Mn(Ⅱ)与HSA或BSz的结合平衡研究

作者[1]曾在紫外区观察LMCT谱带,研究了1∶1Mn(Ⅱ)-HSA和Mn(Ⅱ)-BSA在生理pH(7.43)下金属中心的结构,认为Mn(Ⅱ)在人血清白蛋白(Human Serum Albumin,简称HSA)和牛血清白蛋白(Bovine Serum Albumin,简称BSA)中的优先结合部位最可能位于HSA或BSA的N-端三肽段上,涉及4个含氮基团,第5个配位原子是ASP1上的羧基氧.用平衡透析法进一步研究了生理pH条件下Mn(Ⅱ)在HSA和BSA中的结合部位的类型、数目及结合能力,并探讨了优先结合部位的可能位置和(或)配体.......     

牛血红蛋白与纳米雄黄相互作用的光谱研究

采用紫外-可见吸收光谱、荧光光谱研究牛血红蛋白(bovine hemoglobin,简称BHb)与纳米雄黄的相互作用。从紫外-可见吸收光谱可观察到,随着纳米雄黄浓度的增加,牛血红蛋白406 nm附近的特征Soret吸收带红移至413 nm,且强度逐渐降低。强度的降低表明纳米雄黄可能使部分血红素辅基逐渐从它们的键腔中脱离出来。特征峰位的红移推测为纳米雄黄中的砷结合了血红蛋白中的氧,诱导血红蛋白脱氧,变成脱氧血红蛋白,其构象由R态转变成T态。由荧光光谱研究可以得出随着纳米雄黄浓度的增加,牛血红蛋白338 nm处的荧光强度逐渐减弱,Stern-Volmer方程分析表明,纳米雄黄静态猝灭牛血红蛋白的内源荧光。紫外-可见吸收光谱与荧光光谱的计算结果均表明,牛血红蛋白与纳米雄黄的结合常数k的数量级达到109。     

载银纳米TiO2光催化降解水中的有机污物

载银纳米TiO2光催化降解水中的有机污物     

金纳米粒表面修饰官能团及其影响细胞作用的机制

通过配体交换法,在AuNPs表面分别引入羟基(-OH),羧基(-COOH)和甲基(-CH₃),制备了3种表面修饰官能团的金纳米粒:Au-OHNPs,Au-COOHNPs和Au-CH₃NPs,其平均粒径为(15.6±3.2)nm,ζ电位均为负值。MTT法对比研究表面修饰和未修饰的AuNPs与HeLa细胞和MCG-803细胞作用后的细胞存活率,当浓度达到197ng·mL^-1时,表现出低细胞毒性,且顺序为:AuNPs> Au-CH₃NPs> Au-COOHNPs≈Au-OHNPs。细胞周期研究结果发现,表面未修饰的AuNPs对细胞G₂/M期活动有一定的阻滞作用。单个活细胞显微拉曼光谱原位对比研究表面修饰和未修饰的AuNPs与HeLa细胞的作用,结果表明:未修饰的AuNPs和Au-CH₃NPs与细胞作用的主靶点可能为DNA骨架、碱基和细胞磷脂膜的极性头部,而Au-COOHNPs与Au-OHNPs对这些位点作用轻微。本研究为解释表面修饰-COOH和-OH官能团可降低AuNPs细胞毒性提供了研究证据。     

硫酸软骨素-阳离子表面活性剂缔合物微粒体系的共振散射光谱研究及分析应用

蒋治良,邹明静,梁爱惠,沈星灿. 硫酸软骨素-阳离子表面活性剂缔合物微粒体系的共振散射光谱研究及分析应用[J]. 化学学报, 2006, 64(2): 111-116.     

