阿尔茨海默氏症致病蛋白-Aβ_((12-28))肽段的NMR研究

Aβ肽的多聚化和纤维化在阿尔茨海默氏症(Alzheimer's diseas)的发生中起关键作用, 其中以Aβ_((1-42))的致病作用为最强,因此阻断其聚集成为阿尔茨海默氏症一种潜在的治疗方式. 作者在研究中发现某些化合物可以结合于Aβ_((12-28))肽段. 该文采用~1H-~1H COSY、 TOCSY、 ROESY和~(15)N-HSQC多种核磁分析方法, 对此肽段的~1H和~(15)N NMR谱信号进行了归属和详细分析, 为进一步研究其与小分子抑制剂的相互作用提供了基础.     

利用NMR测定盐酸头孢吡肟中杂质的含量

头孢吡肟是具有广谱抗菌活性的第四代头孢菌素抗生素，在合成过程中往往伴随同分异构体杂质的生成. 为了进行质量控制，本文利用各种NMR技术对盐酸头孢吡肟及杂质进行了¹H和¹³C的谱线归属，并测定杂质的含量为30.39％.     

用多维NMR谱和圆二色CD光谱研究蛋白质亲环素A的结构稳定性

The structural stability of cyclophilin A （CypA） was investigated using H/D exchange and temperature coefficients of chemical shifts of amide protons, monitored by 213 heteronuclear NMR spectroscopy. Amide proton exchange rates were measured by H/D exchange experiments for slow-exchange protons and measured by SEA （Solvent Exposed Amides）-HSQC experiments for fast-exchange protons. Temperature coefficients of chemical shifts and hydrogen exchange rates of amide protons show reasonably good correlation with the protein structure. Totally, 44 out of 153 non-proline assigned residues still exist in 86 d of hydrogen-deuterium exchange at 4 ℃, suggesting that CypA structure should be highly stable. Residues in secondary structures of α2, β1, β2, β5, β6 and β7 might constitute the hydrophobic core of the protein. The change in free energy of unfolding （ △Gu^H2O ） of CypA was estimated to be （21.99± 1.53） kJ·mol^-1 by circular dichroism （CD）. The large free energy change is also an indicator of the high structural stability.     

阿尔茨海默氏症致病蛋白－Aβ(12-28) 肽段的NMR研究

Aβ肽的多聚化和纤维化在阿尔茨海默氏症(Alzheimer's diseas)的发生中起关键作用, 其中以Aβ_(1-42) 的致病作用为最强,因此阻断其聚集成为阿尔茨海默氏症一种潜在的治疗方式. 作者在研究中发现某些化合物可以结合于Aβ_(12-28) 肽段. 该文采用¹H-¹H COSY、TOCSY、ROESY和¹⁵N-HSQC多种核磁分析方法, 对此肽段的¹H和¹⁵N NMR谱信号进行了归属和详细分析,为进一步研究其与小分子抑制剂的相互作用提供了基础.