有机钛化学——Ⅳ.二氯二取代茂钛衍生物的~(13)C核磁共振谱

本文报道了烷基,烯基,四氢呋喃甲基等取代的二氯二茂钛的(13)~C 核磁共振谱,并鉴别了非对映异构体的不同化学位移。     

螯合型手性取代环戊二烯钛族络合物的结构研究

作者从分析二氯二茂钛及其它一些晶体结构出发,设计并合成了螯合型取代环戊二烯配体CH₃OCH₂CH₂CpH(1),用此制得了络合物(CH₃OCH₂CH₂Cp)₂TiCl₂(2),(CH₃OCH₂CH₂Cp)CpTiCl₂(3),测定了(2)和(CH₃OCH₂CH₂Cp)TiCl₃(4)的晶体结构,取得了配体形成螯合环的证据。用(2)/P_rⁱZMgBr进行1,5-己二烯催化异构化,得到了高转化率(99%)和高选择性(专一生成甲叉环戊环,90%)。     

若干磷、砷叶立德及其反应产物晶休结构的研究

按常法合成了氧化三苯胂(Ph₂AsO)、苯甲酰基亚甲基三苯膦(Ph₃PCHCOPh)、苯甲酰基亚甲基三苯胂(Ph₃AsCHCOPh)和2-苯甲酰基亚甲基-3-三苯胂叉琥珀酸二甲酯[Ph₃AsC(COOCH₃)C(COOCH₃)CHCOPh]。并用x-射线晶体结构分析方法研究了它们的结构     

有机溶剂对伴刀豆球蛋白A的晶体结构的影响

测定了 3个分别浸泡在水和乙腈以及经乙腈浸泡后又重新浸泡在水里的伴刀豆球蛋白A(concanavalinA)的交联晶体结构 ,并与未交联的天然晶体结构作比较 ,浸泡在无水乙腈的晶体 (CONⅢ )的衍射特征发生了明显的变化 .与天然晶体比较 ,晶胞参数中的a轴和b轴分别缩短 0 .45nm和 0 .5 7nm ,而c轴拉长 0 .1 2nm .实验结果表明 ,乙腈分子对蛋白质构象的影响首先是可移动性大的转角和Loop区 ,而对β 折叠片影响不大 .若将用乙腈处理过的交联晶体重新浸泡在水中 ,它的构象恢复到天然晶体结构的构象 ,而保留下的乙腈分子可作为标记特征的亲和性的蛋白质分子表面区域的探针分子 .     

二水合 L-瓜氨酸和α-羟甲基丝氨酸晶体结构的测定

用 X 射线单晶结构分析测定了天花粉母液中两个组分的结构,晶体结构由直接法解出.二水合 L-瓜氨酸属正交空间群 D_2~4-P2_12_12_1;a=4.671(4),6=13.07(1),c=16.40(1)(?);V=1001(1)(?)~3;Z=4.由898个反射点参与修正,R=0.057.α-羟甲基丝氨酸属三斜空间群 C_i~1-PI;a=7.935(1),b=7.935(1),c=19.029(2)(?);α=98.81(1),β=98.97(1),γ=90.10(1)°;V=1169.1(3)(?)~3;Z=8.由3394个衍射点参与修正,R=0.054.对用 X 射线单晶结构分析测定未知天然产物的结构进行了讨论.     

有机钛化学;IV.二氯二取代茂钛钡衍生物的13C核磁共振谱

本文报道了烷基,烯基,四氢呋喃甲基等取代的二氯二茂钛的13C核磁共振谱,并鉴别了非对映异构体的不同化学位移.     

环乙烷中牛胰蛋白酶与正戊胺复合物的晶体结构

丝氨酸蛋白酶是有机溶媒中研究酶促反应的主要对象之一。其中的胰蛋白酶在 生物体内有重要的作用，对其抑制剂如苯甲脒衍生物的研究可应用于治疗很多疾病 。在水溶液中包括正太胺在内的开链脂肪胺类小分子对胰蛋白酶的抑制能力有限， 不能生成复合物。我们对浸泡在含有正戊胺的环已烷中的β-牛胰蛋白酶的晶体结 构进行了测定，分辨率为0.2 nm，并与水相中同样处理的晶体作了比较。结果表明 ，正戊胺于环已烷中和β-牛胰蛋白酶有强结合作用，一个戊胺分子结合到酶活性 中心；另一个结合在β-牛胰蛋白酶的表面，与也被结合的硫酸根形成氢键。此X射 线蛋白质晶体结构分析提供了一个例子，在有机溶剂中可用弱抑制剂的探针小分子 研究其和蛋白的结合情况，以及描绘蛋白质表面的结合位点。这些研究可以为搜索 弱抑制剂提供有用的结构信息。     

Crystal Structure of iso-propylcyclopentadienylchloro-(bistriphenylphosphine) ruthenium

１　ＩＮＴＲＯＤＵＣＴＩＯＮＣｙｃｌｏｐｅｎｔａｄｉｅｎｙｌｃｏｍｐｌｅｘｅｓｈａｖｅｂｅｅｎｉｎｔｅｎｓｉｖｅｌｙｓｔｕｄｉｅｄｆｏｒｔｈｅｉｒｒｉｃｈｃｈｅｍｉｃａｌａｎｄｃａｔａｌｙｔｉｃｐｒｏｐｅｒｔｉｅｓ〔１〕．Ｉｔｈａｓｂｅｅｎｗｅｌｌｅｓｔａｂｌｉｓｈｅｄｔｈａｔｔｈｅｒｅｐｌａｃｅｍｅｎｔｏｆａｎη５－ｃｙｃｌｏｐｅｎｔａｄｉｅｎｙｌｌｉｇａｎｄｂｙａｎη５－ｐｅｎｔａｍｅｔｈｙｌｃｙｃｌｏｐｅｎｔａｄｉｅｎｙｌｌｉｇａｎｄｉｎｔｒａｎｓｉｔｉｏｎｍｅｔａｌｃｏｍｐｌｅｘｅｓｒｅ…     

环乙烷中牛胰蛋白酶与正戊胺复合物的晶体结构

丝氨酸蛋白酶是有机溶媒中研究酶促反应的主要对象之一。其中的胰蛋白酶在 生物体内有重要的作用，对其抑制剂如苯甲脒衍生物的研究可应用于治疗很多疾病 。在水溶液中包括正太胺在内的开链脂肪胺类小分子对胰蛋白酶的抑制能力有限， 不能生成复合物。我们对浸泡在含有正戊胺的环已烷中的β-牛胰蛋白酶的晶体结 构进行了测定，分辨率为0.2 nm，并与水相中同样处理的晶体作了比较。结果表明 ，正戊胺于环已烷中和β-牛胰蛋白酶有强结合作用，一个戊胺分子结合到酶活性 中心；另一个结合在β-牛胰蛋白酶的表面，与也被结合的硫酸根形成氢键。此X射 线蛋白质晶体结构分析提供了一个例子，在有机溶剂中可用弱抑制剂的探针小分子 研究其和蛋白的结合情况，以及描绘蛋白质表面的结合位点。这些研究可以为搜索 弱抑制剂提供有用的结构信息。