酶催化动力学光度法测定锌

近年来酶法在分析测定方面的研究非常活跃，酶法测定锌已有报道，基本为终点测定法。本文中的研究是基于LDH催化下列反应：丙酮酸＋NADH=乳酸＋NAD^＋（氧化型烟酰胺腺嘌呤二核苷酸），锌离子的存在对酶催化反应具有抑制作用，反应速度的变化率与锌离子的浓度呈相关关系，从而可测定试样中的锌离子含量。本方法不需要底物转变完全，与终点测定法相比，可减少测定时间并节省酶量。     

乳状液膜体系分离提取铜离子

以Span80-对氨基苯磺酸(APS)-NH3液膜体系分离提取Cu2+。最佳分离条件为:制乳搅拌速度3500r/min,制乳时间及乳水混合时间分别为10min和20min,乳水比和油内比分别为0.38和0.44,APS、Span80和液体石蜡浓度分别为11%、4.4%和2.2%,内相NH3和外相HCl浓度分别为4.0mol/L和0.5mol/L。用该体系分离提取了模拟样中的Cu2+。     

荧光光谱法结合分子对接研究邻苯二甲酸单环己酯与牛血清白蛋白的相互作用

通过荧光光谱、圆二色谱及计算机模拟技术研究了邻苯二甲酸单环己酯（MCHP）与牛血清白蛋白（BSA）的相互作用机制。结果表明：MCHP能够自发进入BSA的结合位点I，并引起BSA的内源荧光猝灭；BSA-MCHP复合物的稳定性随着温度上升而下降；除了氢键和范德华力，MCHP与BSA之间的Pi-Sigma、 Pi-Alkyl以及Alkyl作用力在结合过程中也发挥了重要作用；MCHP诱导BSA的二级结构发生改变，其中α-螺旋的含量从游离态的66.5%下降至复合态的59.0%；计算机模拟结果表明，BSA的Trp213和Arg198残基与MCHP的2个羰基上的氧原子形成2个氢键，并且Trp213与MCHP之间的相互作用是导致BSA荧光猝灭的重要因素。