异烟肼与牛血清白蛋白相互作用的机理

应用荧光光谱法和紫外-可见吸收光谱法研究了异烟肼(INH)与牛血清白蛋白(BSA)之间的相互作用.结果发现,在pH=7.4的三羟甲基胺基甲烷-盐酸缓冲溶液(Tris-HCl)中,随着异烟肼浓度的增加BSA的荧光强度逐渐减弱,说明它们之间的作用为荧光猝灭作用.并求得它们之间的结合常数KLB=1.07×104 L mol-1(t=25 ℃),KLB=0.579×104 L mol-1(t=35 ℃).依据F(o)rster非辐射能量转移理论确定了授体-受体间的结合距离和能量转移效率.根据热力学参数确定了药物与牛血清白蛋白之间的作用力类型为氢键和van der Waals作用力.     

荧光光谱法探索多巴酚丁胺与BSA的相互作用

用荧光光谱法研究在人体生理pH条件下药物多巴酚丁胺与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用.结果表明,多巴酚丁胺对BSA内源性荧光有较强的猝灭作用,且猝灭类型为静态猝灭.根据猝灭结果求得了298、301、304 K3个不同温度下多巴酚丁胺与牛血清白蛋白结合作用的结合位点数、结合常数以及反应的热力学参数,由此确定出2者之间的主要作用力为疏水作用力.而应用竞争实验确定了多巴酚丁胺在BSA上的结合位点为II位;用同步荧光光谱法探讨多巴酚丁胺对BSA构象的影响.     

双氯芬酸钠与牛血清白蛋白结合反应的特征

在模拟人体生理条件下,采用荧光光谱和紫外 可见吸收光谱法研究了双氯芬酸钠与牛血清白蛋白的结合反应.实验结果显示,双氯芬酸钠对牛血清白蛋白有较强的荧光猝灭作用,该猝灭过程主要为静态荧光猝灭过程;二者结合常数KLB=2.167×105mol·L-1;二者的结合位置距212位色氨酸2.13nm;同时,由结合反应的热力学参数得出二者作用力主要是氢键或VanderWall's力.     

荧光法研究恩诺沙星与牛血清白蛋白的结合作用

应用荧光光谱法、吸光光度法研究了生理条件下(pH=7.4)恩诺沙星(ENR)与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用.实验表明,ENR对BSA内源性荧光的猝灭机制属于形成了复合物的单一静态猝灭过程,其结合常数为2.60×105 L·mol-1,结合位点数为1.07.根据Forster非辐射能量转移理论,计算出恩诺沙星与BSA结合位置距色氨酸残基的距离为 2.57 nm.能量转移效率为0.279.此外,探讨了共存Cu (Ⅱ)、Zn (Ⅱ)对药物与血清白蛋白结合作用的影响.     

盐酸洛美沙星与人血清白蛋白相互作用的荧光光谱

应用荧光光谱法研究了生理条件下盐酸洛美沙星(LOM)与人血清白蛋白(HSA)相互作用机制。研究表明:盐酸洛美沙星对HSA内源荧光的猝灭机制属于形成复合物所引起的静态猝灭,猝灭速率常数Kq为3.37×1012L.mol-1.S-1;结合常数为1.23×105,结合位点数为1.11,并根据F rster非辐射能量转移理论,计算出盐酸洛美沙星与HSA相互结合时其供体-受体间的结合距离(R=2.44 nm)和能量转移效率(E=0.209)。通过HSA与抗菌药物盐酸洛美沙星结合反应,探讨了药物盐酸洛美沙星在生物体内与蛋白质相互作用的生物学效应及其作用机理,讨论了共存Cu2+、Fe3+、Zn2+对盐酸洛美沙星与HSA结合反应的影响。     

芦氟沙星与牛血清白蛋白结合反应的热力学研究

用荧光光谱和紫外-可见吸收光谱法研究了在模拟人体生理条件下，芦氟沙星与牛血清白蛋白的结合反应，发现芦氟沙星对牛血清白蛋白有较强的荧光猝灭作用，用Stern-Volmer和Lineweaver-Burk方程处理荧光猝灭数据．得到了反应的结合常数、结合热力学性质和结合位置等参数．     

呋喃唑酮与牛血清白蛋白相互作用的荧光光谱

运用荧光光谱法和紫外-可见分光光度法研究了生理pH条件下呋喃唑酮与牛血清白蛋白(BSA)的结合作用。结果表明,呋喃唑酮对BSA的荧光有较强的猝灭作用,该猝灭机理属于形成复合物的静态猝灭。求得了不同温度下(25℃、31℃和37℃)呋喃唑酮与BSA作用的结合常数和结合位点数。由van’     

