DMPC与蛋白质在气-液界面上复合组装过程研究

对磷脂DMPC与蛋白质(β-lactoglobulin,β-casein或humanserumalbumin)组成的复合单分子膜在压缩过程中的相变进行了研究,同时通过Brewster角显微镜观察了磷脂与蛋白质在空气-水界面处发生的自组装过程。发现当低表面压时在DMPC/β-casein,DMPC/humanserumalbumin和DMPC/β-lactoglobulin复合单分子膜上分别出现线状和块状微区,而在较高表面压时只有DMPC/β-casein体系出现钩状的微区。说明微区的形貌与蛋白质的种类及构象变化有关。     

氨基酸分子改性的SiO2杂化材料用于胰蛋白酶固定化

为改善二氧化硅载体材料本身的生物相容性和疏水性,维持包埋生物分子的活性,本文对水解前驱体3-氨基丙基三甲氧基硅烷进行氨基酸分子改性。具体过程包括N-Fmoc-L-缬氨酸和氯化亚砜反应生成N-Fmoc-L-缬氨酰氯,再和3-氨基丙基三甲氧基硅烷反应生成N-（3-三甲氧基硅基）丙基-N′-Fmoc-L-缬氨酰胺后。然后去除Fmoc,得到N-（3-三甲氧基硅基）丙基-L-缬氨酰胺作为氨基酸修饰的硅源前驱体。通过IR、MS、1H-NMR等分析测试手段对合成得到的各个化合物的结构进行了表征。利用正硅酸甲酯（TMOS）和N-（3-三甲氧基硅基）丙基-L-缬氨酰胺为复合硅源,经过溶胶-凝胶过程来包埋了胰蛋白酶,研究得到最适的固定化条件为,N-（3-三甲氧基硅基）丙基-L-缬氨酰胺的含量为15mol%。在该条件下,固定化胰蛋白酶活力的绝对值是199U,游离酶的酶活力的绝对值是103U, 四甲氧基硅烷直接包埋的固定化酶活力的活性是38 U。在该条件下,杂化硅源得到的固定化酶的活性是以四甲氧基硅烷水解前驱体的固定化酶活性的5倍,杂化硅源固定化胰蛋白酶的最相比游离酶,酶的最高活力提高的几乎2倍。这些结果表明氨基酸分子对水解前驱体修饰以后,水解产生的固定化载体具有良好的生物相容性。通过改性载体制备的固定化酶,对甲醇变性剂的稳定性,对酸碱的抵抗性及热稳定性也有明显地提高。     

强电解质稀溶液的依数性公式导出及实验验证

讨论了强电解质稀溶液的依数性,即凝固点降低、沸点升高和渗透压。以稀溶液的凝固点降低为例,利用Gibbs-Duhem公式,推导了强电解质稀溶液的凝固点降低公式,并利用Na Cl水溶液的凝固点降低实验验证了该公式的正确性。