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荧光及ESI质谱法研究溶菌酶与磷酰化黄酮的相互作用 总被引:10,自引:0,他引:10
分别用荧光法和ESI质谱法研究了磷酰化黄酮和溶菌酶的相互作用 .结果均显示磷酰化黄酮能够和溶菌酶发生弱相互作用 ,与黄酮相比它对溶菌酶更具亲和力 .根据荧光猝灭双倒数图计算了磷酰化黄酮与溶菌酶之间的结合常数为k2 0℃ =1.68× 10 4L/mol,k3 7℃ =1.0 6× 10 4L/mol,实验证明随着温度的升高 ,磷酰化黄酮与溶菌酶的结合常数逐渐降低 ,说明了两者之间形成了复合物 ,此荧光猝灭过程为静态猝灭 .根据F ster能量传递原理计算出磷酰化黄酮在溶菌酶上的结合距离 ,并根据热力学参数确定了磷酰化黄酮与溶菌酶之间的作用力类型为电荷作用力 相似文献
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利用荧光光谱和紫外-可见吸收光谱研究了在缓冲溶液中不同温度下α-硫辛酸(ALA)与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用。结果表明,ALA对BSA的内源荧光猝灭为静态猝灭过程,猝灭常数KSV分别为4.65×103L/mol(26℃)和4.46×103L/mol(37℃)。依据Frster非辐射能量转移机制,得到给体(BSA)-受体(ALA)间的结合距离r=2.90 nm,能量转移效率E=5%。测定了该反应在不同温度下的结合常数KA=4.31×103L/mol(26℃),4.27×103L/mol(37℃),以摩尔比1∶1结合。根据不同温度下的结合常数确定了相互作用过程的热力学参数,并根据热力学参数确定了ALA与BSA之间作用力主要是静电作用。 相似文献
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除草剂西玛津与过氧化氢酶的相互作用 总被引:1,自引:0,他引:1
应用荧光光谱法和微透析液相色谱法研究了水溶液中除草剂西玛津与过氧化氢酶分子间的相互作用。结果表明 ,除草剂对过氧化氢酶的荧光有较强的猝灭作用 ,且静态猝灭是引起荧光猝灭的主要原因。从荧光猝灭和以Scatchard方程拟合微透析液相色谱法的测定结果求出除草剂和CAT的结合常数及结合位点数分别为K =1.5 5× 10 4 L/mol,n =0 .94。并依据能量转移机制 ,求出了西玛津和CAT相互结合时 ,给体 受体间距离r为 0 .164nm。西玛津与过氧化氢酶的相互结合作用以静态猝灭过程为主 ,且其猝灭机制是通过能量转移产生的。西玛津可能与CAT的Tyr2 14发生结合作用 相似文献
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《分析试验室》2017,(6)
采用光谱法及分子对接法考察了该化合物与人血清白蛋白(HSA)的相互作用。荧光光谱分析表明,DJS-NO_2对HSA的荧光有明显的猝灭作用,其机制属于静态荧光猝灭;温度为25℃和37℃时,猝灭常数分别为6.691×10~(13)mol/(L·s)和3.433×10~(13)mol/(L·s);结合常数分别为4.914×10~5mol/L和4.610×10~5mol/L,具有一个结合位点。热力学分析表明,该化合物与HSA之间的结合以疏水作用力为主;三维荧光光谱分析表明DJS-NO_2导致HSA氨基酸残基微环境和二级构象发生变化。圆二色谱分析显示二者的结合使得HSA的α-螺旋含量减少,提示HSA构象发生变化。分子模拟结果显示DJS-NO_2主要与HSA的位点I结合,且该化合物通过氢键与ALA118结合最紧密。 相似文献
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运用荧光及紫外-可见吸收光谱法研究了胡椒酸丁二醇单酯(简称BPM)与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用。实验结果表明,胡椒酸丁二醇单酯与BSA形成基态复合物导致BSA内源性荧光猝灭,猝灭机理主要为静态猝灭和非辐射能量转移,其猝灭速率常数为Kq为1.077×1013L/(mol.s)(25℃)、0.946×1013L/(mol.s)(37℃)。利用荧光猝灭反应测得结合常数KA为2.6×106(25℃)、3.4×106(37℃),结合位点数n为1.30(25℃)、1.33(37℃)。根据Frster能量转移理论得到结合距离r=2.92nm(25℃)、2.66nm(37℃)和能量转移效率E=0.45(25℃)、0.43(37℃)。通过热力学参数计算,确定胡椒酸丁二醇单酯与BSA的相互作用是熵增加和吉布斯自由能降低的自发过程,主要作用力是疏水作用力。 相似文献
