光谱法研究了刺芒柄花素对BSA构象的影响。     

荧光光谱法研究三唑磷对DNA的损伤作用

在生理酸度条件下(pH 7.4),采用荧光光谱法并结合溴化乙锭(EB)荧光探针、I-离子效应、DNA熔点效应及盐效应等实验手段,研究了三唑磷与DNA的相互作用。实验发现,DNA对三唑磷的内源荧光产生强烈的猝灭,机理为动态猝灭,两者间的结合常数和结合位点数分别为4.54×103L.mol-1和1.082