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利用亲和毛细管电泳(Affinity capillary electrophoresis,ACE)方法,基于位点结合模型,构建配体(Cr(Ⅵ))-血清蛋白质组受体(Fetal bovine serum,FBS)结合反应方程,研究重金属离子Cr(Ⅵ)和血清蛋白质组的结合反应性能。结果表明,组学条件下,Cr(Ⅵ)与FBS中高丰度组分白蛋白(Bovine serum albumin,BSA)、转铁蛋白(Bovine apo transferrin,bATF)、免疫球蛋白(Bovine IgG,IgG)之间形成Cr髩-蛋白质络合物;结合反应均为快平衡反应;依据有效淌度的变化,通过结合方程测得结合反应的表观结合常数KCr(Ⅵ)-bATF=1.27×104L.mol-1、KCr(Ⅵ)-IgG=4.91×104L.mol-1、KCr(Ⅵ)-BSA=8.98×104L.mol-1;同时根据实验数据非线性模拟结果表明,Cr髩与FBS中高丰度组分发生相互作用的强度与Cr(Ⅵ)浓度之间存在明显的量效关系。本文有关工作可为重金属离子-蛋白质络合物结合性能等生物无机化学研究内容提供参考。 相似文献
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利用亲和毛细管电泳(Affinity capillary electrophoresis, ACE)方法,基于位点结合模型,构建配体(Cr(Ⅵ))-血清蛋白质组受体(Fetal bovine serum, FBS)结合反应方程,研究重金属离子Cr(Ⅵ)和血清蛋白质组的结合反应性能。结果表明,组学条件下,Cr(Ⅵ)与FBS中高丰度组分白蛋白(Bovine serum albumin, BSA)、转铁蛋白(Bovine apo transferrin, bATF)、免疫球蛋白(Bovine IgG, IgG)之间形成Cr(Ⅵ)-蛋白质络合物;结合反应均为快平衡反应;依据有效淌度的变化,通过结合方程测得结合反应的表观结合常数KCr(Ⅵ)-bATF=1.27×104 L·mol-1、KCr(Ⅵ)-IgG=4.91×104 L·mol-1、KCr(Ⅵ)-BSA=8.98×104 L·mol-1;同时根据实验数据非线性模拟结果表明,Cr(Ⅵ)与FBS中高丰度组分发生相互作用的强度与Cr(Ⅵ)浓度之间存在明显的量效关系。本文有关工作可为重金属离子-蛋白质络合物结合性能等生物无机化学研究内容提供参考。 相似文献
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