用参数Z表征疏水色谱中脲浓度与蛋白质分子的构象变化

研究了５种标准蛋白在流动相中含有不同脲浓度条件下的疏水色谱保留行为。当脲浓度不变时，蛋白质的保留仍然服从计量置换保留模型，并可测定在该特定脲浓度条件下蛋白质的Ｚ值。计量置换参数Ｚ可作为疏水色谱中生物大分子的构象变化的表征。     

依据氨基酸残基的相关性预测蛋白质的结构类型

作为蛋白质的建筑构件,各种类型的蛋白质的20种氨基酸残基之间存在着特定的相互关联,反映了氨基酸残基之间的制约性,并有深刻的物理和化学的内在因素.某些氨基酸残基对之间的相关系数可以作为一种类型的蛋白质区别于其它类型蛋白质的特征,用于蛋白质结构类型的预测.研究了4种类型的蛋白质204个样品的氨基酸残基对的相关性系数,找出了可作为蛋白质结构类型特征的氨基酸残基的相关对,并用于蛋白质结构类型的预测,对于α型、β型、α/β型和α＋β型蛋白质的204个蛋白质样品的交叉测试,正确率分别为94％、89％、79％和89％,平均为88％,高于简单距离法和欧几里德距离法.     

基于图像特征和数学形态学的蛋白质组双向电泳分析法

针对复杂样品蛋白质组分析需求, 提出一种用于双向电泳图像中蛋白质点自动识别新方法. 在根据电泳图像灰度值变化、蛋白质点大小等特征参数对蛋白质点进行预识别基础上, 引入形状特征作为区分蛋白质点和非蛋白斑点的判据, 从而将图像锐化、边缘分析和形态特征识别方法集成用于自动识别双向电泳图谱蛋白质点, 可用于非蛋白斑点干扰较严重的凝胶图像处理. 细胞、组织和血清样品蛋白质组双向电泳分析实验结果表明, 文中方法优于现有电泳图像处理软件算法, 明显降低了蛋白质点的误识率.     

用一种新式的串珠分子模型来介绍分子的点群

利用生活中常见的串珠编制分子模型,得到了一系列属于不同点群的C84同分异构体的串珠分子模型。这些模型可作为可视化教具,帮助学生理解抽象的分子点群的相关知识,也可以作为科普产品向大家介绍与对称性相关的知识。     

蛋白质相互作用的研究方法

生物体的生理功能主要由细胞中的蛋白质控制和调节。其中,多数蛋白质是通过与配体结合或是作为蛋白质复合物中的一部分参与细胞的代谢过程。因此,研究蛋白质间的相互作用是理解生命活动的基础。本文对现有蛋白质相互作用的研究方法和技术进行了评述。     

蛋白质与光谱探针的反应机理与分析应用研究—在碱性介质中Calcon－Cu（Ⅱ）络合物与蛋白质的反应

本文研究了在碱性介质中，金属络合物Ｃａｌｃｏｎ－Ｃｕ（Ⅱ）作为光谱探针与蛋白质的反应．结果表明，Ｃａｌｃｏｎ－Ｃｕ（Ⅱ）与蛋白质反应生成复合物可作为蛋白质测定的基础．研究了反应条件，干扰物质及进行了样品分析．提出了用双波长技术直接求出一个蛋白质分子结合探针个数的方法，并对反应机理进行了初步研究．     

浅谈蛋白质含量量值溯源传递体系的构建

简述了蛋白质含量测定结果溯源到SI单位的重要性,结合中国计量科学研究院开展的工作及当前国际蛋白质计量发展的趋势,阐述了实现蛋白质含量测定结果溯源到SI单位的两种方案,方案中蛋白质标准物质的定值结果可以通过同位素稀释质谱法、滴定法、凝固点下降法等权威计量方法最终与SI单位连接,因此保证了蛋白质标准物质定值结果的准确和可溯源.以蛋白质标准物质作为量值的载体,可实现蛋白质含量量值在应用领域的传递,从而构建起蛋白质含量量值溯源和传递体系.     

圆二色光谱分析蛋白质构象的方法及研究进展

介绍了远紫外圆二色光谱数据计算蛋白质二级结构,辨认蛋白质三级结构类型的原理、拟合方法、实验技术。对近紫外圆二色作为光谱探针,研究蛋白质中芳香氨基酸残基、二硫键微环境的变化作了简单介绍。     

蛋白质顺序测定的策略

近年来蛋白质顺序测定在自动化、微量化与策略方面都有显著的进展。用DNA顺序分析技术间接地测定蛋白质顺序的策略已被广泛地采用,它能加快但不能代替蛋白质的顺序测定。质谱技术测定蛋白质顺序的途径也有了可喜的突破。高效液相色谱分离肽技术的发展、限制性酶切及各种选择性的化学与酶的降解方法的出现,为蛋白质顺序测定提供了更多可选用的工具。     