甲磺酸帕珠沙星与牛血清白蛋白相互作用及共存金属离子的影响

用荧光光谱法研究水溶液中甲磺酸帕珠沙星与牛血清白蛋白的结合反应,测定了298,308K温度下甲磺酸帕殊沙星与牛血清白蛋白的结合常数KA（分别为7．63×10^4,6．25×10^4 L·mol^-1）和结合位点数n（分剐为1．04,1．03）,探讨了其荧光猝灭机制;根据热力学参数确定了甲磺酸帕珠沙星与牛血清白蛋白之间的作用力以静电作用为主,并运用Foster偶极-偶极非辐射能量转移原理,测定了其相互结合时授-受体间距离r为3．17nm;采用同步荧光技术确定甲磺酸帕珠沙星对牛血清白蛋白构象产生一定的影响;进一步考察了3种金属离子对该结合反应的影响,探讨了其相互作用机制．     

荧光光谱法研究抗癌药物白藜芦醇与人血清白蛋白相互作用

运用荧光光谱法研究了抗癌药物白藜芦醇 (resveratrol,Res) 与人血清白蛋白(human serum albumin, HSA) 的相互作用.结果显示,在生理条件下,HSA使Res的荧光最大发射峰发生明显蓝移,说明药物与蛋白间发生相互作用.平衡透析结果表明,Res在HSA上只有一个结合位点.Res对HSA的荧光猝灭是静态猝灭过程,药物与蛋白之间形成复合物,结合常数为7.43×105 L/mol (298 K),结合距离为3.50 nm.8-苯胺基-1-萘磺酸(8-anilion-1-naphthalenesulfonic acid, ANS)结合研究及热力学分析结果表明Res结合在HSA的疏水腔内,疏水作用为主要结合力.     

光谱法研究吲达帕胺与牛血清白蛋白的相互作用

用荧光分光光度法和紫外可见分光光度法研究了新型抗高血压药吲达帕胺(Indapamide,IDP)与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用机理.结果表明,IDP对BSA的荧光猝灭过程是一个静态猝灭过程,结合常数K=1.29×105 L·mol-1,结合位点数n=0.56(27 ℃).通过热力学方程,算得焓变ΔH<0,熵变ΔS<0,表明两者之间的作用力主要是氢键和范德华力.基于Frster能量转移理论确定了IDP与BSA的结合距离以及能量转移效率.本实验采用同步荧光光谱法分析了IDP对BSA构象的影响.此外,讨论了Cu2 对IDP与BSA结合反应的影响.     

等温滴定量热法研究牛血清白蛋白与十二烷基二羟乙基甲基溴化铵的相互作用

用等温滴定热量计测定了牛血清白蛋白（BSA）与十二烷基二羟乙基甲基溴化铵（DDHAB）的相互作用焓,探讨了表面活性剂浓度、温度和盐浓度等对相互作用焓的影响.BSA与表面活性剂相互作用焓是静电作用、去水化作用、疏水作用和表面活性剂胶束化等协同作用的结果,在其他条件保持不变时,相互作用焓随表面活性剂浓度改变,在临界胶束浓度（CMC）前后区域分别出现吸热峰.加入NaCl可引起相互作用焓峰值及其位置的变化.     

氧氟沙星和左氟沙星与人血清白蛋白的相互作用研究

用光谱技术研究了水溶液中氧氟沙星(OFLX)和左氟沙星(LVFX)与人血清白蛋白相互作用的机制.荧光猝灭法测得的结果表明反应的结合常数为KOFLX＝0.482×105L@mol-1,KLVFX=0.529×105L@mol-1,结合位点数nOFLX＝0.72,nLVFX=0.74.按照Fōorster非辐射能量转移理论得到药物-蛋白之间的结合距离分别为rOFLX=2.94nm,nVFX=2.85 nm.实验结果说明OFLX与LVFX在体内与蛋白结合直到运输到受体部位这一环节基本相同.     

水溶性季铵盐卟啉化合物与牛血清白蛋白的相互作用

以荧光技术研究了合成的水溶性季铵盐卟啉化合物1，1a—1c和2，2a—2c与牛血清白蛋白(BSA)的结合作用．由实验数据求得反应的结合常数、结合位点数．根据Foster非辐射能量理论得到能量转移效率和结合距离．测试结果表明，合成的卟啉化合物与BSA之间均具有较强的结合作用，其中BSA对1a，2a的结合常数明显大于其它卟啉化合物，初步探讨了卟啉化古物与BSA作用的荧光猝灭机理．同时，利用不同浓度下卟啉化合物与BSA作用的同步荧光光谱，考察了卟啉化合物对BSA构象的影响。     

