光谱法研究儿茶素与牛血清白蛋白的相互作用

运用荧光猝灭光谱、傅里叶红外光谱(FTIR)等光谱手段研究了模拟人体牛理条件下儿茶素与牛血清白蛋白(bovine serum albumin,BSA)的相互作用,求出了儿茶素与BSA结合的结合常数、结合位置、结合类型等参数,并研究了共存离子对儿茶素与BSA的结合常数的影响.实验结果表明:儿茶素与BsA形成复合物从而猝灭BSA的内源荧光,且其荧光猝灭机理符合静态机制.296,303,310 K下儿茶素与BSA结合的结合常数分别为:2.368,2.249,2.152×106 L·mol-1.热力学数据表明儿茶素与BsA主要靠疏水作用力和静电作用力结合,探针实验表明儿茶素与BSA在结合位点Site Ⅰ发生结合.F(o)ster偶极一偶极非辐射能量转移机理确定了儿茶素在BSA中与第214位色氨酸残基之间的距离r=1.93 nm.FTIR光谱显示,儿茶素诱导BSA的二级结构发生了变化.     

傅里叶变换红外光谱研究鲤鱼雌激素受体与邻苯二甲酸酯的相互作用

通过电泳结合电洗脱(SDS-PAGE)的方法分离纯化鲤鱼体内的雌激素受体,得到高纯度的受体;再通过傅里叶变换红外光谱探讨雌激素受体与邻苯二甲酸二正丁酯(DBP)结合后其结构的变化,通过实验发现,配体DBP能与雌激素受体结合并对雌激素受体的结构产生了明显的影响。     

光谱法研究PA612/TPU熔融共混体系相互作用

采用熔融共混制备尼龙(PA)612/热塑性聚氨酯(TPU)复合材料,通过广角X射线衍射仪(WAXD)和傅里叶变换红外光谱仪(FTIR)研究了PA612和TPU之间的相互作用。WAXD结果表明,TPU的加入影响了PA612的结晶完善度,且随着TPU含量的增加,PA612的结晶度逐渐降低。FTIR的结果证实了共混样品中PA612与TPU形成了新的氢键,且熔融共混过程中两组分之间有少量化学反应发生。     

利用光子相关光谱研究蛋白分子相互作用

利用光子相关光谱技术研究了人血清白蛋白分子在不同蛋白浓度和pH值条件下的扩散系数。结果表明库仑力对蛋白质的扩散起主要作用,在等电位点下(pH=5.2)库仑力的影响消失,蛋白质的扩散系数最小;等电点测量出扩散系数随浓度的增加而线性减小,主要原因是蛋白质间的库仑排斥力变小,引力得到相对增强,测得人血清白蛋白的半径为3.44±0.01nm。     

超声波处理对脱脂麦胚分离蛋白结构的变化研究

应用傅里叶红外光谱(FTIR)、荧光光谱研究超声处理对脱脂麦胚分离蛋白(DWGP)结构的变化,建立DWGP高效酶解与其结构变化之间的关系.研究发现,超声处理均可提高DWGP的酶解效果,特别是经超声功率600 W、时间10 min处理后,酶解液抑制活性与对照组相比提高了23.96%.通过荧光光谱发现,超声作用改变DWGP溶液荧光强度,适当超声处理可使蛋白分子伸展、生色基团外露,有助于蛋白酶解后获得活性更高的抑制肽.采用对FTIR谱酰胺I带进行曲线拟合的方法,定量分析了不同超声功率、时间对DWGP二级结构的影响,发现超声作用使β-折叠相对含量下降而β-转角含量增加,这可能是DWGP酶解后获得高效抑制肽的主要原因.     