羰基化蛋白质组学分析进展

蛋白质羰基化作为一种不可逆的翻译后修饰,与诸多疾病和衰老密切相关。有关蛋白质羰基化的各项研究受制于其低丰度、低电离效率及化学相对不稳定性而发展较慢。基于质谱的蛋白质组学分析技术的进步,使蛋白质羰基化的规模化研究成为可能,进而为蛋白质羰基化的相关调控通路研究提供了数据支撑。该综述介绍了蛋白质羰基化的概念、途径、检测方式,并重点介绍了蛋白组学技术应用于蛋白质羰基化分析的进展。     

导电原子力显微镜对蛋白质在分子水平上的电学表征

蛋白质电子传递的研究不仅对阐述生物能量传递具有重要的意义,而且有助于促进生物分子在分子电子器件中的应用．金属蛋白以其固有的电化学和电学特性,在光合作用和呼吸作用中起到重要作用．其中铜蓝蛋白具有良好的电化学性质和明确的分子结构,常常用作研究蛋白质电子传递的模型分子。很多具有微观尺度表征能力的分析仪器可用于研究表面吸附的蛋白质分子。     

体积排阻色谱在蛋白质药物聚集体领域的应用

蛋白质聚集现象是生物制药行业面临的重大问题之一,对蛋白质药物有效性、安全性、质量可控性有很大影响。体积排阻色谱技术是蛋白质药物及其聚集体检测分析的标准技术,具有操作简单、分离条件温和、基本不破坏蛋白质药物结构等优点。但由于蛋白质与固定相存在非特异性相互作用,采用该法检测时存在洗脱延迟、色谱峰拖尾、基线漂移、蛋白质回收率低等问题。该文介绍了体积排阻色谱的分离原理及实际应用,并对该技术在蛋白质药物检测中存在的非特异性吸附问题及相关方法优化做了简要概述。同时列举了几种与体积排阻色谱互补的可用于蛋白质药物聚集体分析的技术。最后,对体积排阻色谱技术的发展前景进行了展望。     

待定模板印迹聚合物对高丰度鸡蛋清蛋白质的脱除

将鸡蛋清溶液作为“待定模板”制备分子印迹聚合物,得到的聚合物作为色谱固定相,显示出能脱除高丰度蛋白质的能力。采用不同浓度的鸡蛋清进行印迹,可以得到具有不同蛋白脱除性质的聚合物。经过实验室自制的注射器色谱系统处理,蛋清中的高丰度蛋白质(如鸡卵清蛋白、溶菌酶、转铁蛋白)可从相应样品溶液当中去除。随着这些高丰度蛋白质谱峰消失,其它组分的质谱信号变得更加明显。根据文献结果及实验所得质谱数据,判定这些蛋白质分别是卵清白蛋白关联蛋白、转铁蛋白关联蛋白质、卵粘蛋白及黄素蛋白。实验表明,待定模板印迹方法具有脱除高丰度蛋白质,并同时保留、富集低丰度修饰蛋白质的能力。     

聚(2-甲基-2-噁唑啉)在毛细管电泳分离蛋白质中的应用

毛细管电泳作为一种常见的液相分离技术,因其分析速度快、分离效率高、样品消耗量少等特点,在蛋白质分离分析领域有广泛应用。然而,常用的熔融硅毛细管容易吸附蛋白质,导致电渗流不稳定,分离结果重现性变差;此外,商用毛细管电泳中常用的紫外检测器由于光程短,使得毛细管电泳的检测灵敏度往往不能达到低丰度蛋白质的直接分析要求。因此寻找能够阻止蛋白质吸附、同时能够提高检测灵敏度的涂层是毛细管电泳分离分析蛋白质的重要课题之一。聚（2-甲基-2-噁唑啉）（PMOXA）作为一种类肽类亲水性聚合物,具有与抗蛋白质吸附聚合物聚乙二醇类似的亲水性、抗蛋白质吸附性和生物相容性,而且其类肽结构使之具有较聚乙二醇更好的稳定性,因此近年来在生物质传递、药物载体和阻抗蛋白质吸附等领域得到越来越多的应用。该文主要从两个方面对聚（2-甲基-2-噁唑啉）在毛细管电泳中的应用进行了阐述。一是利用多巴胺作为黏合层将其涂覆在毛细管内壁作为抗蛋白质吸附涂层,这种涂层不仅能成功分离多种蛋白质的混合物（如溶菌酶、细胞色素C、核糖核酸酶A和α-胰凝乳蛋白酶原A）,而且在定量检测奶粉中三聚氰胺、乳铁蛋白的过程中,能阻抗其他蛋白质的非特异性吸附,提高了毛细管电泳对奶粉中三聚氰胺、乳铁蛋白的检测效率。二是将其与具有刺激响应性的聚合物（如聚丙烯酸）构成二元混合刷涂层,在一定的pH和离子强度条件下,涂层可吸附目标蛋白质（如牛血清白蛋白、溶菌酶）,在另一pH和离子强度条件下可将吸附的目标蛋白质全部释放,同时在释放过程中,处于涂层表面的聚（2-甲基-2-噁唑啉）会进一步阻止蛋白质的吸附,释放的蛋白质在电渗流和电泳的双重作用下快速迁移,到达检测器的蛋白质瞬时浓度大大增加,使目标蛋白质得到富集,目标蛋白质的检测信号得到放大,从而达到了提高低丰度蛋白质检测灵敏度的目的。此外,该文还对聚（2-甲基-2-噁唑啉）在毛细管电泳分离蛋白质中的未来发展趋势进行了展望。     