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光谱法研究硝苯柳胺与钥孔戚血蓝蛋白的相互作用 总被引:2,自引:1,他引:1
采用荧光光谱和紫外吸收光谱研究了不同温度下硝苯柳胺与钥孔戚血蓝蛋白(KLH)的相互作用.结果发现,KLH的特征荧光峰猝灭,硝苯柳胺对KLH的荧光猝灭机制属于静态猝灭;由Lineweaver-Burk方程计算出不同温度下硝苯柳胺与KLH之间的结合常数K分别为3.81×104 L/mol (25 ℃)和3.01×104 L/mol (37 ℃);由Van′t Hoff方程计算出ΔH和ΔS平均值分别为-15.09 kJ/mol和37.055 J mol -1 K -1,二者之间的作用力主要为静电作用力;该过程是一个熵增加、Gibbs自由能降低的自发分子间作用过程;根据Frster非辐射能量转移机制求得给体与受体间的结合距离r为4.61 nm,能量转移效率为0.0403.同步荧光光谱表明,硝苯柳胺能够被血蓝蛋白存储和转运, 但结合时对蛋白构象有一定影响. 相似文献
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荧光光谱法研究磷酰化5,7-二羟基黄酮与ctDNA的相互作用 总被引:1,自引:0,他引:1
以溴化乙锭(EB)为荧光探针,研究了磷酰化5,7-二羟基黄酮与ctDNA的相互作用。实验结果表明,磷酰化5,7-二羟基黄酮与ctDNA间存在相互作用。随着温度的升高,磷酰化5,7-二羟基黄酮对ctDNA-EB体系的荧光猝灭常数降低,磷酰化5,7-二羟基黄酮可与ctDNA形成复合物,此猝灭过程为静态猝灭。根据Stern-Volmer方程,算出25℃及37℃下磷酰化5,7-二羟基黄酮对ctDNA-EB体系的荧光猝灭常数分别为Kq1=30 860 L/mol及Kq2=27 760 L/mol,并且算出它与ctDNA结合的平衡常数为KM=2.39×107L/mol。 相似文献
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在模拟动物体生理条件下,用荧光和紫外光谱研究了在不同温度下杂多酸盐K7[PTi2W10O40]·6H2O(PM-19)与人血清白蛋白(HSA)结合反应的光谱行为.试验发现,PM-19对HSA有较强的荧光猝灭作用.用Stern-Volmer和Lineweaver-Burk方程分别处理试验数据,发现HSA与PM-19发生反应生成了新的复合物,属于静态荧光猝灭.由Lineweaver-Burk方程求出了不同温度下反应时复合物的形成常数KA(298 K:2.26×105 L/mol;303 K:1.67×105 L/mol;310K:1.01×105 L/mol)及对应温度下结合反应的热力学参数(△H=-51.12kJ/mol;△S=-88.19/-87.85/-88.26 J/K;△G=-24.84/-24.50/-23.78kJ/mol),证明二者之间的主要作用力氢键和范德华力.根据F(o)rster非辐射能量转移机制计算出了两者之间作用距离(4.21 nm).同时用同步荧光光谱法探讨了PM-19对HSA构象的影响. 相似文献
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荷花碱与牛血清白蛋白的相互作用 总被引:5,自引:0,他引:5
利用多种光谱技术研究了在pH7.40的Tris-HCl缓冲体系下,荷花碱与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用。研究发现荷花碱对牛血清白蛋白有较强的荧光猝灭作用且为静态猝灭。用Stern-Volmer和Line weaver-Burk方程处理荧光猝灭数据,得到反应的结合常数在293K时为1.70×104L/mol,结合的ΔH°=-20.2kJ/mol,ΔS°=12.0J/(K.mol)。该药物与血清白蛋白之间的作用力为疏水作用和静电作用。根据Frster非辐射能量转移理论求得荷花碱与BSA相互结合时,其供体-受体间的距离为2.59nm。用圆二色谱等手段表明结合对蛋白的构象产生了影响。同时考察了中药活性成分甘草次酸和脂肪酸对结合的影响。 相似文献