金纳米粒表面修饰官能团及其影响细胞作用的机制

通过配体交换法,在AuNPs表面分别引入羟基(-OH),羧基(-COOH)和甲基(-CH₃),制备了3种表面修饰官能团的金纳米粒:Au-OH NPs,Au-COOH NPs和Au-CH₃ NPs,其平均粒径为(15.6±3.2)nm,ζ电位均为负值。MTT法对比研究表面修饰和未修饰的AuNPs与HeLa细胞和MCG-803细胞作用后的细胞存活率,当浓度达到197 ng·mL^-1时,表现出低细胞毒性,且顺序为:AuNPs > Au-CH₃ NPs > Au-COOH NPs≈Au-OH NPs。细胞周期研究结果发现,表面未修饰的AuNPs对细胞G2/M期活动有一定的阻滞作用。单个活细胞显微拉曼光谱原位对比研究表面修饰和未修饰的AuNPs与HeLa细胞的作用,结果表明:未修饰的AuNPs和Au-CH₃ NPs与细胞作用的主靶点可能为DNA骨架、碱基和细胞磷脂膜的极性头部,而Au-COOH NPs与Au-OH NPs对这些位点作用轻微。本研究为解释表面修饰-COOH和-OH官能团可降低AuNPs细胞毒性提供了研究证据。     

尼古丁与BSA相互作用的光谱研究

用紫外-可见光谱和荧光光谱研究了尼古丁与牛血清白蛋白(bovine serum albumin, BSA)的相互作用。荧光研究表明,尼古丁浓度的增加引起BSA 345 nm处荧光有规律地猝灭。Stern-Volmer 方程分析pH 5.0,pH 7.4和pH 11.0体系的荧光猝灭机理发现,pH 5.0体系属动态猝灭,而pH 7.4和pH 11.0体系为静态猝灭。Lineweaver-Burk双倒数方程计算pH 7.4和pH 11.0体系在温度为20和37 ℃条件下尼古丁和BSA的结合常数k分别为：k_{20 ℃}=140.15 L·mol-1 ,k_{37 ℃}=131.83 L·mol-1 (pH 7.4)和k_{20 ℃}=141.76 L·mol-1,k_{37 ℃}=27.79 L·mol-1(pH 11.0),表明结合常数在pH 7.4条件下受温度的影响要比pH 11.0条件下小,推测是由于不同pH下尼古丁存在的不同形态所致。紫外-可见光谱研究表明,pH 7.4条件下尼古丁浓度的增加引BSA在210 nm处吸收峰吸收强度减小且红移,说明BSA二级结构发生变化,即螺旋结构变松散;紫外二阶导数光谱和同步荧光光谱(Δλ=λ_em-λ_ex=15 nm和Δλ=λ_<i>em-λ_ex=60 nm)分析尼古丁对BSA芳香性氨基酸(Trp, Tyr和Phe)残基微环境的变化,结果表明高浓度的尼古丁使所有这些芳香性氨基酸残基微环境由疏水环境转变为亲水环境。     

纳米粒子特性与生物分析

介绍了纳米粒子的独特性质及其在生物分析中的应用。着重阐述了它在识别核酸序列、免疫分析、生物染色、生物分离及传感器等领域的最新研究进展。引用文献66篇。     

Mn(II)与HSA或BSA的结合平衡研究

作者[1] 曾在紫外区观察 LMCT谱带 ,研究了 1∶ 1Mn( ) - HSA和 Mn( ) - BSA在生理 p H(7.43)下金属中心的结构 ,认为 Mn( )在人血清白蛋白 (Human Serum Albumin,简称 HSA)和牛血清白蛋白 (Bovine Serum Albumin,简称 BSA)中的优先结合部位最可能位于 HSA或 BSA的N-端三肽段上 ,涉及 4个含氮基团 ,第 5个配位原子是 ASP1上的羧基氧。用平衡透析法进一步研究了生理 p H条件下 Mn( )在 HSA和 BSA中的结合部位的类型、数目及结合能力 ,并探讨了优先结合部位的可能位置和 (或 )配体。实验同文献 [2 ]。1　Mn( )在 HSA或 B…