血红素蛋白质微小仿生模型的设计

金属蛋白种类繁多，功能各异，血红素蛋白质是其中非常重要的一类。为了研究其结构。功能之间的关系，人们采用不同的方法设计了多种血红素蛋白质的微小仿生模型。本文介绍了螺旋束血红素蛋白质，螺旋—血红素—螺旋夹心蛋白质的设计和表征。     

核酸介导蛋白质共价修饰的研究进展

蛋白质是参与各种生理过程的关键生物分子。选择性的蛋白质化学修饰为开发新型生物制药和复杂生物系统中单个蛋白质的功能研究提供了有力工具。核酸作为一种多功能的分子工具,近十年被广泛用于构建选择性的蛋白质修饰策略。在这类策略中,核酸可以：（i）作为模板来辅助反应基团与蛋白质靠近,提高有效反应浓度;（ii）作为导向系统通过结合兴趣蛋白（Proteins of interest,POI）实现共价修饰的选择性;（iii）作为催化剂增强邻近区域的蛋白质修饰反应。该综述着重介绍核酸介导蛋白质共价标记策略的研究进展,并以不同的导向系统为分类,介绍了这类标记策略的发展及主要应用。     

新颖的蛋白质格点模型

提出了建立在键长涨落模型基础上的蛋白质格点模型,通过对二维蛋白质分子的构象研究,发现这种蛋白质分子具有更多的紧密接触对、更低的基态能量和更大的平均紧密度.蛋白质分子的构象数与键数目N的关系为:Ω₀～γ^N,这里γ=4.768.同时与二维的正方形蛋白质格点模型进行了比较.     

膜蛋白质复合物提取方法研究进展

膜蛋白质通过与其他蛋白质相互作用形成膜蛋白质复合物（Membrane protein complexes,MPCs）形式来行使重要的生物学功能,譬如参与细胞－细胞交流、信号传导与分子识别等。MPCs的功能异常会导致多种疾病的发生和临床治疗耐药等问题。研究完整MPCs的组装对于绘制全景式蛋白质－蛋白质相互作用网络,进而揭示膜蛋白质机器的功能具有重要意义。然而,由于MPCs的过表达和纯化仍面临巨大挑战,如何从细胞中实现MPCs的高效提取尤为重要。因此,亟需发展既可确保MPCs提取效率,并能保持其结构稳定性的提取方法。该文对现有MPCs提取方法及其应用进展进行了综述,并对其发展前景加以展望,以期为MPCs的功能解析提供技术支撑。     

对《普通高中化学课程标准》中氨基与亚硝酸法检测蛋白质含量的商榷

《普通高中化学课程标准》中检测蛋白质含量的方法是利用氨基与亚硝酸的反应,其原理是α-氨基与亚硝酸可定量生成氮气,但蛋白质侧链和辅基中的含氮基团难以进行上述反应或者无氮气生成,因此该法不能用于检测蛋白质的含量,但可用于测定蛋白质的水解度。通过比较各种检测蛋白质含量的方法——凯氏定氮法、紫外吸收法、双缩脲法、BCA法、folin-酚试剂法、考马斯亮蓝结合法,建议高中化学教学中采用双缩脲法。     

蛋白质高分子结合体

蛋白质高分子结合体是蛋白质与高分子化合物以特定位置或方式结合的产物。其中,蛋白质(包括酶和多肽)分子中氨基酸残基上的氨基、巯基和羧基是常用的结合位点。本文主要对蛋白质高分子结合体的制备方法进行了综述。聚乙二醇是合成高分子中能够有效改善蛋白质性能的修饰剂,而多糖则是用于制备蛋白质高分子结合体较成功的天然高分子化合物。“点击化学”、活性聚合技术等技术已经被成功应用于蛋白质高分子结合体的制备。某些具有特异结合功能基团的化合物(如金属卟啉、生物素等)与高分子共价结合后也可制备蛋白质高分子结合体。在研究蛋白质高分子结合体制备方法的基础上,近年来开始了这类大分子的自组装行为研究,尤其是对巨型双亲性分子自组装行为的研究,这为设计和构筑先进功能材料提供了新的思路。与高分子化合物的结合是改善蛋白质性能和拓宽蛋白质应用范围的重要技术之一。蛋白质高分子结合体不但可用于生物医药领域,而且在纳米技术和材料科学等领域具有潜在的优势。