傅里叶变换红外光谱对阴离子表面活性剂SDS与牛血清白蛋白相互作用的研究

对牛血清白蛋白BSA与阴离子表面活性剂SDS在水溶液中不同浓度和不同相互作用时间的红外光谱进行了研究。研究表明,短时间和低浓度时SDS使BSA的α-螺旋结构增加,无规结构降低,没有破坏蛋白质的二级结构;当SDS浓度很大或者SDS与BSA的作用时间长时,蛋白质的二级结构遭到破坏,BSA的α-螺旋结构降低,无规结构增加。     

三种蛋白和黄酮结合物中氢键与黄酮稳定性相关性分析研究

运用三维荧光光谱、紫外可见分光光谱以及傅里叶红外光谱等手段研究了蛋白与黄酮分子的相互作用,并结合相关性分析的统计学手段分析了蛋白与黄酮分子相互作用方式对黄酮稳定性的影响。实验结果表明,疏水相互作用是三种蛋白与黄酮分子之间主要的作用力,在牛血清白蛋白与黄酮的结合中有氢键的参与,同时发现在牛血清白蛋白体系中黄酮的稳定性明显增强。通过相关性分析证明蛋白对黄酮稳定性的提高与两者之间的分子间氢键有关,氢键结合作用越强蛋白对黄酮保护越明显。     

FTIR光学信息研究PLD蛋白分子冻干胁迫下的二级结构变化

通过FTIR光学信息研究液态和固态磷脂酶D的二级结构,结果表明FTIR光学信息是一种有效的蛋白质分子二级结构研究方法。FTIR的光学信息分析表明冻干胁迫下,磷脂酶D的FTIR光学信息及二级结构发生较大变化。在磷脂酶D活性构象时的pH冻干使磷脂酶Dα螺旋大大下降,无规卷曲大大上升,β折叠几乎没有变化,说明PLD蛋白质分子空间有序构象解体严重。功能性试验表明,磷脂酶D二级结构的变化直接导致了其活性发生很大变化。     

乳清分离蛋白-葡聚糖接枝物性质的荧光光谱法分析

乳清分离蛋白与葡聚糖的混合物在干热处理条件下,发生了以褐变为特征的美拉德反应。当葡聚糖分子量由67kD增至150kD时,游离氨基含量分别下降了35.77%和30.53%,糖链越长,其接入到蛋白质肽链的难度越大。采用荧光光谱对乳清分离蛋白-葡聚糖接枝物的性质进行分析。内源荧光光谱图显示,接枝产物在405nm的最大荧光强度显著提高,且350～500nm范围内的荧光强度顺序为:G67>G150,这说明接枝物中有Maillard反应体系所特有的荧光物质生成;由外援荧光光谱图得出,接枝产物在470nm的最大荧光强度均有明显降低,各溶液体系中荧光强度高低顺序依次为:WPI>G150>G67。疏水性指数的测定进一步说明两种不同分子量的葡聚糖接入到蛋白质肽链中,对乳清分离蛋白的疏水性均有一定的屏蔽作用。     

基于光谱特征的pH对溶解态有机质与铜相互作用的影响研究

环境条件的变化能够影响和改变溶解态有机质(DOM)的组成结构及化学特征,进而影响其生物地球化学循环过程。采用同步荧光光谱、三维荧光光谱、傅里叶变换红外光谱(FTIR),结合二维相关光谱分析方法,研究了pH条件变化对DOM特性及其与Cu²⁺相互作用的影响。结果表明,(1)随着pH值由5逐渐升高至10, DOM不同组分的荧光强度显著增强,其中类腐殖酸组分变化最显著,类富里酸组分变化最优先,这是由于pH的变化引起的醛酮、酚基、羧基等相关基团暴露导致的。(2)荧光光谱二维相关分析表明,pH的改变能够显著地影响DOM不同组分与Cu²⁺的结合能力,但并不能影响其结合顺序。三维荧光光谱结合平行因子分析共解析出3个荧光组分,荧光组分的淬灭曲线非线性拟合结果更是定量验证了这一结果。(3)FTIR结果表明高pH条件下DOM与Cu²⁺结合点位更多,结合强度更强。pH 5和pH 10条件下DOM官能团与Cu²⁺的结合顺序分别依次为：多糖C—O>酚基>醛酮CO>芳香族C—H和多糖C—O>酰胺Ⅱ带C—N...     