甲磺酸培氟沙星与牛血清白蛋白的相互作用研究

应用荧光光谱法研究了喹诺酮抗菌素甲磺酸培氟沙星与牛血清白蛋白分子间的结合反应，测定了结合常数K和结合位点数n，讨论了荧光猝灭机理，并依据Foerster非辐射能量转移机制确定了授体-受体间的结合距离和能量转移率。采用同步荧光技术考察了甲磺酸培氟沙星对牛血清白蛋白构象的影响。此外，还探讨了在金属离子Zn^2 存在下甲磺酸培氟沙星与牛血清白蛋白的结合作用。     

乙烯基荧光功能单体的合成及与牛血清白蛋白的相互作用

用1-芘基丁酸和L-苯丙氨酸通过酯化、偶合、酰化等反应合成了一种新的乙烯基荧光功能单体N-丙烯酰胺乙基-2-（1-芘基丁酰胺摹）苯丙酰胺（Py-Phe-DA），产率71．2％．经1^H NMR（核磁共振氢谱），MS（质谱）和FT-IR（红外光谱）等证实了它的结构和组成，并对中间体及产物的合成和分离纯化进行了讨论．该单体与牛血清白蛋白反应的荧光光谱结果表明它们之间可发生相互作用．     

褪黑素和芦丁抑制蛋白质硝基化的比较研究

以牛血清白蛋白为硝化底物、过氧亚硝酸为硝化试剂,研究了褪黑素和芦丁对蛋白质硝基化的抑制作用.通过对硝基化反应各种影响因素的探讨,发现在37℃,pH 7.2,反应时间90 min以及过氧亚硝酸浓度为6.0×10~(-4)mol/L时,硝基化反应进行最完全.实验分别在硝基化反应进行前、进行中以及反应后,在硝基化反应体系中引入不同浓度的抑制剂褪黑素和芦丁.结果显示,在硝基化反应发生前加入抑制剂,抑制硝基化反应的效果最为明显;当褪黑素和芦丁的终浓度为5.0×10~(-5) mol/L时,抑制率分别达到80.7%和52.4%;若继续增加褪黑素,抑制率几乎不再变化,继续增加芦丁,抑制率小幅上升后开始呈下降趋势.总的来说,褪黑素抑制蛋白质硝基化的效果明显好于同浓度的芦丁.     

Ebselen卟啉的合成及其与牛血清白蛋白的相互作用

以2-氯硒基苯甲酰氯和5,15-二(4-氨基苯基)-10,20-二苯基卟啉为原料,合成了双ebselen单卟啉(5,15-二ebselen-10,20-二苯基卟啉),用紫外可见光谱(UV-Vis),红外光谱(IR),核磁共振氢谱(1H NMR),高分辩质谱(HR-MS)对其结构进行了确认.同时,考察了新化合物与牛血清白蛋白(BSA)相互作用的荧光光谱,由实验数据求得该双ebselen单卟啉与BSA的结合常数KA=1.69×105L/mol.分析荧光结果表明双ebselen单卟啉与BSA之间发生了较强的静态猝灭.     

荧光法研究N-(对二甲氨基苯甲酰胺)-N′-苯基脲与血清白蛋白间的作用

合成了主体化合物N-(对二甲氨基苯甲酰胺)-N′-苯基脲(1),采用荧光光谱法研究1与血清白蛋白间的相互作用。在pH7.40的Tris-HCl缓冲溶液中,主体1的荧光强度在一定范围内随牛血清白蛋白(BSA)或人血清白蛋白(HSA)的加入呈线性增强。同时主体1可猝灭血清白蛋白的内源荧光,猝灭过程     

荧光光谱法研究甜蜜素与牛血清白蛋白的相互作用

在生理酸度（pH 7．4）条件下,利用荧光光谱法研究了甜蜜素与牛血清白蛋白（BSA）的相互作用。结果表明,甜蜜素与 BSA 形成基态复合物而引起 BSA 的内源性荧光猝灭,25℃时的结合常数为3．05×103 L·mol－1,结合位点数约等于1。利用 Van’t Hoff 方程计算出热力学参数：焓变（ΔHθ）和熵变（ΔSθ）分别为－3．46 KJ·mol－1和48．23 J·mol－1·K－1,表明疏水作用和氢键是维持 BSA－甜蜜素复合物稳定的主要作用力。位点竞争实验表明,甜蜜素主要结合于 BSA 的亚域ⅡA,即 site I 位。同步荧光结果显示,甜蜜素与 BSA 的结合诱导 BSA 色氨酸残基所处微环境疏水性有所增加,而对酪氨酸残基微环境没有明显影响。Zn2＋、Mg2＋的存在对 BSA－甜蜜素的结合有促进作用,而 Ca2＋、Fe3＋、Cu2＋则对 BSA－甜蜜素复合物的形成有抑制作用。