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利用荧光光谱、 同步荧光光谱、 三维荧光光谱、 紫外-可见吸收光谱、 傅里叶变换红外光谱和圆二色光谱以及分子对接模拟方法研究了黄腐酸(FA)与胃蛋白酶(PEP)之间的相互作用. 荧光光谱分析表明, FA-PEP荧光猝灭的类型为静态猝灭. 根据Stern-Volmer方程和静态猝灭双对数公式计算得到猝灭常数Ksv和结合位点数n. 根据Vant’t Hoff方程计算得到热力学常数ΔH=-59.86 kJ/mol, ΔS=-98.13 J·mol -1·K -1, ΔG=-30.62 kJ/mol(298 K). 热力学分析表明, 氢键和范德华力是PEP与FA之间的主要结合力, 其反应为自发过程. 根据F?rster非辐射能量转移理论, 计算得到PEP和FA之间的结合距离为2.436 nm, 表明在FA与PEP之间发生了非辐射能量转移. 三维荧光光谱分析表明, 在FA存在下PEP的肽链骨架结构发生了改变. 此外, 紫外-可见吸收光谱、 同步荧光光谱和红外光谱结果表明, FA使PEP的二级构象发生变化. 分子对接模拟结果表明, FA引起PEP荧光猝灭的结合作用力不仅有氢键和范德华力, 还有疏水作用力. 相似文献
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应用光谱方法研究了生理条件下(pH=7.40)拉米夫定与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用.结果表明,拉米夫定对BSA产生强烈猝灭作用,其荧光猝灭过程属于静态猝灭.在295K和299 K时,拉米夫定与BSA结合常数分别为1.80x104和1.17x105L?mol-1.BSA的结合力是疏水作用力.探讨了拉米夫定对BSA构... 相似文献
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《化学学报》2012,70(12)
在模拟生理pH条件(pH=7.4)下,采用多种光谱法研究日落黄和β-胡萝卜素与BSA的相互作用,并比较两者与BSA相互作用过程的差异性.通过荧光光谱法和紫外吸收光谱法确定了日落黄和β-胡萝卜素对牛血清白蛋白的荧光猝灭机制,采用Stern—Volmer、双对数方程和热力学公式求出相互作用的猝灭常数、结合常数配、结合位点数月和作用力类型.结果表明:日落黄和β-胡萝卜素对BSA的猝灭属于静态猝灭,两者与BSA的民都达到10^5L/mol,结合位点数均为1,日落黄与BSA的作用力以静电引力为主,而β-胡萝卜素则是通过氢键和范德华力与BSA作用.通过红外光谱法和圆二色谱法研究了二者对BSA构象的影响,结果表明,日落黄与BSA作用的过程中,会引起BSA二级结构的改变,而β-胡萝卜素则对BSA的构象基本不产生影响. 相似文献
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用分子对接方法及紫外-可见吸收光谱、同步荧光光谱、三维荧光光谱等实验手段研究了噻螨酮(HEX)与人血清白蛋白(HSA)的相互作用及对HSA构象的影响.预测结果表明,HEX能与HSA发生相互作用,且作用位点site II比site I的打分小约4.5.实验结果表明,HEX猝灭HSA的内源荧光且作用机制为静态猝灭;HEX使HSA周围的微环境发生变化,导致蛋白质的肽链结构改变;298和291 K时HEX与HSA相互作用的结合常数(KA)和结合位点数分别为7.35×103 mol/L、0.82和1.02×104 mol/L、0.86,证实HEX仅在site II存在作用位点;HEX与Trp214的结合距离为3.01 nm,作用力主要为氢键、范德华力和疏水作用力.这些研究所获得的多种信息有助于在分子水平上理解农药对人体造成的毒性及可能的生物累积性. 相似文献
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以溶菌酶作为模型蛋白,主要利用光谱法研究了埃洛石纳米管与溶菌酶之间的相互作用。荧光光谱结果表明向溶菌酶体系中加入埃洛石纳米管会出现荧光猝灭现象,猝灭机理符合静态猝灭规律。共振光散射强度的增加可能与埃洛石纳米管-溶菌酶复合物的形成而导致的分子尺寸的增加有关,这与紫外-可见吸收光谱的变化和静态猝灭机理相一致。同步荧光光谱分析表明两者之间的相互作用可能发生在色氨酸所处位置附近,作用过程使溶菌酶的二级结构发生变化,分子链错误折叠,加入浓度为100mg/L和200mg/L的埃洛石纳米管时,通过圆二色谱数据计算出分别导致α-螺旋的含量降低3.28%和6.89%。 相似文献