微胶囊形成过程中蛋白质二级结构变化的红外光谱分析

选用乳清蛋白、大豆分离蛋白分别与麦芽糊精共混作为微胶囊壁材,用红外光谱法研究这两种蛋白质在微胶囊形成前后的结构变化。结果表明：两种蛋白质分别与麦芽糊精共混,经过加热和喷雾干燥后,蛋白质的二级结构发生了改变,其中乳清蛋白二级结构α-螺旋含量降低1.90%,β-折叠含量增加0.89%,β-转角增加8.19%,无规卷曲减少7.18%。大豆分离蛋白二级结构α-螺旋含量降低1.64%,β-转角含量降低0.47%,β-折叠增加10.20%,无规卷曲减少了9.03%。同时,两种蛋白质的酰胺Ⅰ带均向低波数方向移动,说明在微胶囊壁结构形成过程中两种蛋白质与麦芽糊精之间发生了相互作用,形成的氢键作用力较强。利用扫描电镜观察分别用两种蛋白质作为壁材包埋大豆油脂微胶囊的表面微结构,发现使用α-螺旋含量高的乳清蛋白为壁材的微胶囊表面更光滑、完整。     

The secondary structure of heated whey protein and its hydrolysates antigenicity

Fourier transform infrared spectroscopy(FTIR) and circular dichroism(CD) were used to investigate the conformational changes of heated whey protein(WP) and the corresponding changes in the hydrolysates immunoreactivity were determined by competitive enzyme-linked immunosorbent assay(ELISA).Results showed that the contents of α-helix and β-sheet of WP did not decrease much under mild heating conditions and the antigenicity was relatively high;when the heating intensity increased(70 ℃ for 25 min or 75 ℃ for 2...     

氯化镧与聚氨酯相互作用的FTIR研究

将LaCl3 掺入PU制得LaCl3 /PU复合体系。DSC的结果显示LaCl3 的加入使得PU体系的相转变行为发生了变化 ,位于 11 5 8℃的吸热峰消失。通过FTIR研究表明 :La3 与PU体系内的羰基发生了络合配位作用 ,使得PU的氢键结构体系发生了变化 ,峰位分别由 16 33和 3311cm-1蓝移至 16 4 7和 335 5cm-1。远红外光谱的中 2 0 0cm-1峰的出现也进一步证明了La—O键的形成。这为PU与氯化镧的络合作用的存在提供了直接的证据。     

聚己内酰胺-锌盐相互作用的研究

本文用X 射线衍射和傅里叶变换红外光谱法研究了聚己内酰胺与氯化锌的相互作用。实验结果表明 ,当把聚己内酰胺的甲酸溶液加入饱和氯化锌水溶液 ,沉淀析出物与在纯水中析出的聚己内酰胺有明显的不同。X 射线衍射结果表明在纯水中沉淀析出的聚己内酰胺分子链发生结晶而在饱和氯化锌水溶液中析出的聚己内酰胺却未观察到尖锐衍射峰。红外光谱研究证明 ,在饱和氯化锌水溶液中析出的聚己内酰胺中所含的锌离子与酰胺基团发生相互作用 ,致使酰胺Ⅰ ,Ⅱ带发生巨大变化。酰胺Ⅰ带发生红移证明锌离子与酰胺基团上的羰基发生络合配位 ,这种作用抑制尼龙分子链之间通过CO和N—H基团形成氢键 ,阻碍聚己内酰胺分子的自由运动和整齐堆砌 ,从而使尼龙无法结晶。尼龙与锌盐之间的这种相互作用可能为发展一种尼龙加工制造新方法提供种新的机会。     

天然色素苏木精与蛋白质纤维之间的相互作用

通过量子化学计算方法在密度泛函理论B 3LYP/6-31G*水平上对天然色素与蛋白质纤维之间的相互作用的相关性质进行了系统研究。对含有不同官能团的蛋白质纤维分子片段、苏木分子以及它们所构成的二元相互作用体系的几何构型进行了优化和频率分析;得到了含有不同官能团的蛋白质纤维分子片段和苏木分子之间的相互作用能和热力学数据,以及NBO电荷转移情况;通过AIM分析界定了含有不同官能团的蛋白质纤维分子片段和苏木分子之间的相互作用性质。计算结果表明,利用苏木对蛋白质纤维进行染色时,如果染液偏酸性,则苏木主要与蛋白质纤维中的氨基发生作用;如果染液偏碱性,则苏木主要与蛋白质纤维中的羧基发生作用。相对来说,在碱性条件下染色时,蛋白质纤维与苏木相互作用的结构更稳定。     

聚乙烯吡咯烷酮与苯磺酸铕相互作用研究

用变温红外光谱法和荧光光谱法研究了聚乙烯吡咯烷酮与苯磺酸铕的相互作用。聚乙烯吡咯烷酮的酰胺基团可与苯磺酸铕中的铕离子发生络合配位作用,导致聚乙烯吡咯烷酮的酰胺Ⅰ带发生红移。这种络合配位作用,使原本不溶于氯仿的苯磺酸铕可溶于含聚乙烯吡咯烷酮的氯仿溶液。在苯磺酸铕固体的发射光谱中,只能观察到铕离子的f—f跃迁特征发射峰,而在苯磺酸铕浓水溶液的荧光光谱中,亦可观测到苯磺酸根的π*→π跃迁峰,说明苯磺酸铕在水溶液中存在解络合现象。苯磺酸铕在溶液中的解络合行为使铕离子周围的可配位空间增大,这为PVP的酰胺基团与铕离子发生络合配位作用创造了条件。     

p-HPcZn与肌红蛋白结合性能的研究

利用荧光光谱和同步荧光光谱技术研究了在模拟人体生理条件下β-四(羧基苯氧基)锌酞菁（p-HPcZn）与肌红蛋白的相互作用。p-HPcZn能够显著地猝灭肌红蛋白的荧光,说明两者之间存在着很强的相互作用。变温荧光光谱实验的结果确证该作用可以导致p-HPcZn分子和肌红蛋白分子之间形成复合物,使得p-HPcZn可以通过静态猝灭有效地猝灭了肌红蛋白的荧光。通过对荧光光谱的数据进行处理得知,p-HPcZn分子和肌红蛋白分子形成复合物的结合常数为2.481×105,结合位点n为0.444。另外,p-HPcZn和肌红蛋白之间发生的相互作用还使肌红蛋白分子的构象发生改变。     

蛋白质与酸性染料相互作用的分光光度研究

分别在酸性碱性介质研究了铬天青S（CAS）,溴甲酚渌（BCG）,溴邻苯三酚红（BPR）和甲基百里酚蓝（MTB）与蛋白质结合的光度性质。在pH 3．8－4．0,蛋白质使CAS和BCG的吸光度降低,在pH 3．8和10．8,蛋白质分别使BOR和MTB最大吸收波长红移10和20nm,并使染料吸光度增大。无论染料吸光度降低或增大,均与蛋白质浓度在一定浓度范围内成正比。初步讨论了蛋白质与染料作用的机理。     

蛋白质与酸性染料相互作用的分光光度研究

分别在酸性和碱性介质研究了铬天青S(CAS),溴甲酚绿(BCG),溴邻苯三酚红(BPR)和甲基百里酚蓝(MTB)与蛋白质结合的光度性质.在pH3.8～4.0,蛋白质使CAS和BCG的吸光度降低,在pH3.8和10.8,蛋白质分别使BPR和MTB最大吸收波长红移10和20nm,并使染料吸光度增大.无论染料吸光度降低或增大,均与蛋白质浓度在一定浓度范围内成正比.初步讨论了蛋白质与染料作用的机理.